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- PDB-3cal: Crystal structure of the second and third fibronectin F1 modules ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cal
タイトルCrystal structure of the second and third fibronectin F1 modules in complex with a fragment of staphylococcus aureus fnbpa-5
要素
  • Fibronectin
  • peptide from Fibronectin-binding protein A
キーワードCELL ADHESION / Fibronectin / 2F13F1 / Beta zipper / Staphylococcus Aureus / Acute phase / Alternative splicing / Extracellular matrix / Glycoprotein / Heparin-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / Pyrrolidone carboxylic acid / Secreted / Sulfation / Cell wall / Peptidoglycan-anchor / Virulence
機能・相同性
機能・相同性情報


aggregation of unicellular organisms / negative regulation of monocyte activation / calcium-independent cell-matrix adhesion / negative regulation of transforming growth factor beta production / Fibronectin matrix formation / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / peptidase activator activity / fibrinogen complex ...aggregation of unicellular organisms / negative regulation of monocyte activation / calcium-independent cell-matrix adhesion / negative regulation of transforming growth factor beta production / Fibronectin matrix formation / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / peptidase activator activity / fibrinogen complex / peptide cross-linking / fibrinogen binding / integrin activation / ALK mutants bind TKIs / cell-substrate junction assembly / biological process involved in interaction with symbiont / proteoglycan binding / Molecules associated with elastic fibres / extracellular matrix structural constituent / MET activates PTK2 signaling / Syndecan interactions / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / endodermal cell differentiation / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / fibronectin binding / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / Non-integrin membrane-ECM interactions / basement membrane / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / positive regulation of axon extension / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / Integrin signaling / substrate adhesion-dependent cell spreading / extracellular matrix / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell-matrix adhesion / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / integrin-mediated signaling pathway / Cell surface interactions at the vascular wall / Post-translational protein phosphorylation / regulation of protein phosphorylation / wound healing / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / response to wounding / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / GPER1 signaling / positive regulation of fibroblast proliferation / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / integrin binding / Platelet degranulation / nervous system development / heart development / heparin binding / regulation of cell shape / protease binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / angiogenesis / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Fibronectin binding repeat / Fibronectin binding repeat / Fibrinogen-binding domain 2 / C-terminus of bacterial fibrinogen-binding adhesin / SDR-like Ig domain / Bacterial Ig domain / Fibrogen-binding domain 1 / : / Fibronectin type I domain ...: / Fibronectin binding repeat / Fibronectin binding repeat / Fibrinogen-binding domain 2 / C-terminus of bacterial fibrinogen-binding adhesin / SDR-like Ig domain / Bacterial Ig domain / Fibrogen-binding domain 1 / : / Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Adhesion domain superfamily / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Kringle-like fold / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ribbon / Immunoglobulin-like fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibronectin / Fibronectin-binding protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Bingham, R.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008
タイトル: Crystal structures of fibronectin-binding sites from Staphylococcus aureus FnBPA in complex with fibronectin domains
著者: Bingham, R.J. / Meenan, N.A. / Schwarz-Linek, U. / Turkenburg, J.P. / Garman, E.F. / Potts, J.R.
履歴
登録2008年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02019年6月19日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity ...atom_site / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet_range
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _entity_name_com.name / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_beg_seq_num / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _struct.pdbx_descriptor / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
改定 2.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibronectin
B: peptide from Fibronectin-binding protein A
C: Fibronectin
D: peptide from Fibronectin-binding protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0114
ポリマ－24,0114
非ポリマー00
水3,675204
1
A: Fibronectin
B: peptide from Fibronectin-binding protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0052
ポリマ－12,0052
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2070 Å2
ΔGint-5.2 kcal/mol
Surface area6160 Å2
手法PISA
2
C: Fibronectin
D: peptide from Fibronectin-binding protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0052
ポリマ－12,0052
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2220 Å2
ΔGint-7.4 kcal/mol
Surface area6110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.495, 73.438, 36.742
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.05, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Fibronectin / FN / Cold-insoluble globulin / CIG


分子量: 10120.389 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 93-182, Second and third F1 modules / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FN1 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): GS115 / 参照: UniProt: P02751
#2: タンパク質・ペプチド peptide from Fibronectin-binding protein A / FnbpA


分子量: 1885.081 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 655-672 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Peptide synthesis
由来: (合成) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌)
参照: UniProt: P14738
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.9 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.95M succinic acid, pH7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月4日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→36.588 Å / Num. all: 21298 / Num. obs: 19459 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3.7 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 16.7 Å2 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 20.7
反射 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Num. unique all: 2952 / Rsym value: 0.321 / % possible all: 95.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0013精密化
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2RKZ

2rkz


解像度: 1.7→36.588 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 2.332 / SU ML: 0.079 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 3.7 / ESU R: 0.121 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21665 1051 5.1 %RANDOM
Rwork0.17656 ---
all0.17865 21298 --
obs0.17865 19459 96.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.79 Å20 Å2-0.51 Å2
2---0.75 Å20 Å2
3----0.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→36.588 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1636 0 7 204 1847
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0211684
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4281.9372278
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0955211
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.10322.87773
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.07215281
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.8061514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0060.02238
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021272
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2490.2107
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3180.2236
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1710.242
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1910.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.390.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0341.51046
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.79221678
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5363638
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0364.5598
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 109 -
Rwork0.23 1421 -
obs-1530 95.62 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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