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- PDB-3d6t: Structure of the ROC domain from the Parkinson's disease-associat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3d6t
タイトルStructure of the ROC domain from the Parkinson's disease-associated leucine-rich repeat kinase 2 reveals a dimeric GTPase
要素Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2
キーワードTRANSFERASE / parkinson's disease / LRRK2 / Roc / Roco / GTPase / Kinase / ATP-binding / Disease Mutation / GTP-binding / GTPase activation / Leucine-rich repeat / membrane / nucleotide-binding / parkinson disease / serine/threonine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


caveola neck / negative regulation of thioredoxin peroxidase activity by peptidyl-threonine phosphorylation / negative regulation of protein processing involved in protein targeting to mitochondrion / Wnt signalosome assembly / beta-catenin destruction complex binding / regulation of branching morphogenesis of a nerve / regulation of kidney size / regulation of neuron maturation / regulation of cell projection organization / tangential migration from the subventricular zone to the olfactory bulb ...caveola neck / negative regulation of thioredoxin peroxidase activity by peptidyl-threonine phosphorylation / negative regulation of protein processing involved in protein targeting to mitochondrion / Wnt signalosome assembly / beta-catenin destruction complex binding / regulation of branching morphogenesis of a nerve / regulation of kidney size / regulation of neuron maturation / regulation of cell projection organization / tangential migration from the subventricular zone to the olfactory bulb / protein localization to endoplasmic reticulum exit site / GTP-dependent protein kinase activity / regulation of neuroblast proliferation / regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / peroxidase inhibitor activity / negative regulation of late endosome to lysosome transport / regulation of mitochondrial depolarization / negative regulation of protein targeting to mitochondrion / positive regulation of dopamine receptor signaling pathway / regulation of synaptic vesicle transport / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / regulation of lysosomal lumen pH / amphisome / co-receptor binding / mitochondrion localization / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / regulation of dopamine receptor signaling pathway / positive regulation of microglial cell activation / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of autophagosome assembly / cytoplasmic side of mitochondrial outer membrane / neuron projection arborization / regulation of cAMP/PKA signal transduction / olfactory bulb development / striatum development / multivesicular body, internal vesicle / regulation of dendritic spine morphogenesis / protein localization to mitochondrion / JUN kinase kinase kinase activity / cellular response to dopamine / endoplasmic reticulum organization / positive regulation of protein autoubiquitination / Wnt signalosome / positive regulation of programmed cell death / negative regulation of protein processing / GTP metabolic process / syntaxin-1 binding / regulation of canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of GTPase activity / exploration behavior / regulation of reactive oxygen species metabolic process / lysosome organization / clathrin binding / Golgi-associated vesicle / regulation of locomotion / protein kinase A binding / phosphorylation / negative regulation of macroautophagy / PTK6 promotes HIF1A stabilization / neuromuscular junction development / regulation of synaptic vesicle exocytosis / regulation of mitochondrial fission / Golgi organization / intracellular distribution of mitochondria / locomotory exploration behavior / regulation of synaptic vesicle endocytosis / endoplasmic reticulum exit site / autolysosome / microvillus / MAP kinase kinase kinase activity / negative regulation of Notch signaling pathway / positive regulation of protein kinase activity / Rho protein signal transduction / cellular response to manganese ion / canonical Wnt signaling pathway / presynaptic cytosol / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / phagocytic vesicle / JNK cascade / positive regulation of autophagy / dendrite cytoplasm / negative regulation of protein binding / peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of MAP kinase activity / tubulin binding / GTPase activator activity / SNARE binding / neuron projection morphogenesis / cellular response to starvation / positive regulation of protein ubiquitination / regulation of membrane potential / excitatory postsynaptic potential / determination of adult lifespan / cellular response to reactive oxygen species / mitochondrion organization / trans-Golgi network / calcium-mediated signaling / mitochondrial membrane
類似検索 - 分子機能
ROC domain from the Parkinson's disease-associated leucine-rich repeat kinase 2 / LRRK2 ARM repeat / LRRK2 ANK repeat / LRRK2 beta propeller / : / C-terminal of Roc (COR) domain / C-terminal of Roc, COR-A domain / Ras of Complex, Roc, domain of DAPkinase / Roc domain profile. / Roc domain ...ROC domain from the Parkinson's disease-associated leucine-rich repeat kinase 2 / LRRK2 ARM repeat / LRRK2 ANK repeat / LRRK2 beta propeller / : / C-terminal of Roc (COR) domain / C-terminal of Roc, COR-A domain / Ras of Complex, Roc, domain of DAPkinase / Roc domain profile. / Roc domain / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Rab subfamily of small GTPases / Leucine-rich repeat domain superfamily / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Alpha-Beta Plaits / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / WD40-repeat-containing domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.43 Å
データ登録者Deng, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008
タイトル: Structure of the ROC domain from the Parkinson's disease-associated leucine-rich repeat kinase 2 reveals a dimeric GTPase
著者: Deng, J. / Lewis, P.A. / Greggio, E. / Sluch, E. / Beilina, A. / Cookson, M.R.
履歴
登録2008年5月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Advisory / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id ..._entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32018年2月28日Group: Structure summary / カテゴリ: struct_keywords / Item: _struct_keywords.text
改定 1.42024年11月6日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2703
ポリマ－19,8031
非ポリマー4682
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2
ヘテロ分子

