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- PDB-3dc4: Crystal structure of the Drosophila kinesin family member NOD in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dc4
タイトルCrystal structure of the Drosophila kinesin family member NOD in complex with ADP
要素Kinesin-like protein Nod
キーワードMOTOR PROTEIN / kinesin / catalytic domain / ATPase / microtubule / ADP / nucleotide-binding protein / ATP-binding / Coiled coil / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of meiotic spindle orientation / Hedgehog 'on' state / distributive segregation / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / meiotic chromosome segregation / female meiotic nuclear division / spindle assembly involved in female meiosis I / microtubule plus-end binding / microtubule motor activity ...establishment of meiotic spindle orientation / Hedgehog 'on' state / distributive segregation / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / meiotic chromosome segregation / female meiotic nuclear division / spindle assembly involved in female meiosis I / microtubule plus-end binding / microtubule motor activity / kinesin complex / microtubule-based movement / positive regulation of microtubule polymerization / microtubule binding / microtubule / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / RuvA domain 2-like / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain ...Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / RuvA domain 2-like / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Kinesin-like protein Nod
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散, 分子置換 / 多波長異常分散 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Cochran, J.C. / Mulko, N.K. / Kull, F.J.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2009
タイトル: ATPase cycle of the nonmotile kinesin NOD allows microtubule end tracking and drives chromosome movement.
著者: Jared C Cochran / Charles V Sindelar / Natasha K Mulko / Kimberly A Collins / Stephanie E Kong / R Scott Hawley / F Jon Kull /
要旨: Segregation of nonexchange chromosomes during Drosophila melanogaster meiosis requires the proper function of NOD, a nonmotile kinesin-10. We have determined the X-ray crystal structure of the NOD ...Segregation of nonexchange chromosomes during Drosophila melanogaster meiosis requires the proper function of NOD, a nonmotile kinesin-10. We have determined the X-ray crystal structure of the NOD catalytic domain in the ADP- and AMPPNP-bound states. These structures reveal an alternate conformation of the microtubule binding region as well as a nucleotide-sensitive relay of hydrogen bonds at the active site. Additionally, a cryo-electron microscopy reconstruction of the nucleotide-free microtubule-NOD complex shows an atypical binding orientation. Thermodynamic studies show that NOD binds tightly to microtubules in the nucleotide-free state, yet other nucleotide states, including AMPPNP, are weakened. Our pre-steady-state kinetic analysis demonstrates that NOD interaction with microtubules occurs slowly with weak activation of ADP product release. Upon rapid substrate binding, NOD detaches from the microtubule prior to the rate-limiting step of ATP hydrolysis, which is also atypical for a kinesin. We propose a model for NOD's microtubule plus-end tracking that drives chromosome movement.
履歴
登録2008年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kinesin-like protein Nod
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7573
ポリマ－38,3061
非ポリマー4522
水5,621312
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.829, 75.715, 94.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Kinesin-like protein Nod


分子量: 38305.562 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic core domain (Residues 1-318) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: nod, NODA, CG1763 / プラスミド: pET21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)RIL / 参照: UniProt: P18105
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 312 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.2444.98
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2771蒸気拡散法, ハンギングドロップ法6.50.1 MES, 15% PEG 20000, Se-MET Derivative, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
2772蒸気拡散法, ハンギングドロップ法6.50.1 MES, 15% PEG 20000, NATIVE PROTEIN, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折
IDCrystal-ID
11
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X6A10.9790, 0.9796, 0.9184
シンクロトロンNSLS X6A20.9791
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC1CCD2007年4月7日TOROIDAL FOCUSING MIRROR
ADSC2CCD2007年7月12日TOROIDAL FOCUSING MIRROR
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SI(111) CHANNEL CUTMADMx-ray1
2SI(111) CHANNEL CUTSINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
20.97961
30.91841
40.97911
ReflectionAv σ(I) over netI: 19.2 / 数: 220709 / Rmerge(I) obs: 0.099 / D res high: 2.3 Å / D res low: 20 Å / Num. obs: 28615 / % possible obs: 97.8
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)IDRmerge(I) obs
2.32.4337097.110.421
2.42.5289397.310.411
2.52.6245797.410.334
2.62.7213497.810.303
2.7348199810.226
34747598.310.088
45270798.910.04
56117898.510.048
610128099.110.035
反射解像度: 1.9→19 Å / Num. obs: 27088 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.81 % / Biso Wilson estimate: 30.315 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rsym value: 8.2 / Net I/σ(I): 22.77
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 4.88 % / Rmerge(I) obs: 0.342 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. measured obs: 18583 / Num. unique all: 18583 / Num. unique obs: 3809 / Rsym value: 35.4 / % possible all: 98.8

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位相決定

位相決定
手法
多波長異常分散
分子置換
Phasing MRCor.coef. Fo:Fc: 0.575 / Packing: 0.453
最高解像度最低解像度手法Reflection percentσ(F)
Rotation2.5 Å15 Åfast direct98.5 0
Translation2.3 Å15 Ågeneral98.6 0

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
CNS精密化
SOLVE2.13位相決定
RESOLVE2.13位相決定
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散, 分子置換 / 解像度: 1.9→19 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1629446.125 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 1320 4.9 %RANDOM
Rwork0.227 ---
obs-27088 97.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 67.77 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.81 Å20 Å20 Å2
2---7 Å20 Å2
3---4.18 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2247 0 28 312 2587
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.27
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 202 4.8 %
Rwork0.256 3975 -
all-4177 -
obs--92.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5adp_cns_jcc.paradp_cns_jcc.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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