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- PDB-3cms: ENGINEERING ENZYME SUB-SITE SPECIFICITY: PREPARATION, KINETIC CHA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cms
タイトルENGINEERING ENZYME SUB-SITE SPECIFICITY: PREPARATION, KINETIC CHARACTERIZATION AND X-RAY ANALYSIS AT 2.0-ANGSTROMS RESOLUTION OF VAL111PHE SITE-MUTATED CALF CHYMOSIN
要素CHYMOSIN B
キーワードHYDROLASE / ACID PROTEINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


chymosin / digestion / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Pepsin catalytic domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Pepsin catalytic domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Newman, M. / Frazao, C. / Shearer, A. / Tickle, I.J. / Blundell, T.L.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Engineering enzyme subsite specificity: preparation, kinetic characterization, and X-ray analysis at 2.0-A resolution of Val111Phe site-mutated calf chymosin.
著者: Strop, P. / Sedlacek, J. / Stys, J. / Kaderabkova, Z. / Blaha, I. / Pavlickova, L. / Pohl, J. / Fabry, M. / Kostka, V. / Newman, M.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: X-Ray Analyses of Aspartic Proteinases Iv: Structure and Refinement at 2.2 Angstroms Resolution of Bovine Chymosin
著者: Newman, M. / Safro, M. / Frazao, C. / Kahn, G. / Zdanov, A. / Tickle, I.J. / Blundell, T.L. / Andreeva, N.
履歴
登録1990年2月26日処理サイト: BNL
改定 1.01992年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHYMOSIN B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7211
ポリマ－35,7211
非ポリマー00
水2,612145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)80.210, 114.560, 72.430
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Atom site foot note1: RESIDUE PRO 23 IS A CIS-PROLINE.
2: THESE RESIDUES ARE IN POORLY DEFINED REGIONS IN THE ELECTRON DENSITY MAP.
3: RESIDUES 72 TO 79 HAVE BEEN REFINED IN TWO ALTERNATE CONFORMATIONS. THESE RESIDUES ARE IN POORLY DEFINED REGIONS IN THE ELECTRON DENSITY MAP. CONFORMATION B HAS THE HIGHER RELATIVE OCCUPANCY (O.60) ...3: RESIDUES 72 TO 79 HAVE BEEN REFINED IN TWO ALTERNATE CONFORMATIONS. THESE RESIDUES ARE IN POORLY DEFINED REGIONS IN THE ELECTRON DENSITY MAP. CONFORMATION B HAS THE HIGHER RELATIVE OCCUPANCY (O.60) AND IS ASSOCIATED WITH SUPERIOR ELECTRON DENSITY. THUS IT APPEARS THAT CONFORMATION B IS SIGNIFICANTLY MORE HIGHLY POPULATED THAN CONFORMATION A. CONFORMATION A WITH OCCUPANCY OF 0.40 MUST BE REGARDED AS A TENTATIVE INTERPRETATION.

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要素

#1: タンパク質 CHYMOSIN B


分子量: 35720.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00794, chymosin
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE SPECIFIC GENE MUTATION V111F IS SITUATED BETWEEN THE PRIMARY SPECIFICITY BINDING POCKET S1 AND ...THE SPECIFIC GENE MUTATION V111F IS SITUATED BETWEEN THE PRIMARY SPECIFICITY BINDING POCKET S1 AND THE SECONDARY SPECIFICITY POCKET S3, EFFECTING THE BINDING OF LARGE HYDROPHOBIC RESIDUES IN BOTH THESE POCKETS. THIS MUTATION IS RESPONSIBLE FOR THE REARRANGEMENT OF RESIDUES 72 TO 79 KNOWN AS THE ACTIVE SITE FLAP, A FLEXIBLE BETA-HAIRPIN TURN ABOVE THE ACTIVE SITE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.16 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.5 / 手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
250 mMphosphate1drop
32 M1reservoirNaCl

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Num. obs: 22098 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): 0.072 / Num. measured all: 149939 / Rmerge(I) obs: 3

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解析

ソフトウェア名称: RESTRAIN / 分類: 精密化
精密化解像度: 2→10 Å
詳細: THE QUANTITY PRESENTED IN THE TEMPERATURE FACTOR FIELD IS U. RESIDUES 72 TO 79 HAVE BEEN REFINED IN TWO ALTERNATE CONFORMATIONS. TURN 5 WITH THE A CONFORMATION IS CLASSIFED TYPE II' 2:2 ...詳細: THE QUANTITY PRESENTED IN THE TEMPERATURE FACTOR FIELD IS U. RESIDUES 72 TO 79 HAVE BEEN REFINED IN TWO ALTERNATE CONFORMATIONS. TURN 5 WITH THE A CONFORMATION IS CLASSIFED TYPE II' 2:2 DISTORTED. TURN 5 WITH THE B CONFORMATION IS UNCLASSIFIED 2:2. INVARIANT RESIDUE TYR 14 HAS BEEN BUILT INTO A CONFORMATION THAT DIFFERS FROM THE WILD-TYPE CHYMOSIN STRUCTURE. HOWEVER, THIS RESIDUE BELONGS TO THE POORLY DEFINED SURFACE REGION BETWEEN STRANDS AN AND BN, AND THUS THE ASSIGNMENT OF ITS POSITION MUST BE REGARDED AS TENTATIVE.
Rfactor反射数
obs0.195 21710
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2490 0 0 145 2635
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.05
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.195
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 30.3 Å2
拘束条件
*PLUS
タイプ: p_plane_restr / Dev ideal: 0.019

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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