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万見
- PDB-3dhy: Crystal Structures of Mycobacterium tuberculosis S-Adenosyl-L-Hom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dhy
タイトルCrystal Structures of Mycobacterium tuberculosis S-Adenosyl-L-Homocysteine Hydrolase in Ternary Complex with Substrate and Inhibitors
要素Adenosylhomocysteinase
キーワードHYDROLASE / Protein-substrate complex / dimer of dimers / NAD binding domain / 37 amino acid insertion / solvent access channel / Structural Genomics / Tuberculosis structural genomics Consortium / TB Structural Genomics Consortium / TBSGC / Cytoplasm / NAD / One-carbon metabolism / PSI-2 / Protein Structure Initiative
機能・相同性
機能・相同性情報


adenosylhomocysteinase / L-methionine catabolic process / entry of bacterium into host cell / adhesion of symbiont to host cell / adenosine metabolic process / L-homocysteine biosynthetic process / adenosylhomocysteinase / adenosylhomocysteinase activity / S-adenosylmethionine cycle / zymogen binding ...adenosylhomocysteinase / L-methionine catabolic process / entry of bacterium into host cell / adhesion of symbiont to host cell / adenosine metabolic process / L-homocysteine biosynthetic process / adenosylhomocysteinase / adenosylhomocysteinase activity / S-adenosylmethionine cycle / zymogen binding / NAD+ binding / one-carbon metabolic process / peptidoglycan-based cell wall / extracellular region / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenosylhomocysteinase-like / Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain ...Adenosylhomocysteinase-like / Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-S-ethyl-5'-thioadenosine / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Adenosylhomocysteinase / Adenosylhomocysteinase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Shetty, N.D. / Ioerger, T.R. / Gokulan, K. / Reddy, M.C.M. / Owen, J.L. / Sacchettini, J.C. / TB Structural Genomics Consortium (TBSGC)
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2008
タイトル: Crystal structures of Mycobacterium tuberculosis S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase in ternary complex with substrate and inhibitors.
著者: Reddy, M.C. / Kuppan, G. / Shetty, N.D. / Owen, J.L. / Ioerger, T.R. / Sacchettini, J.C.
履歴
登録2008年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenosylhomocysteinase
B: Adenosylhomocysteinase
C: Adenosylhomocysteinase
D: Adenosylhomocysteinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)221,44912
ポリマ－217,5504
非ポリマー3,8998
水6,305350
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area26900 Å2
ΔGint-122 kcal/mol
Surface area62080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.200, 111.690, 100.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.01, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Adenosylhomocysteinase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / AdoHcyase


分子量: 54387.410 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37RV / 遺伝子: ahcY, sahH, Rv3248c, MT3346, MTCY20B11.23c / プラスミド: pET28TEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P60176, UniProt: P9WGV3*PLUS, adenosylhomocysteinase
#2: 化合物
ChemComp-3DH / 5'-S-ethyl-5'-thioadenosine / S-adenosylethane / 5′-デオキシ-5′-(エチルチオ)アデノシン


分子量: 311.360 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H17N5O3S
#3: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 350 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.92 %
結晶化温度: 291.5 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M MgCl2, 0.1 M Tris pH 8.5, 25% w/v PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.5K

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月16日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→99.5 Å / Num. obs: 384395 / % possible obs: 58.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.309 / Net I/σ(I): 2
反射 シェル解像度: 1.19→1.23 Å / Rmerge(I) obs: 0.677 / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / % possible all: 3.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQuantumデータ収集
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3CE6

3ce6


解像度: 2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.883 / SU B: 7.529 / SU ML: 0.209 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.327 / ESU R Free: 0.279 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.34004 5714 5 %RANDOM
Rwork0.26007 ---
obs0.26405 108886 82.51 %-
all-114623 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.23 Å20 Å20.75 Å2
2--1.87 Å20 Å2
3----0.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14998 0 260 350 15608
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.02215586
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6281.97721184
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.51451937
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.43924.798692
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.45152601
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8521584
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.22369
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211752
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.27106
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.210526
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1520.2556
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1950.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.140.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.96159868
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.006715444
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.90396544
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.206115740
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.38 441 -
Rwork0.301 8634 -
obs--89.29 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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