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万見
- PDB-3cr7: Crystal structure of N-terminal truncation of APS Kinase from Pen... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cr7
タイトルCrystal structure of N-terminal truncation of APS Kinase from Penicillium chrysogenum: Ternary structure with ADP and PAPS
要素Adenylyl-sulfate kinase
キーワードTRANSFERASE / APS kinase / Adenylylsulfate kinase / sulfate metabolism / Nucleotide 2 kinase / Amino-acid biosynthesis / ATP-binding / Cysteine biosynthesis / Methionine biosynthesis / Nucleotide-binding / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


adenylyl-sulfate kinase / adenylylsulfate kinase activity / sulfate assimilation / hydrogen sulfide biosynthetic process / cysteine biosynthetic process / methionine biosynthetic process / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenylyl-sulfate kinase / Adenylylsulphate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / 3'-PHOSPHATE-ADENOSINE-5'-PHOSPHATE SULFATE / Adenylyl-sulfate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Penicillium chrysogenum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Gay, S.C. / Segel, I.H. / Fisher, A.J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Truncated APS kinase from Pencillium chrysogenum: Insight into the function of the N-terminal helix
著者: Gay, S.C. / Segel, I.H. / Fisher, A.J.
履歴
登録2008年4月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylyl-sulfate kinase
B: Adenylyl-sulfate kinase
C: Adenylyl-sulfate kinase
D: Adenylyl-sulfate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,24613
ポリマ－89,4164
非ポリマー2,8309
水8,917495
1
A: Adenylyl-sulfate kinase
B: Adenylyl-sulfate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1417
ポリマ－44,7082
非ポリマー1,4335
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3840 Å2
ΔGint-39.3 kcal/mol
Surface area16180 Å2
手法PISA
2
C: Adenylyl-sulfate kinase
D: Adenylyl-sulfate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1056
ポリマ－44,7082
非ポリマー1,3974
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3690 Å2
ΔGint-29.9 kcal/mol
Surface area16110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.580, 82.594, 139.009
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Adenylyl-sulfate kinase / APS kinase / Adenosine-5'-phosphosulfate kinase / ATP adenosine-5'-phosphosulfate 3'-phosphotransferase


分子量: 22354.123 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 23-211 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Penicillium chrysogenum (菌類) / 株: ATTC 24791 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12657, adenylyl-sulfate kinase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-PPS / 3'-PHOSPHATE-ADENOSINE-5'-PHOSPHATE SULFATE / PAPS


分子量: 507.264 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O13P2S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 495 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: bis tris, PEG 3350, ammonium acetate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL1-5 / 波長: 0.9194 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月29日 / 詳細: Double-crystal monochromator
放射モノクロメーター: Double Si(111) crystal, paralell / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9194 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→31.718 Å / Num. all: 31582 / Num. obs: 31427 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.486 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. measured all: 8337 / Num. unique all: 2290 / Rsym value: 0.486 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Translation4 Å1000 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.21データスケーリング
EPMR位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
Blu-Iceデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: poly alanine model of pdb entry 1M7G A chain

1m7g


解像度: 2.5→31.715 Å / Isotropic thermal model: isotropic / σ(F): 0.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 2278 4.11 %random
Rwork0.198 ---
all0.202 ---
obs0.201 31427 92.88 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 0 Å2 / Biso mean: 37.49 Å2 / Biso min: 391.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.379 Å2-0 Å20 Å2
2---2.823 Å20 Å2
3---7.393 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→31.715 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5562 0 173 495 6230
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.015847
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4217981
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073890
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071020
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.262153
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5-2.5540.3861430.2962931307483
2.554-2.6140.3931110.2742999311084
2.614-2.6790.2891130.2573155326886
2.679-2.7510.2981520.2413144329689
2.751-2.8320.3751350.243251338690
2.832-2.9240.3071170.2453256337392
2.924-3.0280.3391320.2373372350493
3.028-3.1490.3411450.2183390353595
3.149-3.2930.2681480.2083446359497
3.293-3.4660.2731640.1963446361097
3.466-3.6830.2851420.1683486362897
3.683-3.9670.2661610.1343477363897
3.967-4.3650.1711640.1253480364498
4.365-4.9940.2171640.123443360797
4.994-6.2840.2191560.1643426358296
6.284-31.7180.2661310.1993416354795

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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