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- PDB-2gfa: double tudor domain complex structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2gfa
タイトルdouble tudor domain complex structure
要素
  • Jumonji domain-containing protein 2A
  • peptide
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / double tudor domain / tudor tandem / trimethyl histone H3 lysine 4 / jmjc domain containing
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-trimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me2/H3K36me3 demethylase activity / apoptotic chromosome condensation / histone H3K36 demethylase activity / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / histone H3K9 demethylase activity / negative regulation of astrocyte differentiation / histone demethylase activity ...[histone H3]-trimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me2/H3K36me3 demethylase activity / apoptotic chromosome condensation / histone H3K36 demethylase activity / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / histone H3K9 demethylase activity / negative regulation of astrocyte differentiation / histone demethylase activity / pericentric heterochromatin / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / methylated histone binding / positive regulation of neuron differentiation / negative regulation of autophagy / response to nutrient levels / HDMs demethylate histones / fibrillar center / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of gene expression / chromatin remodeling / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / chromatin / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #70 / : / : / : / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / SH3 type barrels. - #140 ...Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #70 / : / : / : / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / SH3 type barrels. - #140 / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / JmjN domain / jmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / SH3 type barrels. / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysine-specific demethylase 4A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Huang, Y. / Fang, J. / Bedford, M.T. / Zhang, Y. / Xu, R.M.
引用ジャーナル: Science / 年: 2006
タイトル: Recognition of histone H3 lysine-4 methylation by the double tudor domain of JMJD2A
著者: Huang, Y. / Fang, J. / Bedford, M.T. / Zhang, Y. / Xu, R.M.
履歴
登録2006年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Jumonji domain-containing protein 2A
B: Jumonji domain-containing protein 2A
C: peptide
D: peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3204
ポリマ－29,3204
非ポリマー00
水4,414245
1
A: Jumonji domain-containing protein 2A
C: peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6602
ポリマ－14,6602
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1030 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area7530 Å2
手法PISA
2
B: Jumonji domain-containing protein 2A
D: peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6602
ポリマ－14,6602
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1050 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area7590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.822, 96.733, 110.057
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Jumonji domain-containing protein 2A


分子量: 13467.824 Da / 分子数: 2 / 断片: double tudor domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JMJD2A, JMJD2, KIAA0677 / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O75164
#2: タンパク質・ペプチド peptide


分子量: 1192.412 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: this sequence occrus naturally in humans
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.1 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 24%PEG 4K, 0.1 M Na Cacodylate (pH 7.4), 0.2 M Ammonium Sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→50 Å / Num. obs: 24003 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Χ2: 1.16 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 1.98→2.05 Å / % possible obs: 95.1 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.337 / Num. unique obs: 2256 / Χ2: 0.874 / % possible all: 95.1

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位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å14.99 Å
Translation3.5 Å14.99 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.701データ抽出
ADSCデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2GF7

2gf7


解像度: 2.1→50 Å / FOM work R set: 0.747 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 1529 7.5 %random
Rwork0.224 ---
all0.27 24003 --
obs0.27 19495 96.2 %-
溶媒の処理Bsol: 36.574 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 30.635 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.01 Å20 Å20 Å2
2--11.031 Å20 Å2
3----10.021 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1852 0 0 245 2097
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
2.1-2.120.3610.266530591
2.12-2.150.259590.26514573
2.15-2.180.301490.253517566
2.18-2.20.292490.271587636
2.2-2.230.354490.263584633
2.23-2.260.317490.255560609
2.26-2.290.298340.252596630
2.29-2.330.316460.235584630
2.33-2.370.321400.255598638
2.37-2.40.29610.256567628
2.4-2.450.257550.253596651
2.45-2.490.273450.259598643
2.49-2.540.307650.248592657
2.54-2.590.316480.277576624
2.59-2.650.286540.284616670
2.65-2.710.313450.25599644
2.71-2.780.307570.259598655
2.78-2.850.318450.259607652
2.85-2.930.343460.236615661
2.93-3.030.32500.239632682
3.03-3.140.308500.23611661
3.14-3.260.257490.202628677
3.26-3.410.277480.211628676
3.41-3.590.275610.207609670
3.59-3.820.258530.209626679
3.82-4.110.198530.174639692
4.11-4.520.246480.186629677
4.52-5.180.198620.166628690
5.18-6.520.249440.222664708
6.52-500.251540.255638692
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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