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- PDB-3dj5: Crystal structure of the mouse Aurora-A catalytic domain (Asn186-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dj5
タイトルCrystal structure of the mouse Aurora-A catalytic domain (Asn186->Gly, Lys240->Arg, Met302->Leu) in complex with Compound 290.
要素serine/threonine kinase 6
キーワードTRANSFERASE / Aurora A / small-molecule inhibitor / fragment-based drug discovery / Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


Interaction between PHLDA1 and AURKA / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / AURKA Activation by TPX2 / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / meiotic spindle organization / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I ...Interaction between PHLDA1 and AURKA / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / AURKA Activation by TPX2 / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / meiotic spindle organization / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / positive regulation of oocyte maturation / pronucleus / mitotic centrosome separation / germinal vesicle / meiotic spindle / centrosome cycle / protein localization to centrosome / anterior/posterior axis specification / centrosome localization / neuron projection extension / positive regulation of mitochondrial fission / mitotic spindle pole / microtubule organizing center / centriole / positive regulation of mitotic cell cycle / liver regeneration / mitotic spindle organization / meiotic cell cycle / spindle microtubule / regulation of protein stability / response to wounding / microtubule cytoskeleton organization / spindle pole / mitotic spindle / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / basolateral plasma membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / postsynaptic density / ciliary basal body / protein heterodimerization activity / cell division / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / apoptotic process / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / nucleoplasm / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AK5 / Aurora kinase A / Aurora kinase A
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Elling, R.A. / Erlanson, D.A. / Yang, W. / Tangonan, B.T. / Hansen, S.K. / Romanowski, M.J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: New fragment-based drug discovery
著者: Elling, R.A. / A Erlanson, D. / Yang, W. / Tangonan, B.T. / Hansen, S.K. / Romanowski, M.J.
履歴
登録2008年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: serine/threonine kinase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0522
ポリマ－31,5491
非ポリマー5021
水6,648369
1
A: serine/threonine kinase 6
ヘテロ分子

A: serine/threonine kinase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,1034
ポリマ－63,0982
非ポリマー1,0052
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+1/31
Buried area4470 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area24370 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)97.738, 97.738, 62.224
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-408-

HOH

21A-606-

HOH

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要素

#1: タンパク質 serine/threonine kinase 6 / Aurora-A kinase


分子量: 31549.174 Da / 分子数: 1 / 断片: Aurora A kinase domain, UNP residues 116-382 / 変異: N186G, K240R, M302L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Aurka, Stk6 / プラスミド: pGEX6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Star Codon+
参照: UniProt: Q8C3H8, UniProt: P97477*PLUS, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-AK5 / 3-({3-[(6-amino-5-bromopyrimidin-4-yl)sulfanyl]propanoyl}amino)-4-methoxy-N-phenylbenzamide


分子量: 502.384 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H20BrN5O3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 369 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.77 %
結晶化温度: 293 K / pH: 5.6
詳細: Protein at 8.5 mg/ml in 50 mM Tris pH 7.0, 200 mM NaCl, 3 mM DTT; hanging-drop vapor diffusion; mother liquor: 0.1 M sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 2% tacsimate, 16% PEG 3350; ...詳細: Protein at 8.5 mg/ml in 50 mM Tris pH 7.0, 200 mM NaCl, 3 mM DTT; hanging-drop vapor diffusion; mother liquor: 0.1 M sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 2% tacsimate, 16% PEG 3350; temperature: 293K; cryoprotectant: 20% glycerol; crystal frozen by immersion in liquid nitrogen

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データ収集

回折平均測定温度: 160 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月29日 / 詳細: Vertical focusing mirror
放射モノクロメーター: single crystal (Si111) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. all: 32098 / Num. obs: 31664 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.167 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
ADSCQuantumデータ収集
CrystalClearデータ削減
d*TREKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2c6d

2c6d


解像度: 1.8→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 2.744 / SU ML: 0.087 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.138 / ESU R Free: 0.132 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24299 2449 7.7 %RANDOM
Rwork0.20715 ---
obs0.2099 29178 98.56 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.476 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.5 Å20.25 Å20 Å2
2--0.5 Å20 Å2
3----0.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2077 0 31 369 2477
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222160
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1661.9772920
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1525250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.54522.642106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.26615376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.5741520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2313
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021647
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.21038
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.21432
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1420.2233
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1850.275
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1460.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6422.51302
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.68252022
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.4652.5994
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.9065898
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.863 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.396 248 -
Rwork0.303 2844 -
obs--99.36 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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