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- PDB-3ckh: Crystal structure of Eph A4 receptor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ckh
タイトルCrystal structure of Eph A4 receptor
要素Ephrin type-A receptor 4
キーワードTRANSFERASE / Eph receptor / ATP-binding / Glycoprotein / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


DH domain binding / positive regulation of Rho guanyl-nucleotide exchange factor activity / neuron projection fasciculation / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / neuron projection guidance / nephric duct morphogenesis / fasciculation of sensory neuron axon / fasciculation of motor neuron axon ...DH domain binding / positive regulation of Rho guanyl-nucleotide exchange factor activity / neuron projection fasciculation / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / neuron projection guidance / nephric duct morphogenesis / fasciculation of sensory neuron axon / fasciculation of motor neuron axon / regulation of synapse pruning / synapse pruning / positive regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / negative regulation of cellular response to hypoxia / negative regulation of axon regeneration / transmembrane-ephrin receptor activity / glial cell migration / PH domain binding / GPI-linked ephrin receptor activity / regulation of modification of synaptic structure / regulation of dendritic spine morphogenesis / negative regulation of cell adhesion / motor neuron axon guidance / adherens junction organization / positive regulation of dendrite morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / adult walking behavior / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / Somitogenesis / positive regulation of amyloid-beta formation / regulation of GTPase activity / regulation of axonogenesis / EPHA-mediated growth cone collapse / cochlea development / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / negative regulation of long-term synaptic potentiation / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / axonal growth cone / axon terminus / ephrin receptor binding / protein tyrosine kinase binding / positive regulation of cell adhesion / negative regulation of cell migration / filopodium / dendritic shaft / axon guidance / adherens junction / postsynaptic density membrane / neuromuscular junction / receptor protein-tyrosine kinase / Schaffer collateral - CA1 synapse / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to amyloid-beta / negative regulation of neuron projection development / kinase activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / early endosome membrane / protein tyrosine kinase activity / perikaryon / mitochondrial outer membrane / protein autophosphorylation / dendritic spine / negative regulation of translation / protein stabilization / cell adhesion / protein kinase activity / positive regulation of cell migration / axon / glutamatergic synapse / dendrite / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain ...Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Jelly Rolls / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-A receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Shi, J.H. / Song, J.X.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Crystal Structure and NMR Binding Reveal That Two Small Molecule Antagonists Target the High Affinity Ephrin-binding Channel of the EphA4 Receptor.
著者: Qin, H. / Shi, J. / Noberini, R. / Pasquale, E.B. / Song, J.
履歴
登録2008年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32022年4月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-A receptor 4
B: Ephrin type-A receptor 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6912
ポリマ－41,6912
非ポリマー00
水2,576143
1
A: Ephrin type-A receptor 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8461
ポリマ－20,8461
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ephrin type-A receptor 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8461
ポリマ－20,8461
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Ephrin type-A receptor 4

B: Ephrin type-A receptor 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6912
ポリマ－41,6912
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_544-x,y-1/2,-z-1/21
Buried area1330 Å2
ΔGint-8.2 kcal/mol
Surface area17040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.749, 71.121, 127.004
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

-
要素

#1: タンパク質 Ephrin type-A receptor 4 / Tyrosine-protein kinase receptor SEK / Receptor protein-tyrosine kinase HEK8 / Tyrosine-protein kinase TYRO1


分子量: 20845.625 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 29-209 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHA4, HEK8, SEK, TYRO1 / プラスミド: pET32A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta-gami (DE3) / 参照: UniProt: P54764, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.75 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG4000, 16% isopropanol, 0.1M Hepes, pH7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年2月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→63.51 Å / Num. obs: 21938 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 7.19 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Χ2: 1 / Net I/σ(I): 8.2 / Scaling rejects: 1192
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2% possible all
2.3-2.385.210.5632.1974918700.8685.3
2.38-2.486.620.5482.51413221310.997.1
2.48-2.597.670.5332.81682621920.89100
2.59-2.737.710.47931694121980.91100
2.73-2.97.750.4183.61711022060.98100
2.9-3.127.770.3274.41733922211.0499.9
3.12-3.447.70.2036.31735322341.0999.8
3.44-3.937.470.1319.81700822351.1899.8
3.93-4.956.90.07117.61582522571.0798.6
4.95-63.516.790.04827.71659823940.9799.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å40.63 Å
Translation2.5 Å40.63 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.9LDzデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
CrystalClearデータ収集
d*TREKデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1NUK, 2BBA

1nuk

2bba


解像度: 2.8→19.71 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 1126 9.11 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs0.234 12355 98.77 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 43.47 Å2 / Biso mean: 71.9 Å2 / Biso min: 151.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-35.958 Å2-0 Å2-0 Å2
2---20.169 Å20 Å2
3----16.326 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→19.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2681 0 0 143 2824
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072733
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1713696
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074414
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008475
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.124970
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8-2.9270.3711380.3051371150999
2.927-3.0810.3791370.2661381151899
3.081-3.2730.3241370.2361376151399
3.273-3.5240.3141410.2211396153799
3.524-3.8770.3111410.221398153999
3.877-4.4320.2791400.1981398153898
4.432-5.5630.2191400.1771398153897
5.563-19.710.2671520.241511166399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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