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万見
- PDB-3cxp: Crystal structure of human glucosamine 6-phosphate N-acetyltransf... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cxp
タイトルCrystal structure of human glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase 1 mutant E156A
要素Glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / GNA1 / Acyltransferase / Endosome / Golgi apparatus / Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase activity / Synthesis of UDP-N-acetyl-glucosamine / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / cellular response to leukemia inhibitory factor / late endosome / endosome membrane / Golgi membrane / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Wang, J. / Liu, X. / Li, L.-F. / Su, X.-D.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2008
タイトル: Acceptor substrate binding revealed by crystal structure of human glucosamine-6-phosphate N-acetyltransferase 1
著者: Wang, J. / Liu, X. / Liang, Y.-H. / Li, L.-F. / Su, X.-D.
履歴
登録2008年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7542
ポリマ－20,7181
非ポリマー351
水1,892105
1
A: Glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase
ヘテロ分子

A: Glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5074
ポリマ－41,4362
非ポリマー712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area6490 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area15900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.340, 51.340, 142.610
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-214-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glucosamine 6-phosphate N-acetyltransferase / Phosphoglucosamine transacetylase / Phosphoglucosamine acetylase


分子量: 20718.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNPNAT1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q96EK6, glucosamine-phosphate N-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.76 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: 0.1M K Thiocyanate, 30% w/v PEG MME 2000, pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BSRF / ビームライン: 3W1A / 波長: 1.0001 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0001 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 13549 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 30.437 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 42.22
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2-2.120.41410.862394210399.1
2.12-2.260.30715.461457198099.9
2.26-2.440.21721.3589881876100
2.44-2.670.15429.3540581717100
2.67-2.980.140.3493241577100
2.98-3.430.05862.5441721428100
3.43-4.170.04188.1370551217100
4.17-5.770.033103.829371997100
5.770.031991735265495.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å19.89 Å
Translation3 Å19.89 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2HUZ

2huz


解像度: 2.01→19.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 3.836 / SU ML: 0.109 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.192 / ESU R Free: 0.163 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 678 5 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.2 13546 99.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.927 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.65 Å20 Å20 Å2
2--0.65 Å20 Å2
3----1.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.01→19.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1416 0 1 105 1522
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0221449
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9671.9721970
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4255189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.62523.77453
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.42415247
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.503156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2232
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021066
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1730.2565
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2950.21010
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1040.277
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.160.268
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1150.222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4411.5961
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.71521504
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.9133560
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.4564.5463
LS精密化 シェル解像度: 2.006→2.057 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.272 53 -
Rwork0.23 912 -
all-965 -
obs--97.77 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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