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万見
- PDB-3drq: Crystal structure of the HIV-1 broadly neutralizing antibody 2F5 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3drq
タイトルCrystal structure of the HIV-1 broadly neutralizing antibody 2F5 in complex with the gp41 FP-MPER Hyb3K construct 514GIGALFLGFLGAAGS528KK-Ahx-655KNEQELLELDKWASLWN671 soaked in PEG/2-propanol solution
要素
  • 2F5 Fab' heavy chain
  • 2F5 Fab' light chain
  • gp41 peptide epitope
キーワードIMMUNE SYSTEM / HIV-1 / 2F5 / gp41 / nmAb
機能・相同性
機能・相同性情報


immunoglobulin complex / adaptive immune response / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins ...: / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Hepatitis B virus receptor binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Bryson, S. / Julien, J.P. / Pai, E.F.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Structural details of HIV-1 recognition by the broadly neutralizing monoclonal antibody 2F5: epitope conformation, antigen-recognition loop mobility, and anion-binding site.
著者: Julien, J.P. / Bryson, S. / Nieva, J.L. / Pai, E.F.
履歴
登録2008年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年2月8日Group: Other
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2F5 Fab' light chain
B: 2F5 Fab' heavy chain
C: gp41 peptide epitope
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,2644
ポリマ－52,1723
非ポリマー921
水4,216234
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4580 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area18790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.500, 76.600, 94.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: 抗体 2F5 Fab' light chain


分子量: 23363.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): hybridoma cells
#2: 抗体 2F5 Fab' heavy chain


分子量: 24985.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): hybridoma cells / 参照: UniProt: Q6PYX1*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド gp41 peptide epitope


分子量: 3822.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized by Fmoc chemistry. The sequence of the peptide is naturally found in the human immunodeficiency virus.
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細ACA IN THE PEPTIDE SEQUENCE STANDS FOR 6-AMINO-HEXANOIC ACID LINKER.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: Crystals grown in 0.1 M Nacitrate pH 5.6, 1.6 M ammonium sulfate, 0.01% Tween-20 and soaked for 36h in 0.1 M Nacitrate pH 5.6, 16% PEG 4K, 16% 2-propanol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年8月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 31694 / Num. obs: 31016 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 16.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098
反射 シェル解像度: 1.99→2.11 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.454 / % possible all: 96.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
CrystalClearデータ収集
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3D0L

3d0l


解像度: 2→19.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1048958.42 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 1550 5 %RANDOM
Rwork0.227 ---
obs0.227 31016 97.7 %-
all-31694 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.1513 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.78 Å20 Å20 Å2
2--0.31 Å20 Å2
3----2.1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3327 0 6 234 3567
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d29
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.02
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.261.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.032
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.992
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.782.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 241 4.8 %
Rwork0.298 4761 -
obs--96.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2gol.paramgol.top
X-RAY DIFFRACTION3water.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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