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- PDB-3cbz: The Dvl2 PDZ Domain in Complex with the N2 Inhibitory Peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cbz
タイトルThe Dvl2 PDZ Domain in Complex with the N2 Inhibitory Peptide
要素Dishevelled-2
キーワードPROTEIN BINDING / PDZ DOMAIN / PHAGE DERIVED HIGH AFFINITY LIGAND / Cytoplasm / Developmental protein / Phosphoprotein / Wnt signaling pathway / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Negative regulation of TCF-dependent signaling by DVL-interacting proteins / convergent extension involved in neural plate elongation / planar cell polarity pathway involved in neural tube closure / cochlea morphogenesis / segment specification / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / non-canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of neuron projection arborization / clathrin-coated endocytic vesicle / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping ...Negative regulation of TCF-dependent signaling by DVL-interacting proteins / convergent extension involved in neural plate elongation / planar cell polarity pathway involved in neural tube closure / cochlea morphogenesis / segment specification / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / non-canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of neuron projection arborization / clathrin-coated endocytic vesicle / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / frizzled binding / PCP/CE pathway / Signaling by Hippo / WNT mediated activation of DVL / aggresome / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / heart looping / outflow tract morphogenesis / lateral plasma membrane / canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of JUN kinase activity / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / neural tube closure / Degradation of DVL / RHO GTPases Activate Formins / regulation of actin cytoskeleton organization / positive regulation of JNK cascade / protein localization / small GTPase binding / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / : / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / apical part of cell / Clathrin-mediated endocytosis / protein-macromolecule adaptor activity / heart development / regulation of cell population proliferation / cytoplasmic vesicle / nuclear body / intracellular signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / protein domain specific binding / regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dishevelled-2 / Dishevelled protein domain / Dishevelled family / Dishevelled C-terminal / Dishevelled specific domain / Segment polarity protein dishevelled (Dsh) C terminal / Dishevelled-related protein / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain ...Dishevelled-2 / Dishevelled protein domain / Dishevelled family / Dishevelled C-terminal / Dishevelled specific domain / Segment polarity protein dishevelled (Dsh) C terminal / Dishevelled-related protein / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Roll / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.38 Å
データ登録者Appleton, B.A. / Wiesmann, C.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2009
タイトル: Inhibition of Wnt signaling by Dishevelled PDZ peptides
著者: Zhang, Y. / Appleton, B.A. / Wiesmann, C. / Lau, T. / Costa, M. / Hannoush, R.N. / Sidhu, S.S.
履歴
登録2008年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dishevelled-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6444
ポリマ－11,4251
非ポリマー2193
水1,56787
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.675, 43.554, 54.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細MULTIMER: PDZ-peptide pairs form an extended head-to-tail assembly coincident with a crystallographic axis

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要素

#1: タンパク質 Dishevelled-2 / Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2 / DSH homolog 2


分子量: 11424.912 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ domain (UNP residues 264-354) / 変異: C341S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DVL2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O14641
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE PEPTIDE LIGAND WAS FUSED TO THE C TERMINUS OF THE LINKER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.87 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES, 0.8 M sodium phosphate, 0.8 M Potassium phosphate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.38→50 Å / Num. obs: 21576 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.046 / Χ2: 1.005 / Net I/σ(I): 32.1
反射 シェル解像度: 1.38→1.43 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.397 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 2018 / Χ2: 0.972 / % possible all: 94.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3CBX

3cbx


解像度: 1.38→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.972 / SU B: 1.569 / SU ML: 0.029 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.052 / ESU R Free: 0.049 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.166 1096 5.1 %RANDOM
Rwork0.137 ---
obs0.139 20391 99.31 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.494 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.66 Å20 Å20 Å2
2---0.17 Å20 Å2
3---0.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.38→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数801 0 13 87 901
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.022825
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.02557
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.61.9811115
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93631371
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0895112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.52825.42935
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.61515149
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.42155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2125
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02924
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02148
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.2132
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1930.2551
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.2388
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.2473
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1890.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1910.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1840.252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1110.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.7042.5677
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9422.5223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.385845
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.4342.5336
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.2285265
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.20531647
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free16.502387
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded8.47531371
LS精密化 シェル解像度: 1.38→1.408 Å / Total num. of bins used: 25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 53 -
Rwork0.194 1121 -
all-1174 -
obs--92.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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