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万見
- PDB-3ccd: 1.0 A Structure of Post-Succinimide His15Asp HPr -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ccd
タイトル1.0 A Structure of Post-Succinimide His15Asp HPr
要素Phosphocarrier protein HPr
キーワードTRANSFERASE / succinimide / isoaspartate / protein damage / autophosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphotransferase activity, nitrogenous group as acceptor / regulation of carbon utilization / antisigma factor binding / positive regulation of glycogen catabolic process / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / enzyme inhibitor activity / enzyme regulator activity / enzyme activator activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphotransferase system, HPr histidine phosphorylation site / PTS HPR domain histidine phosphorylation site signature. / Phosphotransferase system, HPr serine phosphorylation site / PTS HPR domain serine phosphorylation site signature. / HPr-like / Histidine-containing Protein; Chain: A; / Phosphocarrier protein HPr-like / HPr-like superfamily / PTS HPr component phosphorylation site / PTS HPR domain profile. ...Phosphotransferase system, HPr histidine phosphorylation site / PTS HPR domain histidine phosphorylation site signature. / Phosphotransferase system, HPr serine phosphorylation site / PTS HPR domain serine phosphorylation site signature. / HPr-like / Histidine-containing Protein; Chain: A; / Phosphocarrier protein HPr-like / HPr-like superfamily / PTS HPr component phosphorylation site / PTS HPR domain profile. / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphocarrier protein HPr
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1 Å
データ登録者Napper, S. / Prasad, L. / Delbaere, L.T.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: Structural investigation of a phosphorylation-catalyzed, isoaspartate-free, protein succinimide: crystallographic structure of post-succinimide His15Asp histidine-containing protein
著者: Napper, S. / Prasad, L. / Delbaere, L.T.
履歴
登録2008年2月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphocarrier protein HPr
B: Phosphocarrier protein HPr
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4074
ポリマ－18,2152
非ポリマー1922
水3,585199
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area650 Å2
ΔGint-30.3 kcal/mol
Surface area9160 Å2
手法PISA
2
A: Phosphocarrier protein HPr
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,2032
ポリマ－9,1071
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
B: Phosphocarrier protein HPr
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,2032
ポリマ－9,1071
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)33.658, 42.299, 48.297
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.95, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Phosphocarrier protein HPr / E.C.2.7.11.- / Histidine-containing protein


分子量: 9107.259 Da / 分子数: 2 / 変異: His15Asp / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ptsH, hpr / プラスミド: puc19(ptsH) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ESK108
参照: UniProt: P0AA04, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; タンパク質-セリン/スレオニンキナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.83 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.4
詳細: 0.1M citrate phosphate buffer, 25% saturated ammonium sulphate, pH 4.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 287K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9984 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年2月26日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1→48.3 Å / Num. all: 73053 / Num. obs: 73053 / % possible obs: 71 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.6 % / Rsym value: 0.021 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 1→1.06 Å / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique all: 944 / Rsym value: 0.15 / % possible all: 23

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1opd

1opd


解像度: 1→26.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 0.689 / SU ML: 0.019 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.038 / ESU R Free: 0.036 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20502 3063 5.1 %RANDOM
Rwork0.1908 ---
all0.19152 57397 --
obs0.19152 57397 82.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 9.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20 Å20.02 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.038 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1→26.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1308 0 10 199 1517
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0221330
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1931.9821802
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9915177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.81726.92352
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.39115249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg7.886152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2219
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02960
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.2650
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2950.2945
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1120.2141
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3050.272
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.090.252
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.821.5893
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.23221385
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7653484
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6194.5412
LS精密化 シェル解像度: 1→1.03 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 44 -
Rwork0.262 518 -
obs-3063 10.57 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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