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- PDB-3d3w: Structure of L-Xylulose Reductase with bound coenzyme, phosphate ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3d3w
タイトルStructure of L-Xylulose Reductase with bound coenzyme, phosphate and hydroxide.
要素(L-xylulose reductase) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / L-Xylulose Reductase / Uronate Cycle / Short-Chain Dehydrogenase/Reductase(SDR) Superfamily / Glucose Metabolism / Acetylation / Carbohydrate metabolism / Membrane / NADP / Xylose metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


Essential pentosuria / L-xylulose reductase / L-xylulose reductase (NADPH) activity / Formation of xylulose-5-phosphate / D-glucuronate catabolic process to D-xylulose 5-phosphate / xylulose metabolic process / carbonyl reductase (NADPH) activity / NADP+ metabolic process / D-xylose metabolic process / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor ...Essential pentosuria / L-xylulose reductase / L-xylulose reductase (NADPH) activity / Formation of xylulose-5-phosphate / D-glucuronate catabolic process to D-xylulose 5-phosphate / xylulose metabolic process / carbonyl reductase (NADPH) activity / NADP+ metabolic process / D-xylose metabolic process / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / microvillus / brush border / cytoplasmic microtubule / glucose metabolic process / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / mitochondrion / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / PHOSPHATE ION / L-xylulose reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Zhao, H.-T. / El-Kabbani, O.
引用ジャーナル: Cell.Mol.Life Sci. / 年: 2009
タイトル: Structure/function analysis of a critical disulfide bond in the active site of L-xylulose reductase.
著者: Zhao, H.T. / Endo, S. / Ishikura, S. / Chung, R. / Hogg, P.J. / Hara, A. / El-Kabbani, O.
履歴
登録2008年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: L-xylulose reductase
B: L-xylulose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4805
ポリマ－51,8982
非ポリマー1,5823
水10,034557
1
A: L-xylulose reductase
B: L-xylulose reductase
ヘテロ分子

A: L-xylulose reductase
B: L-xylulose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,96010
ポリマ－103,7964
非ポリマー3,1646
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area19130 Å2
ΔGint-137 kcal/mol
Surface area29920 Å2
手法PISA
2
B: L-xylulose reductase
ヘテロ分子

A: L-xylulose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4805
ポリマ－51,8982
非ポリマー1,5823
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area5650 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area18870 Å2
手法PISA
3
A: L-xylulose reductase
ヘテロ分子

A: L-xylulose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4014
ポリマ－51,9142
非ポリマー1,4872
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area5870 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area18480 Å2
手法PISA
4
B: L-xylulose reductase
ヘテロ分子

B: L-xylulose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,5596
ポリマ－51,8822
非ポリマー1,6774
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area6320 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area18390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.678, 87.476, 72.168
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: CYS / End label comp-ID: CYS / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 1 - 244 / Label seq-ID: 1 - 244

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 L-xylulose reductase / XR / Dicarbonyl/L-xylulose reductase / Kidney dicarbonyl reductase / kiDCR / Carbonyl reductase II ...XR / Dicarbonyl/L-xylulose reductase / Kidney dicarbonyl reductase / kiDCR / Carbonyl reductase II / Sperm surface protein P34H


分子量: 25957.033 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CSO at position 138 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DCXR / プラスミド: pRset / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 / 参照: UniProt: Q7Z4W1, L-xylulose reductase
#2: タンパク質 L-xylulose reductase / XR / Dicarbonyl/L-xylulose reductase / Kidney dicarbonyl reductase / kiDCR / Carbonyl reductase II ...XR / Dicarbonyl/L-xylulose reductase / Kidney dicarbonyl reductase / kiDCR / Carbonyl reductase II / Sperm surface protein P34H


分子量: 25941.033 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CYS/CSO at position 138 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DCXR / プラスミド: pRset / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 / 参照: UniProt: Q7Z4W1, L-xylulose reductase
#3: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 557 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THERE IS MICROHETEROGENEITY IN THE RESIDUE IDENTITY CSO/CYS AT RESIDUE 138 IN CHAIN B AND THAT CYS ...THERE IS MICROHETEROGENEITY IN THE RESIDUE IDENTITY CSO/CYS AT RESIDUE 138 IN CHAIN B AND THAT CYS B 138 HAS A DOUBLE CONFORMATION AND FORMS A COVALENT BOND WITH A HYDROXIDE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.1 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG8000, POTASSIUM DIHYDROGENPHOSPHATE, MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年12月31日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.87→30 Å / Num. all: 39016 / Num. obs: 37468 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 5.04 % / Rmerge(I) obs: 0.0631 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 1.87→1.94 Å / 冗長度: 5.64 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Rsym value: 0.3394

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.87→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 3.924 / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.185 / ESU R Free: 0.17 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25773 1932 5 %RANDOM
Rwork0.20403 ---
obs0.20678 36591 98.14 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.028 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.17 Å20 Å20 Å2
2--0.93 Å20 Å2
3----1.1 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.217 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.87→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3663 0 101 557 4321
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0223827
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6631.9985229
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0675495
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.7223.381139
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.14715622
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1271530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2635
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022786
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.22017
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2930.22594
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.3090.2371
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2130.2170
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1820.278
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.941.52511
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.50223929
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.27431495
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4434.51295
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 1820 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
tight positional0.10.05
tight thermal0.240.5
LS精密化 シェル解像度: 1.87→1.918 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 122 -
Rwork0.357 2602 -
obs--95.21 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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