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- PDB-3cby: The Dvl2 PDZ Domain in Complex with the N1 Inhibitory Peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cby
タイトルThe Dvl2 PDZ Domain in Complex with the N1 Inhibitory Peptide
要素Dishevelled-2
キーワードPROTEIN BINDING / PDZ DOMAIN / PHAGE DERIVED HIGH AFFINITY LIGAND / Cytoplasm / Developmental protein / Phosphoprotein / Wnt signaling pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


Negative regulation of TCF-dependent signaling by DVL-interacting proteins / convergent extension involved in neural plate elongation / cochlea morphogenesis / segment specification / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / positive regulation of neuron projection arborization / non-canonical Wnt signaling pathway / clathrin-coated endocytic vesicle / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / frizzled binding ...Negative regulation of TCF-dependent signaling by DVL-interacting proteins / convergent extension involved in neural plate elongation / cochlea morphogenesis / segment specification / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / positive regulation of neuron projection arborization / non-canonical Wnt signaling pathway / clathrin-coated endocytic vesicle / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / frizzled binding / Signaling by Hippo / PCP/CE pathway / WNT mediated activation of DVL / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / aggresome / heart looping / outflow tract morphogenesis / positive regulation of JUN kinase activity / lateral plasma membrane / canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / TCF dependent signaling in response to WNT / Asymmetric localization of PCP proteins / regulation of actin cytoskeleton organization / neural tube closure / Degradation of DVL / positive regulation of JNK cascade / RHO GTPases Activate Formins / small GTPase binding / apical part of cell / intracellular protein localization / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / regulation of cell population proliferation / Clathrin-mediated endocytosis / heart development / cytoplasmic vesicle / protein-macromolecule adaptor activity / intracellular signal transduction / nuclear body / protein domain specific binding / regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dishevelled-2 / Dishevelled protein domain / Dishevelled family / Dishevelled C-terminal / Dishevelled specific domain / Segment polarity protein dishevelled (Dsh) C terminal / Dishevelled-related protein / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain ...Dishevelled-2 / Dishevelled protein domain / Dishevelled family / Dishevelled C-terminal / Dishevelled specific domain / Segment polarity protein dishevelled (Dsh) C terminal / Dishevelled-related protein / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Appleton, B.A. / Wiesmann, C.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2009
タイトル: Inhibition of Wnt signaling by Dishevelled PDZ peptides
著者: Zhang, Y. / Appleton, B.A. / Wiesmann, C. / Lau, T. / Costa, M. / Hannoush, R.N. / Sidhu, S.S.
履歴
登録2008年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dishevelled-2
B: Dishevelled-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3674
ポリマ－23,2422
非ポリマー1242
水3,567198
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2910 Å2
ΔGint-6.3 kcal/mol
Surface area10570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.303, 52.187, 31.911
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.33, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Dishevelled-2 / Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2 / DSH homolog 2


分子量: 11621.203 Da / 分子数: 2 / 断片: PDZ domain (UNP residues 264-354) / 変異: C341S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DVL2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O14641
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 198 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE PEPTIDE LIGAND WAS FUSED TO THE C TERMINUS OF THE LINKER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.79 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.6 M tri-sodium citrate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 34942 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Χ2: 1.035 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.5-1.554.90.6362.634100.92296.8
1.55-1.625.30.47634430.96597.3
1.62-1.695.10.32934581.06297.5
1.69-1.785.20.22934601.07398.1
1.78-1.895.10.15134761.07398.2
1.89-2.045.20.10134801.05298.4
2.04-2.245.10.07335111.02199
2.24-2.565.10.06735461.09399.2
2.56-3.2350.0635631.08699.6
3.23-504.90.04235950.99198.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3CBX

3cbx


解像度: 1.5→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / SU B: 2.344 / SU ML: 0.04 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.066 / ESU R Free: 0.064 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.182 1743 5 %RANDOM
Rwork0.134 ---
obs0.136 33035 98.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.255 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.49 Å20 Å20.61 Å2
2--0.32 Å20 Å2
3---0.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1559 0 8 198 1765
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221599
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021059
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5131.9622175
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91532614
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5585218
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.22725.37367
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.92315281
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.478157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2249
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021797
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02298
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.2279
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1950.21104
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1810.2775
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.2872
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1990.2138
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1360.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2520.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.110.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.2192.51074
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.6012.5430
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.3451627
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.9412.5652
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.8045536
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.25232989
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free14.7813198
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded7.24632626
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.531 Å / Total num. of bins used: 25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.232 92 -
Rwork0.137 1940 -
all-2032 -
obs--96.72 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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