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万見
- PDB-3ct1: Crystal and cryoEM structural studies of a cell wall degrading en... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ct1
タイトルCrystal and cryoEM structural studies of a cell wall degrading enzyme in the bacteriophage phi29 tail
要素Morphogenesis protein 1
キーワードHYDROLASE / Cell wall / phi29 / infection / Late protein
機能・相同性
機能・相同性情報


virus tail, tip / virus tail fiber assembly / symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / cell wall organization / metallopeptidase activity ...virus tail, tip / virus tail fiber assembly / symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / cell wall organization / metallopeptidase activity / killing of cells of another organism / defense response to bacterium / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Phage tail lysozyme / Phage tail lysozyme / Duplicated hybrid motif / Lysozyme - #10 / Lysozyme / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
triacetyl-beta-chitotriose / Morphogenesis protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteriophage phi-29 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.51 Å
データ登録者Xiang, Y. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2008
タイトル: Crystal and cryoEM structural studies of a cell wall degrading enzyme in the bacteriophage phi29 tail.
著者: Ye Xiang / Marc C Morais / Daniel N Cohen / Valorie D Bowman / Dwight L Anderson / Michael G Rossmann /
要旨: The small bacteriophage phi29 must penetrate the approximately 250-A thick external peptidoglycan cell wall and cell membrane of the Gram-positive Bacillus subtilis, before ejecting its dsDNA genome ...The small bacteriophage phi29 must penetrate the approximately 250-A thick external peptidoglycan cell wall and cell membrane of the Gram-positive Bacillus subtilis, before ejecting its dsDNA genome through its tail into the bacterial cytoplasm. The tail of bacteriophage phi29 is noncontractile and approximately 380 A long. A 1.8-A resolution crystal structure of gene product 13 (gp13) shows that this tail protein has spatially well separated N- and C-terminal domains, whose structures resemble lysozyme-like enzymes and metallo-endopeptidases, respectively. CryoEM reconstructions of the WT bacteriophage and mutant bacteriophages missing some or most of gp13 shows that this enzyme is located at the distal end of the phi29 tail knob. This finding suggests that gp13 functions as a tail-associated, peptidoglycan-degrading enzyme able to cleave both the polysaccharide backbone and peptide cross-links of the peptidoglycan cell wall. Comparisons of the gp13(-) mutants with the phi29 mature and emptied phage structures suggest the sequence of events that occur during the penetration of the tail through the peptidoglycan layer.
履歴
登録2008年4月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年2月21日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Morphogenesis protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0682
ポリマ－18,4411
非ポリマー6281
水2,270126
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)30.800, 69.388, 71.208
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Morphogenesis protein 1 / Late protein GP13


分子量: 18440.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacteriophage phi-29 (ウイルス) / 遺伝子: 13 / プラスミド: PTYB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 CODON PLUS RP / 参照: UniProt: P15132
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / triacetyl-beta-chitotriose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 627.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: triacetyl-beta-chitotriose
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1-1/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTORS STATE THAT RESIDUE 89 SHOULD BE ASN ACCORDING TO THEIR SEQUENCING RESULTS OF THE GENE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.38 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20% PEG4000, 100mM Tris-HCl, 10% glycerol, 10mM NAG5, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: Ge 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→35.6 Å / Num. obs: 23681 / % possible obs: 96.4 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rsym value: 6 / Net I/σ(I): 24.5
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / Rmerge(I) obs: 0.373 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Rsym value: 37.3 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.51→35.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 3.165 / SU ML: 0.057 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.089 / ESU R Free: 0.088 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22177 1160 4.9 %RANDOM
Rwork0.19214 ---
obs0.19357 22521 95.25 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.585 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1 Å20 Å20 Å2
2---0.32 Å20 Å2
3---0.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.51→35.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1296 0 43 126 1465
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0221385
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5271.9711888
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.85162
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.27925.58868
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.15715232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.68155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2203
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021052
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.2661
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3170.2963
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1340.2109
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1780.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2710.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8531.5824
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.20821290
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0493672
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6824.5596
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.51→1.546 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.267 84 -
Rwork0.239 1423 -
obs--82.48 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.73020.69870.11212.9510.05290.8991-0.06770.02640.05790.25470.09210.0152-0.0583-0.0052-0.0244-0.13970.0183-0.0054-0.13540.0038-0.14781.51824.527618.5228
220.71514.015613.297627.63735.392514.2175-0.57371.12070.7565-1.28450.67930.0869-0.79070.0289-0.1057-0.0203-0.0652-0.04470.0460.093-0.0499-0.289532.40037.6164
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 1591 - 159
2X-RAY DIFFRACTION2AB201 - 2031 - 3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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