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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3c9k | ||||||
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タイトル | Model of Histone Octamer Tubular Crystals | ||||||
要素 |
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キーワード | DNA BINDING PROTEIN / helix / tubular crystal / Chromosomal protein / Nucleosome core / Nucleus / Phosphoprotein / Methylation | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 PKMTs methylate histone lysines / HDMs demethylate histones / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / Processing of DNA double-strand break ends / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes ...PKMTs methylate histone lysines / HDMs demethylate histones / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / Processing of DNA double-strand break ends / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes / Metalloprotease DUBs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / PRC2 methylates histones and DNA / Oxidative Stress Induced Senescence / HDACs deacetylate histones / HATs acetylate histones / Transcriptional regulation by small RNAs / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / RNA Polymerase I Promoter Opening / RNA Polymerase I Promoter Escape / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Estrogen-dependent gene expression / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / UCH proteinases / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Ub-specific processing proteases / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / nucleosomal DNA binding / heterochromatin formation / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / gene expression / protein heterodimerization activity / chromatin binding / protein-containing complex binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Gallus gallus (ニワトリ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / ネガティブ染色法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 20 Å | ||||||
データ登録者 | Frouws, T.D. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biophys J / 年: 2009 タイトル: Histone octamer helical tubes suggest that an internucleosomal four-helix bundle stabilizes the chromatin fiber. 著者: Timothy D Frouws / Hugh-G Patterton / Bryan T Sewell / 要旨: A major question in chromatin involves the exact organization of nucleosomes within the 30-nm chromatin fiber and its structural determinants of assembly. Here we investigate the structure of histone ...A major question in chromatin involves the exact organization of nucleosomes within the 30-nm chromatin fiber and its structural determinants of assembly. Here we investigate the structure of histone octamer helical tubes via the method of iterative helical real-space reconstruction. Accurate placement of the x-ray structure of the histone octamer within the reconstructed density yields a pseudoatomic model for the entire helix, and allows precise identification of molecular interactions between neighboring octamers. One such interaction that would not be obscured by DNA in the nucleosome consists of a twofold symmetric four-helix bundle formed between pairs of H2B-alpha3 and H2B-alphaC helices of neighboring octamers. We believe that this interface can act as an internucleosomal four-helix bundle within the context of the chromatin fiber. The potential relevance of this interface in the folding of the 30-nm chromatin fiber is discussed. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3c9k.cif.gz | 153 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3c9k.ent.gz | 120.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3c9k.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3c9k_validation.pdf.gz | 878.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3c9k_full_validation.pdf.gz | 897.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3c9k_validation.xml.gz | 25.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3c9k_validation.cif.gz | 36.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c9/3c9k ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c9/3c9k | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 88
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3 |
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対称性 | らせん対称: (回転対称性: 11 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 88 / Rise per n subunits: 65.12 Å / Rotation per n subunits: -7.56 °) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13838.167 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 組織: Blood, Erythrocytes / 参照: UniProt: P02263 #2: タンパク質 | 分子量: 13864.097 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 組織: Blood, Erythrocytes / 参照: UniProt: P0C1H5 #3: タンパク質 | 分子量: 15289.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 組織: Blood, Erythrocytes / 参照: UniProt: P84229 #4: タンパク質 | 分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 組織: Blood, Erythrocytes / 参照: UniProt: P62801 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Histone Octamer Tubular Crystal / タイプ: COMPLEX 詳細: Histone Octamers are assembled into ring with 11-fold rotational symmetry, rings are further stacked via helical symmetry |
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緩衝液 | 名称: 100mM Tris-HCl, 2M NaCl, 40% NH2SO4 / pH: 7.4 / 詳細: 100mM Tris-HCl, 2M NaCl, 40% NH2SO4 |
試料 | 濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: YES / 凍結: YES |
染色 | タイプ: NEGATIVE / 染色剤: Uranyl Acetate |
試料支持 | 詳細: 300 mesh continous carbon grids |
急速凍結 | 詳細: Negative Stain 0.2% Uranyl Acetate |
-電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: ZEISS LEO912 |
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電子銃 | 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
試料ホルダ | 温度: 295 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | 電子線照射量: 100 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
EMソフトウェア | 名称: SPIDER / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||
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3次元再構成 | 手法: Iterative Helical Real Space Reconstruction / 解像度: 20 Å / 粒子像の数: 3500 / ピクセルサイズ(公称値): 4 Å / ピクセルサイズ(実測値): 4 Å 詳細: 11-fold rotational symmetry imposed during backprojection 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation and van der Waals energy 詳細: METHOD--Because of the helical line group, the dyad axis is constrained to lie facing the helical axis and reduces the search to rotations and translations about this dyad REFINEMENT PROTOCOL- ...詳細: METHOD--Because of the helical line group, the dyad axis is constrained to lie facing the helical axis and reduces the search to rotations and translations about this dyad REFINEMENT PROTOCOL--Constrained Rigid Body | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 2HIO Accession code: 2HIO / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST
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