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- PDB-3dpb: Crystal structure of the complex of the Caf1M chaperone with the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dpb
タイトルCrystal structure of the complex of the Caf1M chaperone with the mini-fiber of two Caf1 subunits (Caf1:Caf1), carrying the Ala9Val, Ala11Val, and Leu13Val mutations in the Gd donor strand
要素
  • Chaperone protein caf1M
  • F1 capsule antigen
キーワードCHAPERONE/STRUCTURAL PROTEIN / DONOR STRAND COMPLEMENTATION / FIMBRIAE / CHAPERONE / PROTEIN-PROTEIN COMPLEX / BETA BARREL / Immunoglobulin domain / Periplasm / Plasmid / Capsule / Secreted / CHAPERONE-STRUCTURAL PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


capsule / pilus / chaperone-mediated protein folding / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space / cell adhesion / extracellular region
類似検索 - 分子機能
F1 capsule antigen / Caf1 Capsule antigen / Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / : / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal ...F1 capsule antigen / Caf1 Capsule antigen / Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / : / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperone protein caf1M / F1 capsule antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Yersinia pestis (ペスト菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Fooks, L.J. / Yu, X. / Moslehi-Mohebi, E. / Tischenko, V. / Knight, S.D. / MacIntyre, S. / Zavialov, A.V.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Hydrophobicity and rigidity of binding segments enable CAF1M chaperone to act as assembly catalyst
著者: Fooks, L.J. / Yu, X. / Moslehi-Mohebi, E. / Tischenko, V. / Knight, S.D. / MacIntyre, S. / Zavialov, A.V.
履歴
登録2008年7月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperone protein caf1M
B: F1 capsule antigen
C: F1 capsule antigen


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,5633
ポリマ－57,5633
非ポリマー00
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6290 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area21380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.909, 179.955, 45.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Chaperone protein caf1M / CAPSULE PROTEIN FRACTION 1 MACHINERY


分子量: 26329.012 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 24 to 258 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Yersinia pestis (ペスト菌) / 遺伝子: caf1M, YPMT1.82, y5194, y1098, YP_pMT084 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P26926
#2: タンパク質 F1 capsule antigen


分子量: 15617.234 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues22 to 170 / Mutation: Ala9Val, Ala11Val, Leu13Val / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Yersinia pestis (ペスト菌) / 遺伝子: caf1, YPMT1.84, y5196, y1100, YP_pMT082 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P26948
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.65 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.9
詳細: 16-17% PEG 8000 in 0.1 M Na cacodylate and 0.2 M Ca acetate, pH 5.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月27日
放射モノクロメーター: Diamond (111), Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→40 Å / Num. obs: 24702 / % possible obs: 82.1 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 20.85 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 20.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / % possible all: 72.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MxCuBEデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1Z9S

1z9s


解像度: 2.2→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 5.207 / SU ML: 0.136 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.312 / ESU R Free: 0.232 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24353 1259 5.1 %RANDOM
Rwork0.1984 ---
obs0.20073 23402 81.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.76 Å20 Å20 Å2
2--1.18 Å20 Å2
3----0.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3576 0 0 130 3706
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0223638
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.541.9624940
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7415466
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.61625.436149
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.1815598
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1921513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2579
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022715
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.21390
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.22457
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.2197
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1370.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2110.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0041.52390
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.68823778
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.41231407
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7674.51162
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 74 -
Rwork0.205 1498 -
obs--71.65 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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