B: Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,5416
ポリマ－39,6062
非ポリマー9354
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area6630 Å2
ΔGint-42.7 kcal/mol
Surface area13090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.919, 53.167, 42.736
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.76, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2 / Dardarin


分子量: 19802.953 Da / 分子数: 1 / 断片: Miro domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LRRK2, PARK8 / プラスミド: PSKB3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21GOLDDE3
参照: UniProt: Q5S007, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.49 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 30% PEG 4000, 100mM MgCl2, 0.1M Tris, 5mM GTP, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97926
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97926 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.43→21.09 Å / Num. obs: 5109
Reflection scaleGroup code: 1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化解像度: 2.43→21.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.861 / SU B: 25.808 / SU ML: 0.288 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 230 4.5 %
Rwork0.211 --
obs0.216 5109 93 %
溶媒の処理溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.08 Å20 Å20.04 Å2
2---0.48 Å20 Å2
3---0.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.43→21.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数994 0 29 6 1029
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0221023
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3421.9951383
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.3025116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.60222.89538
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.90215168
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.39155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2161
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02717
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.290.2378
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3390.2667
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1870.231
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2280.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2560.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8871.5633
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4192977
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.33467
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3754.5406
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.43→2.5 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.541 15 -
Rwork0.304 238 -
obs--65.21 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
138.3732-16.6866-7.17220.894-4.68625.80730.2686-1.17780.15840.53220.01980.5494-1.07410.0109-0.28830.1118-0.0770.01040.0893-0.14230.175831.8868-8.705429.009
27.6445-3.7281.443511.57050.35360.38730.02410.0897-0.01920.1579-0.1615-0.2721-0.3169-0.01160.13740.12210.05280.02140.1616-0.05770.132841.1984-16.017623.8143
33.7869-0.73855.22935.6450.2947.535-0.2819-0.2808-0.35330.76050.18470.75990.0723-0.71280.09720.10570.02130.16520.13350.03960.178230.186-16.498730.517
410.26917.4708-12.55045.4351-9.130415.3384-0.2125-0.4444-1.21220.1242-0.40850.3411-0.22070.34680.6210.0631-0.06810.04450.1963-0.06530.166132.669-12.414422.9618
513.65894.5987-7.122329.306834.486952.72570.19251.59410.9887-1.47051.2153-1.4178-1.25121.3216-1.40780.04860.01680.10590.1514-0.01210.171737.4677-7.925515.4981
65.6023-4.16973.790318.40982.45484.3829-0.06310.2440.64380.5860.01680.10290.3653-0.46530.04630.0416-0.01130.01760.07760.08170.231231.3894-1.252414.7079
715.58139.28083.65385.67683.16447.413-0.62250.25530.7466-0.3679-0.15820.5295-0.41820.60560.78070.08180.00740.00710.08460.07780.30924.5734-1.252710.8083
810.59492.42150.90964.8581.89420.73870.35340.1070.73710.0335-0.22620.92630.1043-0.047-0.12720.1135-0.0279-0.01540.12390.00630.15187.6025-11.251412.5676
93.76237.9333-2.839420.007-1.20079.1305-0.40190.7914-0.4284-0.46560.29230.57990.3732-0.34940.10960.08840.00640.13410.042-0.06930.35272.0613-6.271817.5588
101.68470.7692-0.01315.11091.14923.49960.00680.14650.47-0.32660.1610.0995-0.3348-0.2177-0.16780.07680.0137-0.00020.09260.05920.155811.926-3.161613.0041
118.49479.77234.004912.13326.25814.946-0.2981-0.23160.6055-1.47810.16611.846-0.6227-0.47520.1320.0932-0.0057-0.00080.0622-0.00890.1655-1.0441-11.39899.227
125.4349-1.0352-2.630713.8121-0.10459.2836-0.35870.80040.1447-1.51630.24680.3236-0.5531-0.52030.1119-0.0002-0.1017-0.13510.07210.11040.20858.4244-2.7435.7705
1310.44823.3272-1.76945.13340.31763.7085-0.37210.762-0.4408-1.02710.1653-0.14970.371-0.29610.20680.27640.0114-0.0350.0443-0.0365-0.024810.9963-17.42012.806
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1BA1335 - 13391 - 5
2X-RAY DIFFRACTION2BA1340 - 13516 - 17
3X-RAY DIFFRACTION3BA1353 - 139019 - 56
4X-RAY DIFFRACTION4BA1392 - 139658 - 62
5X-RAY DIFFRACTION5BA1397 - 140163 - 67
6X-RAY DIFFRACTION6BA1402 - 140768 - 73
7X-RAY DIFFRACTION7BA1408 - 141474 - 80
8X-RAY DIFFRACTION8BA1415 - 142281 - 88
9X-RAY DIFFRACTION9BA1423 - 143389 - 99
10X-RAY DIFFRACTION10BA1434 - 1453100 - 119
11X-RAY DIFFRACTION11BA1454 - 1474120 - 140
12X-RAY DIFFRACTION12BA1478 - 1486144 - 152
13X-RAY DIFFRACTION13BA1487 - 1505153 - 171

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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