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万見
- PDB-3chw: Complex of Dictyostelium discoideum Actin with Profilin and the L... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3chw
タイトルComplex of Dictyostelium discoideum Actin with Profilin and the Last Poly-Pro of Human VASP
要素
  • Major actin
  • Profilin-1
  • Vasodilator-stimulated phosphoprotein 16-residue peptide
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Ternary complex / Profilin / Actin / Dictyostelium discoideum / VASP / Poly-Proline / Methyl Histidine / ATP-binding / Cytoskeleton / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Actin-binding / Cell junction / Cell projection / Membrane / SH3-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


intranuclear rod / phototaxis / leading edge of lamellipodium / macropinocytic cup / phagolysosome / synapse maturation / cell pole / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / negative regulation of actin filament bundle assembly / adenyl-nucleotide exchange factor activity ...intranuclear rod / phototaxis / leading edge of lamellipodium / macropinocytic cup / phagolysosome / synapse maturation / cell pole / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / negative regulation of actin filament bundle assembly / adenyl-nucleotide exchange factor activity / profilin binding / positive regulation of actin filament bundle assembly / negative regulation of actin filament polymerization / Signaling by ROBO receptors / regulation of actin filament polymerization / plasma membrane repair / Cell-extracellular matrix interactions / actin polymerization or depolymerization / early phagosome / hyperosmotic response / positive regulation of ATP-dependent activity / filopodium membrane / PCP/CE pathway / proline-rich region binding / positive regulation of ruffle assembly / negative regulation of stress fiber assembly / positive regulation of actin filament polymerization / myosin binding / cortical actin cytoskeleton / positive regulation of epithelial cell migration / cell leading edge / pseudopodium / lamellipodium membrane / mitotic cytokinesis / phagocytic cup / endocytic vesicle / Generation of second messenger molecules / actin monomer binding / bicellular tight junction / phagocytosis / phagocytic vesicle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / vesicle-mediated transport / response to cAMP / phosphotyrosine residue binding / lipid droplet / axon guidance / neural tube closure / actin filament / RHO GTPases Activate Formins / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / modulation of chemical synaptic transmission / cell morphogenesis / structural constituent of cytoskeleton / SH3 domain binding / small GTPase binding / endocytosis / chemotaxis / cell-cell junction / actin cytoskeleton / Platelet degranulation / lamellipodium / actin binding / cell cortex / actin cytoskeleton organization / protein homotetramerization / blood microparticle / cytoskeleton / protein stabilization / hydrolase activity / cadherin binding / focal adhesion / glutamatergic synapse / regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vasodilator-stimulated phosphoprotein/ENA/VASP-like / Profilin1/2/3, vertebrate / VASP tetramerisation / VASP tetramerisation domain superfamily / VASP tetramerisation domain / Profilin conserved site / Profilin signature. / Profilin / Profilin / WH1/EVH1 domain ...Vasodilator-stimulated phosphoprotein/ENA/VASP-like / Profilin1/2/3, vertebrate / VASP tetramerisation / VASP tetramerisation domain superfamily / VASP tetramerisation domain / Profilin conserved site / Profilin signature. / Profilin / Profilin / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / : / Profilin / Profilin superfamily / Dynein light chain 2a, cytoplasmic / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Beta-Lactamase / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / PH-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Profilin-1 / Major actin / Vasodilator-stimulated phosphoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Baek, K. / Dominguez, R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008
タイトル: Modulation of actin structure and function by phosphorylation of Tyr-53 and profilin binding.
著者: Baek, K. / Liu, X. / Ferron, F. / Shu, S. / Korn, E.D. / Dominguez, R.
履歴
登録2008年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major actin
P: Profilin-1
V: Vasodilator-stimulated phosphoprotein 16-residue peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,5025
ポリマ－57,9553
非ポリマー5472
水5,711317
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4130 Å2
ΔGint-27.4 kcal/mol
Surface area21170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.037, 76.183, 180.822
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AP

#1: タンパク質 Major actin


分子量: 41660.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cell
由来: (天然) Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
参照: UniProt: P07830
#2: タンパク質 Profilin-1 / Profilin I


分子量: 14940.021 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: pfn1 / プラスミド: pET29 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P07737

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 V

#3: タンパク質・ペプチド Vasodilator-stimulated phosphoprotein 16-residue peptide / VASP


分子量: 1354.509 Da / 分子数: 1 / Fragment: Last Poly-Pro Repeat / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence occurs naturally in human VASP protein.
参照: UniProt: P50552

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非ポリマー , 3種, 319分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 317 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.58 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-Tris, 25% PEG3350, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年1月1日 / 詳細: Rh-coated Si mirror
放射モノクロメーター: Double bounce Si (111) monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 24210 / Num. obs: 21716 / % possible obs: 89.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11 % / Biso Wilson estimate: 35.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Rsym value: 0.117 / Χ2: 1.396 / Net I/σ(I): 20.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 0.349 / Mean I/σ(I) obs: 15.8 / Num. unique all: 1937 / Rsym value: 0.349 / Χ2: 1.506 / % possible all: 80.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å47.27 Å
Translation2.5 Å47.27 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2PAV

2pav


解像度: 2.3→38.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 11.493 / SU ML: 0.151 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Overall / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.455 / ESU R Free: 0.254 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 1101 5.1 %RANDOM
Rwork0.157 ---
all0.161 24210 --
obs0.161 21648 89.57 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.306 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20 Å20 Å2
2---0.17 Å20 Å2
3---0.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→38.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3951 0 32 317 4300
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0224152
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5041.9815653
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8185535
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.26724.07172
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.74715705
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6121524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2627
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023136
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.22023
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.22836
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1620.2311
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0770.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1780.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1690.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.63322651
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.8334192
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.05141700
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.15861449
LS精密化 シェル解像度: 2.303→2.363 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 74 -
Rwork0.151 1358 -
all-1432 -
obs--80.81 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.85940.3391-0.33681.8905-0.30110.9816-0.00940.0368-0.114-0.0143-0.04960.08430.0973-0.06340.0591-0.1797-0.0380.0071-0.1095-0.0047-0.18674.596-17.327-24.206
22.90190.7737-0.03612.7549-0.14281.6930.2571-0.22930.24140.253-0.1676-0.0818-0.0609-0.0121-0.0895-0.1764-0.05370.0233-0.0999-0.0687-0.198717.90612.655-12.783
311.222-3.2931-2.548212.7459-3.71882.27220.10980.56621.0343-0.1249-0.18121.2973-1.2987-1.55130.0714-0.0002-0.0023-0.0001-0.0011-0.0007022.02626.649-21.171
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A5 - 32
2X-RAY DIFFRACTION1A33 - 40
3X-RAY DIFFRACTION1A51 - 70
4X-RAY DIFFRACTION1A71 - 130
5X-RAY DIFFRACTION1A131 - 148
6X-RAY DIFFRACTION1A149 - 181
7X-RAY DIFFRACTION1A182 - 262
8X-RAY DIFFRACTION1A263 - 274
9X-RAY DIFFRACTION1A275 - 336
10X-RAY DIFFRACTION1A337 - 375
11X-RAY DIFFRACTION2P1 - 15
12X-RAY DIFFRACTION2P16 - 38
13X-RAY DIFFRACTION2P39 - 92
14X-RAY DIFFRACTION2P93 - 116
15X-RAY DIFFRACTION2P117 - 139
16X-RAY DIFFRACTION3V201 - 207
17X-RAY DIFFRACTION3V208 - 213

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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