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- PDB-3cu7: Human Complement Component 5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cu7
タイトルHuman Complement Component 5
要素Complement C5
キーワードIMMUNE SYSTEM / MG domain / complement / inflammation / anaphylatoxin / Cleavage on pair of basic residues / Complement alternate pathway / Complement pathway / Cytolysis / Glycoprotein / Immune response / Inflammatory response / Innate immunity / Membrane attack complex / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


Terminal pathway of complement / membrane attack complex / Activation of C3 and C5 / negative regulation of macrophage chemotaxis / complement activation, alternative pathway / chemokine activity / endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / complement activation, classical pathway / positive regulation of chemokine production ...Terminal pathway of complement / membrane attack complex / Activation of C3 and C5 / negative regulation of macrophage chemotaxis / complement activation, alternative pathway / chemokine activity / endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / complement activation, classical pathway / positive regulation of chemokine production / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / chemotaxis / G alpha (i) signalling events / killing of cells of another organism / cell surface receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor signaling pathway / inflammatory response / signaling receptor binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Pheromone ER-1 / Pheromone ER-1 - #10 / Jelly Rolls - #1540 / Anaphylotoxins (complement system) / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases - #20 / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases / Influenza Virus Matrix Protein; Chain A, domain 1 / Macroglobulin (MG2) domain / Immunoglobulin-like - #1940 ...Pheromone ER-1 / Pheromone ER-1 - #10 / Jelly Rolls - #1540 / Anaphylotoxins (complement system) / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases - #20 / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferases / Influenza Virus Matrix Protein; Chain A, domain 1 / Macroglobulin (MG2) domain / Immunoglobulin-like - #1940 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / : / Complement component 5, CUB domain / Complement C3/4/5, macroglobulin domain MG1 / Macroglobulin domain MG1 / Anaphylatoxin, complement system domain / Anaphylatoxin domain signature. / Anaphylatoxin, complement system / Anaphylatoxin/fibulin / Anaphylotoxin-like domain / Anaphylatoxin domain profile. / Anaphylatoxin homologous domain / Netrin C-terminal Domain / Netrin module, non-TIMP type / UNC-6/NTR/C345C module / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG4 / Glycosyltransferase - #20 / Netrin domain / NTR domain profile. / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain superfamily / Macroglobulin domain MG3 / : / A-macroglobulin receptor binding domain / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Alpha-2-macroglobulin / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin family / MG2 domain / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / Alpha-2-Macroglobulin / Alpha-2-macroglobulin family / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Single Sheet / Helix non-globular / Special / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Jelly Rolls / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Up-down Bundle / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換, 単波長異常分散 / 解像度: 3.105 Å
データ登録者Fredslund, F. / Andersen, G.R.
引用ジャーナル: Nat.Immunol. / 年: 2008
タイトル: Structure of and influence of a tick complement inhibitor on human complement component 5
著者: Fredslund, F. / Laursen, N.S. / Roversi, P. / Jenner, L. / Oliveira, C.L.P. / Pedersen, J.S. / Nunn, M.A. / Lea, S.M. / Discipio, R. / Sottrup-Jensen, L. / Andersen, G.R.
履歴
登録2008年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22013年11月6日Group: Data collection
改定 1.32017年10月25日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: diffrn_source / software / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _software.name
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement C5
B: Complement C5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)379,35515
ポリマ－377,0522
非ポリマー2,30313
水00
1
A: Complement C5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)189,7348
ポリマ－188,5261
非ポリマー1,2087
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Complement C5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)189,6217
ポリマ－188,5261
非ポリマー1,0956
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4570 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area140330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)144.260, 144.260, 241.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11resid 20:120 and chain A
21resid 20:120 and chain B
12resid 121:224 and chain A
22resid 121:224 and chain B
13resid 225:349 and chain A
23resid 225:349 and chain B
14resid 350:460 and chain A
24resid 350:460 and chain B
15resid 461:566 and chain A
25resid 461:566 and chain B
16(resid 567:606 or resid 760:821) and chain A
26(resid 567:606 or resid 760:821) and chain B
17resid 822:930 and chain A and not(resid 892:896)
27resid 822:930 and chain B and not(resid 892:896)
18(resid 931:983 or resid 1305:1367) and chain A
28(resid 931:983 or resid 1305:1367) and chain B
19resid 984:1304 and chain A
29resid 984:1304 and chain B
110resid 1368:1512 and chain A
210resid 1368:1512 and chain B
111resid 679:743 and chain A
211resid 679:743 and chain B
112resid 607:673 and chain A
212resid 607:673 and chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLUTHRTHRAA20 - 12020 - 120
21GLUGLUTHRTHRBB20 - 12020 - 120
12TYRTYRLEULEUAA121 - 224121 - 224
22TYRTYRLEULEUBB121 - 224121 - 224
13PROPROLEULEUAA225 - 349225 - 349
23PROPROLEULEUBB225 - 349225 - 349
14SERSERLEULEUAA350 - 460350 - 460
24SERSERLEULEUBB350 - 460350 - 460
15SERSERLYSLYSAA461 - 566461 - 566
25SERSERLYSLYSBB461 - 566461 - 566
16CYSCYSASPASPAA567 - 606567 - 606
26VALVALLYSLYSAA760 - 821760 - 821
17ASPASPVALVALAA822 - 930822 - 930
27ASPASPVALVALBB822 - 930822 - 930
18PROPROLEULEUAA931 - 983931 - 983
28LYSLYSLYSLYSAA1305 - 13671305 - 1367
19VALVALVALVALAA984 - 1304984 - 1304
29VALVALVALVALBB984 - 1304984 - 1304
110THRTHRSERSERAA1368 - 15121368 - 1512
210THRTHRSERSERBB1368 - 15121368 - 1512
111LEULEUSERSERAA679 - 743679 - 743
211LEULEUSERSERBB679 - 743679 - 743
112SERSERLEULEUAA607 - 673607 - 673
212SERSERLEULEUBB607 - 673607 - 673

