[日本語] English
万見
- PDB-3ch5: The crystal structure of the RanGDP-Nup153ZnF2 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ch5
タイトルThe crystal structure of the RanGDP-Nup153ZnF2 complex
要素
  • Fragment of Nuclear pore complex protein Nup153
  • GTP-binding nuclear protein Ran
キーワードTRANSPORT PROTEIN / RanBP2 type C2-C2 Zinc Finger
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleoplasmic side of nuclear pore / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / snRNP Assembly / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins ...nucleoplasmic side of nuclear pore / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / snRNP Assembly / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMOylation of DNA replication proteins / Transcriptional regulation by small RNAs / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / negative regulation of RNA export from nucleus / annulate lamellae / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / nuclear pore complex assembly / pre-miRNA export from nucleus / RNA nuclear export complex / snRNA import into nucleus / manchette / cellular response to mineralocorticoid stimulus / nuclear inclusion body / nuclear pore nuclear basket / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / importin-alpha family protein binding / nuclear localization sequence binding / structural constituent of nuclear pore / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / protein localization to nucleolus / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / RNA export from nucleus / GTP metabolic process / tRNA processing in the nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / MicroRNA (miRNA) biogenesis / DNA metabolic process / dynein intermediate chain binding / mitotic sister chromatid segregation / ribosomal large subunit export from nucleus / spermatid development / viral process / mRNA transport / positive regulation of protein binding / sperm flagellum / nuclear pore / ribosomal subunit export from nucleus / ribosomal small subunit export from nucleus / protein-membrane adaptor activity / centriole / nuclear periphery / protein export from nucleus / mitotic spindle organization / male germ cell nucleus / hippocampus development / molecular condensate scaffold activity / Transcriptional regulation by small RNAs / recycling endosome / positive regulation of protein import into nucleus / small GTPase binding / protein import into nucleus / GDP binding / melanosome / nuclear envelope / mitotic cell cycle / G protein activity / actin cytoskeleton organization / double-stranded DNA binding / midbody / nuclear membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / amyloid fibril formation / cadherin binding / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / cell division / GTPase activity / chromatin binding / chromatin / GTP binding / protein-containing complex binding / nucleolus / magnesium ion binding / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nucleoporin Nup153, N-terminal / Retro-transposon transporting motif / Nucleoporin Nup153-like / Retro-transposon transporting motif / Nuclear pore complex protein / Ran GTPase / Small GTPase Ran-type domain profile. / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. ...Nucleoporin Nup153, N-terminal / Retro-transposon transporting motif / Nucleoporin Nup153-like / Retro-transposon transporting motif / Nuclear pore complex protein / Ran GTPase / Small GTPase Ran-type domain profile. / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Nuclear pore complex protein Nup153 / GTP-binding nuclear protein Ran
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Vetter, I.R. / Schrader, N.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: The Crystal Structure of the Ran-Nup153ZnF2 Complex: a General Ran Docking Site at the Nuclear Pore Complex
著者: Schrader, N. / Koerner, C. / Koessmeier, K. / Bangert, J.A. / Wittinghofer, A. / Stoll, R. / Vetter, I.R.
履歴
登録2008年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: GTP-binding nuclear protein Ran
B: Fragment of Nuclear pore complex protein Nup153
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,4646
ポリマ－29,8352
非ポリマー6294
水1,27971
1
A: GTP-binding nuclear protein Ran
B: Fragment of Nuclear pore complex protein Nup153
ヘテロ分子

A: GTP-binding nuclear protein Ran
B: Fragment of Nuclear pore complex protein Nup153
ヘテロ分子

A: GTP-binding nuclear protein Ran
B: Fragment of Nuclear pore complex protein Nup153
ヘテロ分子

A: GTP-binding nuclear protein Ran
B: Fragment of Nuclear pore complex protein Nup153
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,85724
ポリマ－119,3418
非ポリマー2,51616
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y,-z-11
crystal symmetry operation4_554x,-y,-z-11
Buried area16260 Å2
ΔGint-240 kcal/mol
Surface area40530 Å2
手法PISA
2
A: GTP-binding nuclear protein Ran
B: Fragment of Nuclear pore complex protein Nup153
ヘテロ分子

A: GTP-binding nuclear protein Ran
B: Fragment of Nuclear pore complex protein Nup153
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,92812
ポリマ－59,6704
非ポリマー1,2588
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area6770 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area21630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.700, 75.350, 123.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 GTP-binding nuclear protein Ran / GTPase Ran / Ras-like protein TC4 / Androgen receptor-associated protein 24


分子量: 24456.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAN, ARA24 / プラスミド: pET3d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P62826
#2: タンパク質 Fragment of Nuclear pore complex protein Nup153 / Nup153ZnF2 / Nucleoporin Nup153


分子量: 5379.103 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 703-754 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Nup153 / プラスミド: pGEX-4T1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) CodonPlus / 参照: UniProt: P49791

-
非ポリマー , 5種, 75分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 2 M ammonium sulfate, 0.1 M Bis Tris, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.2726 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→19.76 Å / Num. all: 18026 / Num. obs: 18026 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 13.468 Å2 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 6.31 / Num. unique all: 2477 / Rsym value: 0.354 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: RanGDP

解像度: 2.1→19.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 10.866 / SU ML: 0.15 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.186 / ESU R Free: 0.166 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23443 949 5 %RANDOM
Rwork0.19629 ---
obs0.19821 18026 100 %-
all-18026 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.494 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.32 Å20 Å20 Å2
2--2.92 Å20 Å2
3----1.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1820 0 35 71 1926
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221969
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6741.9752686
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9935241
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.23524.71989
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.35315331
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.087159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.130.2289
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021503
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.2850
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.21339
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.294
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.010.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2210.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3020.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7511.51214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.23421935
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8413867
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.84.5751
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 71 -
Rwork0.246 1350 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.8087-0.5553-0.24152.15410.08443.58110.1568-0.0814-0.5499-0.0217-0.21890.09720.51850.29020.0621-0.06440.0295-0.0522-0.09970.0578-0.047411.2428-14.2837-46.4228
212.65972.9284-4.61438.1697-1.00984.5533-0.0351-0.8811-0.41140.3609-0.20780.59180.0175-0.34190.24290.048-0.05740.09250.20760.1540.0125-0.5564-12.9017-25.7564
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA7 - 2057 - 205
2X-RAY DIFFRACTION2BB713 - 74911 - 47

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る