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- PDB-3c4m: Structure of human parathyroid hormone in complex with the extrac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c4m
タイトルStructure of human parathyroid hormone in complex with the extracellular domain of its G-protein-coupled receptor (PTH1R)
要素
  • Fusion protein of Maltose-binding periplasmic protein and Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
  • Parathyroid hormone
キーワードMEMBRANE PROTEIN / parathyroid hormone / G-protein-coupled receptor / Sugar transport / Transport / Cleavage on pair of basic residues / Disease mutation / Secreted / Dwarfism / Glycoprotein / Membrane / Receptor / Transducer / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


parathyroid hormone receptor binding / type 1 parathyroid hormone receptor binding / negative regulation of bone mineralization involved in bone maturation / positive regulation of osteoclast proliferation / negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / response to parathyroid hormone / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / macromolecule biosynthetic process / parathyroid hormone receptor activity / hormone-mediated apoptotic signaling pathway ...parathyroid hormone receptor binding / type 1 parathyroid hormone receptor binding / negative regulation of bone mineralization involved in bone maturation / positive regulation of osteoclast proliferation / negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / response to parathyroid hormone / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / macromolecule biosynthetic process / parathyroid hormone receptor activity / hormone-mediated apoptotic signaling pathway / magnesium ion homeostasis / positive regulation of signal transduction / response to fibroblast growth factor / phosphate ion homeostasis / cAMP metabolic process / response to vitamin D / Class B/2 (Secretin family receptors) / G protein-coupled peptide receptor activity / negative regulation of chondrocyte differentiation / osteoblast development / peptide hormone receptor binding / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / detection of maltose stimulus / bone mineralization / maltose transport complex / carbohydrate transport / peptide hormone binding / G protein-coupled receptor signaling pathway, coupled to cyclic nucleotide second messenger / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / Rho protein signal transduction / maltodextrin transmembrane transport / chondrocyte differentiation / positive regulation of glycogen biosynthetic process / bone resorption / positive regulation of bone mineralization / response to cadmium ion / cell maturation / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / homeostasis of number of cells within a tissue / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / skeletal system development / positive regulation of D-glucose import / cell chemotaxis / response to lead ion / hormone activity / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / intracellular calcium ion homeostasis / cell-cell signaling / outer membrane-bounded periplasmic space / regulation of gene expression / basolateral plasma membrane / G alpha (s) signalling events / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / in utero embryonic development / response to ethanol / transcription by RNA polymerase II / periplasmic space / cell population proliferation / receptor complex / cell surface receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor signaling pathway / apical plasma membrane / receptor ligand activity / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / positive regulation of gene expression / nucleolus / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Parathyroid hormone / Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related protein / Parathyroid hormone family / Parathyroid hormone family signature. / Parathyroid hormone / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / GPCR, family 2, parathyroid hormone receptor / Hormone receptor fold / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : ...Parathyroid hormone / Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related protein / Parathyroid hormone family / Parathyroid hormone family signature. / Parathyroid hormone / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / GPCR, family 2, parathyroid hormone receptor / Hormone receptor fold / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Few Secondary Structures / Irregular / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Parathyroid hormone / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Pioszak, A.A. / Xu, H.E.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008
タイトル: Molecular recognition of parathyroid hormone by its G protein-coupled receptor.
著者: Pioszak, A.A. / Xu, H.E.
履歴
登録2008年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fusion protein of Maltose-binding periplasmic protein and Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
B: Fusion protein of Maltose-binding periplasmic protein and Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
C: Parathyroid hormone
D: Parathyroid hormone
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,3726
ポリマ－125,6884
非ポリマー6852
水10,449580
1
A: Fusion protein of Maltose-binding periplasmic protein and Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
C: Parathyroid hormone
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1863
ポリマ－62,8442
非ポリマー3421
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2690 Å2
手法PISA
2
B: Fusion protein of Maltose-binding periplasmic protein and Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
D: Parathyroid hormone
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1863
ポリマ－62,8442
非ポリマー3421
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.919, 116.791, 78.416
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.800, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Fusion protein of Maltose-binding periplasmic protein and Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor / Maltodextrin-binding protein / MMBP / PTH/PTHr receptor / PTH/PTHrP type I receptor


分子量: 60297.941 Da / 分子数: 2 / 断片: extracellular domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
属: Escherichia, Homo / 生物種: , / 株: , / 遺伝子: malE, PTHR1, PTHR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: Q03431
#2: タンパク質・ペプチド Parathyroid hormone / Parathyrin / PTH / Parathormone


分子量: 2545.959 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 15-34 / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P01270
#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 580 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30% PPG P400, 0.1 M NaCacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.97869 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97869 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 76526 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 31.18 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 18.13
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / Rmerge(I) obs: 0.463 / Mean I/σ(I) obs: 2.15 / % possible all: 94.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1ANF

1anf


解像度: 1.95→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 8.261 / SU ML: 0.122 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.171 / ESU R Free: 0.154 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 3848 5 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.188 76488 97.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.311 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.56 Å20 Å2-0.34 Å2
2--1.8 Å20 Å2
3----0.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7723 0 46 580 8349
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0227977
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1871.95910833
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3685972
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.01825.189370
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.481151323
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2991528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.21162
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.026092
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.23802
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.25453
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1420.2597
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2390.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.160.225
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6091.55038
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.94327814
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.63633450
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5124.53019
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.304 274 -
Rwork0.254 5005 -
all-5279 -
obs--92.03 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.25620.25670.62751.63990.23051.54090.09150.05860.012-0.0139-0.1170.00780.04280.25050.0254-0.20280.0090.0274-0.24970.0036-0.2225.207932.72936.2521
22.33510.5794-0.32361.2583-0.27372.90660.0529-0.5278-0.11550.118-0.0692-0.08590.14360.40330.0163-0.0769-0.025-0.01770.1060.0518-0.1919-20.09736.505172.905
34.93810.517-0.15782.6225-0.71455.90680.1922-1.26320.69640.4168-0.2123-0.1726-0.54820.26430.02-0.01-0.1959-0.02850.1173-0.25660.1313.822462.537864.8645
43.03580.30320.46584.50921.22685.5790.20870.01410.1139-0.1275-0.0798-0.0061-0.1042-0.1237-0.1289-0.1677-0.00810.0158-0.36090.0316-0.05-20.71558.84838.6312
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA-344 - 282 - 374
2X-RAY DIFFRACTION1AE194
3X-RAY DIFFRACTION2BB-340 - 286 - 374
4X-RAY DIFFRACTION2BF194
5X-RAY DIFFRACTION3AA29 - 174375 - 520
6X-RAY DIFFRACTION3CC15 - 351
7X-RAY DIFFRACTION4BB29 - 175375 - 521
8X-RAY DIFFRACTION4DD15 - 351

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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