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- PDB-3cfs: Structural basis of the interaction of RbAp46/RbAp48 with histone H4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cfs
タイトルStructural basis of the interaction of RbAp46/RbAp48 with histone H4
要素
  • Histone H4
  • Histone-binding protein RBBP7
キーワードHISTONE/CHAPERONE / RbAp46/RbAp48 / Chromatin / Histone / WD-40 repeat protein / chaperone / Acetylation / Chromatin regulator / DNA replication / Nucleus / Phosphoprotein / Repressor / Transcription / Transcription regulation / WD repeat / Chromosomal protein / Nucleosome core / HISTONE-CHAPERONE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular heat acclimation / NuRD complex / NURF complex / regulation of cell fate specification / negative regulation of stem cell population maintenance / ESC/E(Z) complex / regulation of stem cell differentiation / response to steroid hormone / ATPase complex / Sin3-type complex ...cellular heat acclimation / NuRD complex / NURF complex / regulation of cell fate specification / negative regulation of stem cell population maintenance / ESC/E(Z) complex / regulation of stem cell differentiation / response to steroid hormone / ATPase complex / Sin3-type complex / positive regulation of stem cell population maintenance / Transcriptional Regulation by E2F6 / RNA Polymerase I Transcription Initiation / histone deacetylase complex / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / negative regulation of cell migration / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / Regulation of PTEN gene transcription / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / negative regulation of cell growth / brain development / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Neddylation / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / histone binding / Potential therapeutics for SARS / chromosome, telomeric region / DNA replication / chromatin remodeling / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / : / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. ...Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / : / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone-fold / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ARSENIC / Histone H4 / Histone-binding protein RBBP7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Murzina, N.V. / Pei, X.-Y. / Pratap, J.V. / Sparkes, M. / Vicente-Garcia, J. / Ben-Shahar, T.R. / Verreault, A. / Luisi, B.F. / Laue, E.D.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Structural Basis for the Recognition of Histone H4 by the Histone-Chaperone RbAp46.
著者: Murzina, N.V. / Pei, X.Y. / Zhang, W. / Sparkes, M. / Vicente-Garcia, J. / Pratap, J.V. / McLaughlin, S.H. / Ben-Shahar, T.R. / Verreault, A. / Luisi, B.F. / Laue, E.D.
履歴
登録2008年3月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Histone-binding protein RBBP7
E: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7113
ポリマ－48,6362
非ポリマー751
水3,783210
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1490 Å2
ΔGint-4.2 kcal/mol
Surface area17970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.665, 85.725, 117.723
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Histone-binding protein RBBP7 / Retinoblastoma-binding protein 7 / RBBP-7 / Retinoblastoma-binding protein p46 / Histone ...Retinoblastoma-binding protein 7 / RBBP-7 / Retinoblastoma-binding protein p46 / Histone acetyltransferase type B subunit 2 / Nucleosome-remodeling factor subunit RBAP46


分子量: 46937.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBBP7 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q16576
#2: タンパク質・ペプチド Histone H4


分子量: 1698.050 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 28 to 42 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H4A / 細胞株 (発現宿主): Tuner(DE3)LacI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#3: 化合物 ChemComp-ARS / ARSENIC / ひ素


分子量: 74.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: As
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 210 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.18 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 18% PEG8000, 0.2M Ca acetate, 0.1M Na Cacodylate, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月20日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→19.5 Å / Num. obs: 18615 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 2.5 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Rsym value: 0.127 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.468 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Rsym value: 0.409 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQuantumデータ収集
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SAD data phased model

解像度: 2.4→19.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 4.405 / SU ML: 0.108 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.426 / ESU R Free: 0.269 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24862 935 5.1 %RANDOM
Rwork0.18418 ---
obs0.18745 17375 99.95 %-
all-17375 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1 Å20 Å20 Å2
2--1.2 Å20 Å2
3----0.19 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.268 Å0.094 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.229 Å0.251 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3186 0 1 210 3397
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.0213273
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.751.9264458
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6635395
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.46324.845161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.71515538
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.7731514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0610.2485
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.022515
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.31397
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3190.52143
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1740.5346
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1270.331
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1870.512
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.83622030
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.54233223
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.49121421
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.29531235
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.461 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 69 -
Rwork0.192 1251 -
obs--99.7 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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