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万見
- PDB-3dow: Complex structure of GABA type A receptor associated protein and ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dow
タイトルComplex structure of GABA type A receptor associated protein and its binding epitope on calreticulin
要素
  • CRT peptide
  • Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
キーワードPROTEIN TRANSPORT / alpha-beta / beta-grasp fold / Cytoplasm / Cytoskeleton / Golgi apparatus / Membrane / Microtubule / Transport / Calcium / Chaperone / Endoplasmic reticulum / Extracellular matrix / Lectin / Metal-binding / Secreted / Zinc
機能・相同性
機能・相同性情報


Calnexin/calreticulin cycle / response to biphenyl / cytolytic granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / Assembly of Viral Components at the Budding Site / cortical granule / negative regulation of trophoblast cell migration / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination ...Calnexin/calreticulin cycle / response to biphenyl / cytolytic granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / Assembly of Viral Components at the Budding Site / cortical granule / negative regulation of trophoblast cell migration / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / complement component C1q complex binding / response to peptide / cellular response to electrical stimulus / regulation of meiotic nuclear division / sequestering of calcium ion / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum quality control compartment / protein folding in endoplasmic reticulum / sarcoplasmic reticulum lumen / regulation of Rac protein signal transduction / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / nuclear export signal receptor activity / cardiac muscle cell differentiation / GABA receptor binding / phosphatidylethanolamine binding / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / response to glycoside / cortical actin cytoskeleton organization / microtubule associated complex / Scavenging by Class A Receptors / nuclear androgen receptor binding / Scavenging by Class F Receptors / cellular response to lithium ion / negative regulation of neuron differentiation / Macroautophagy / response to testosterone / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / smooth endoplasmic reticulum / hormone binding / autophagosome membrane / molecular sequestering activity / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / axoneme / autophagosome assembly / autophagosome maturation / protein localization to nucleus / beta-tubulin binding / protein targeting / mitophagy / positive regulation of cell cycle / sperm midpiece / ERAD pathway / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / endocytic vesicle lumen / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / peptide binding / protein folding chaperone / positive regulation of endothelial cell migration / acrosomal vesicle / autophagosome / positive regulation of phagocytosis / protein export from nucleus / protein maturation / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / MHC class I peptide loading complex / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / GABA-ergic synapse / cellular response to virus / microtubule cytoskeleton organization / integrin binding / intracellular calcium ion homeostasis / phagocytic vesicle membrane / cellular senescence / unfolded protein binding / nuclear envelope / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein folding / response to estradiol / protein transport / actin cytoskeleton / ER-Phagosome pathway / protein-folding chaperone binding / carbohydrate binding / cytoplasmic vesicle / spermatogenesis / regulation of apoptotic process / microtubule binding / chemical synaptic transmission / microtubule / lysosome / postsynapse / negative regulation of translation / protein stabilization / ribosome / iron ion binding / response to xenobiotic stimulus / endoplasmic reticulum lumen
類似検索 - 分子機能
Calreticulin / Calreticulin family repeated motif signature. / Calreticulin/calnexin / Calreticulin/calnexin, P domain superfamily / Calreticulin/calnexin, conserved site / Calreticulin family / Calreticulin family signature 1. / Calreticulin family signature 2. / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like ...Calreticulin / Calreticulin family repeated motif signature. / Calreticulin/calnexin / Calreticulin/calnexin, P domain superfamily / Calreticulin/calnexin, conserved site / Calreticulin family / Calreticulin family signature 1. / Calreticulin family signature 2. / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein / Calreticulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Thielmann, Y. / Weiergraeber, O.H. / Willbold, D.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2009
タイトル: Structural framework of the GABARAP-calreticulin interface - implications for substrate binding to endoplasmic reticulum chaperones.
著者: Thielmann, Y. / Weiergraber, O.H. / Mohrluder, J. / Willbold, D.
履歴
登録2008年7月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
B: CRT peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4833
ポリマ－15,4182
非ポリマー651
水52229
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1110 Å2
ΔGint-5.7 kcal/mol
Surface area6910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.043, 97.043, 97.043
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number197
Space group name H-MI23
詳細The predicted biological unit contains one copy of the monomeric GABARAP-CRT peptide complex.

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要素

#1: タンパク質 Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein / GABA(A) receptor-associated protein / MM46


分子量: 14086.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Product contains an N-terminal cloning artifact (glycine-serine) preceding the sequence of native GABARAP.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GABARAP, FLC3B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O95166
#2: タンパク質・ペプチド CRT peptide / Calreticulin / CRP55 / Calregulin / HACBP / ERp60 / grp60


分子量: 1331.407 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide containing amino acids 195-205 of mature calreticulin, CALR_HUMAN, UniProt entry P27797
参照: UniProt: P27797
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.19 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M MES, 27% v/v PEG MME 550, 10 mM ZnSO4, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月14日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: diamond, germanium / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→39.62 Å / Num. all: 6892 / Num. obs: 6892 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 45 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.399 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. measured all: 6540 / Num. unique all: 985 / Rsym value: 0.399 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.25データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1KJT

1kjt


解像度: 2.3→34.31 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 327 -RANDOM
Rwork0.232 ---
all0.233 6892 --
obs0.233 6892 99.7 %-
原子変位パラメータBiso max: 75.56 Å2 / Biso mean: 45.275 Å2 / Biso min: 27.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→34.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1035 0 2 30 1067
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg0.62
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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