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万見
- PDB-3dat: Crystal structure of the ternary MTX NADPH complex of Bacillus an... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3dat
タイトルCrystal structure of the ternary MTX NADPH complex of Bacillus anthracis dihydrofolate reductase
要素Dihydrofolate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / dual-site inhibition / pseudo-Rossmann fold / adenine nucleotide binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrofolate metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
METHOTREXATE / Chem-NDP / Dihydrofolate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis str. (炭疽菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Bennett, B.C. / Dealwis, C.G.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2009
タイトル: X-ray structure of the ternary MTX.NADPH complex of the anthrax dihydrofolate reductase: a pharmacophore for dual-site inhibitor design.
著者: Bennett, B.C. / Wan, Q. / Ahmad, M.F. / Langan, P. / Dealwis, C.G.
履歴
登録2008年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22013年11月20日Group: Non-polymer description
改定 1.32017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3493
ポリマ－19,1491
非ポリマー1,2002
水61334
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.900, 43.156, 67.870
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 119.310, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-215-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dihydrofolate reductase


分子量: 19148.854 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: A 6xHis tag and a SUMO protein were fused to the N-terminus of the target protein. This is removed prior to crystallization with the SUMO protease (Ulp1).
由来: (組換発現) Bacillus anthracis str. (炭疽菌) / 株: Sterne / 遺伝子: dfrA, BAS2083, BA_2237, GBAA2237 / プラスミド: Champion pET-Sumo / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q81R22, dihydrofolate reductase
#2: 化合物 ChemComp-MTX / METHOTREXATE


分子量: 454.439 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H22N8O5
#3: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE


分子量: 745.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.96 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 5.5, 0.2 M CaCl2, 20% w/v PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-ID-B / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月4日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Silicon (111) double-crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 10216 / % possible obs: 93.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.131 / Χ2: 1.923 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 2.1→2.17 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.286 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 823 / Χ2: 2.033 / % possible all: 73.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
BioCARSsoftwareデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.2.0019位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 2QK8

2qk8


解像度: 2.3→15.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 16.885 / SU ML: 0.235 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 1 / ESU R: 0.42 / ESU R Free: 0.275 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 404 4.7 %RANDOM
Rwork0.237 ---
obs0.239 8170 91.92 %-
all-8332 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.502 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å2-0.21 Å2
2--0.14 Å20 Å2
3----0.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→15.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1280 0 81 34 1395
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0221403
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8922.0111915
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.1025160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.81623.69265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.99315205
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.853157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.2196
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021083
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.240.2603
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3230.2919
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1780.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1650.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2010.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7591.5821
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.23421291
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8563689
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.874.5624
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.358 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.398 17 -
Rwork0.278 505 -
all-522 -
obs--78.26 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -8.3642 Å / Origin y: -9.1675 Å / Origin z: 14.223 Å
111213212223313233
T-0.2626 Å20.0234 Å20.0542 Å2--0.07 Å2-0.0275 Å2---0.1338 Å2
L3.8092 °20.2207 °20.3391 °2-1.5648 °20.8785 °2--14.7699 °2
S0.0444 Å °-0.3582 Å °-0.0033 Å °0.0613 Å °0.1482 Å °0.0339 Å °0.3106 Å °1.7936 Å °-0.1926 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 361 - 36
2X-RAY DIFFRACTION1AA37 - 10837 - 108
3X-RAY DIFFRACTION1AA109 - 160109 - 160

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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