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- PDB-3dhc: 1.3 Angstrom Structure of N-Acyl Homoserine Lactone Hydrolase wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dhc
タイトル1.3 Angstrom Structure of N-Acyl Homoserine Lactone Hydrolase with the Product N-Hexanoyl-L-Homocysteine Bound to The catalytic Metal Center
要素N-Acyl Homoserine Lactone Hydrolase
キーワードHYDROLASE / Zinc Bimetallohydrolase / Qourum Quenching / N-Acyl Homocysteine Thiolactone / Product Complex / AHL Lactonase / General Acid / Catalytic Mechanism
機能・相同性
機能・相同性情報


lactone catabolic process / quorum-quenching N-acyl-homoserine lactonase / acyl-L-homoserine-lactone lactonohydrolase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / : / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase superfamily / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / Metallo-beta-lactamase; Chain A / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-hexanoyl-L-homocysteine / N-acyl homoserine lactonase AiiA / N-acyl homoserine lactonase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus thuringiensis serovar kurstaki (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Liu, D. / Momb, J. / Thomas, P.W. / Moulin, A. / Petsko, G.A. / Fast, W. / Ringe, D.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: Mechanism of the quorum-quenching lactonase (AiiA) from Bacillus thuringiensis. 1. Product-bound structures.
著者: Liu, D. / Momb, J. / Thomas, P.W. / Moulin, A. / Petsko, G.A. / Fast, W. / Ringe, D.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Mechanism of the Quorum-Quenching Lactonase (AiiA) from Bacillus thuringiensis: 2. Substrate Modeling and Active Site Mutations
著者: Momb, J. / Wang, C. / Liu, D. / Thomas, P.W. / Petsko, G.A. / Guo, H. / Ringe, D. / Fast, W.
履歴
登録2008年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.name
改定 1.32023年8月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-Acyl Homoserine Lactone Hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,58110
ポリマ－28,6651
非ポリマー9179
水4,882271
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.775, 55.460, 79.191
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 N-Acyl Homoserine Lactone Hydrolase / AiiA-like protein


分子量: 28664.643 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus thuringiensis serovar kurstaki (バクテリア)
解説: TEV protease was used to cut off the fusion protein MBP resulting in 4 extra residues at the N terminus. The extra residues are not observed in the structure
遺伝子: aiiA / プラスミド: pMAL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q7B8B9, UniProt: P0CJ63*PLUS, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CYK / N-hexanoyl-L-homocysteine


分子量: 233.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H19NO3S
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 271 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.38 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Glycerol, Tris-HCl, MgCl2, N-Hexanoyl-L-Homocysteine Thiolactone, Methanol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月20日 / 詳細: K-B pair biomorph mirrors
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→50 Å / Num. all: 60162 / Num. obs: 56793 / % possible obs: 94.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 22.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 1.3→1.35 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.481 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 67.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
Blu-IceIceデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2A7M

2a7m


解像度: 1.3→23.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 1.615 / SU ML: 0.03 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.053 / ESU R Free: 0.052 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.183 2869 5.1 %RANDOM
Rwork0.143 ---
obs0.145 53865 94.4 %-
all-60162 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.02 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.048 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→23.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1989 0 53 271 2313
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0222153
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.052.0032914
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.495254
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.45225.15597
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.24215385
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.579157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2670.2329
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.021587
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.21099
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3220.21504
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2170.2258
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0540.24
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1860.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1480.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4651.51309
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.33122095
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.9653941
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.6224.5818
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.33 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.355 123 -
Rwork0.306 2719 -
obs--65.11 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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