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12

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要素

#1: タンパク質 Complement C5 / C3 and PZP-like alpha-2-macroglobulin domain-containing protein 4


分子量: 188526.125 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: Blood / 参照: UniProt: P01031
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物
ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
Has protein modificationY
配列の詳細THE RESIDUE AT POSITION 802 IS A VARIANT AS REFERRED IN UNP ENTRY, P01031.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.97 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 100mM NaCl, 1.5-3mM MES pH 5.5, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 0.989 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年10月20日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.989 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→30 Å / Num. all: 101804 / Num. obs: 98600 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 1.36 % / Biso Wilson estimate: 94.23 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 1.1 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique all: 8671 / Rsym value: 0.57 / % possible all: 86

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine)精密化
MAR345345 (ESD) Version 1.1.7データ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換, 単波長異常分散
開始モデル: PDB Entry 2B39

2b39
PDB 未公開エントリ


解像度: 3.105→29.286 Å / SU ML: 0.44 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 31.59 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: Used TLS and NCS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2805 4921 4.99 %random
Rwork0.2357 93649 --
obs0.2379 98570 97.46 %-
all-101139 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 95.161 Å2 / ksol: 0.297 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 59.61 Å2 / Biso mean: 141 Å2 / Biso min: 316.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.864 Å2-0 Å2-0 Å2
2--9.864 Å2-0 Å2
3----19.728 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.105→29.286 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24562 0 93 0 24655
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00425237
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.84634167
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0593905
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0044334
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.9789137
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A800X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.003
12B800X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.003
21A853X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.005
22B853X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.005
31A1018X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.005
32B1018X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.005
41A844X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.008
42B844X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.008
51A863X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.005
52B863X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.005
61A790X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.004
62B790X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.004
71A744X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.005
72B744X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.005
81A918X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.007
82B918X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.007
91A2548X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.006
92B2548X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.006
101A1056X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.006
102B1056X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.006
111A498X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.003
112B498X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.003
121A501X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.004
122B501X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.004
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.105-3.1410.4011480.3632348249674
3.141-3.1780.3451460.3453189333599
3.178-3.2160.3481940.3393139333399
3.216-3.2570.3831790.3423146332599
3.257-3.30.3821450.3173246339199
3.3-3.3450.3661690.313183335299
3.345-3.3930.2961380.2923184332299
3.393-3.4430.391610.2993191335299
3.443-3.4970.3341740.3063157333199
3.497-3.5540.3481670.29832113378100
3.554-3.6150.3491780.2853184336299
3.615-3.6810.3121820.2713078326098
3.681-3.7520.3651870.2653169335699
3.752-3.8280.3221570.2583195335299
3.828-3.9110.3141480.2443190333898
3.911-4.0020.2641680.2373184335299
4.002-4.1020.2781640.2183171333599
4.102-4.2120.2541850.22531683353100
4.212-4.3360.2971460.2133173331999
4.336-4.4750.2341640.1893211337599
4.475-4.6350.211690.1843200336999
4.635-4.8190.221770.1813164334199
4.819-5.0380.2521760.1823124330099
5.038-5.3020.2021560.183247340399
5.302-5.6320.2071700.2023131330199
5.632-6.0630.2791750.2163159333498
6.063-6.6670.2791310.233140327197
6.667-7.6170.2731760.2333078325496
7.617-9.5410.2581550.1982986314193
9.541-29.2870.2411360.2232703283984
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
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精密化 TLSグループ
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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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