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万見
- PDB-3c31: Crystal structure of GluR5 ligand-binding core in complex with li... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c31
タイトルCrystal structure of GluR5 ligand-binding core in complex with lithium at 1.49 Angstrom resolution
要素GLUTAMATE RECEPTOR, IONOTROPIC KAINATE 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / gamma-aminobutyric acid secretion / L-glutamate transmembrane transporter activity / amino acid transmembrane transport / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity ...negative regulation of synaptic transmission, GABAergic / gamma-aminobutyric acid secretion / L-glutamate transmembrane transporter activity / amino acid transmembrane transport / positive regulation of gamma-aminobutyric acid secretion / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / inhibitory postsynaptic potential / synaptic transmission, GABAergic / glutamate binding / adult behavior / behavioral response to pain / modulation of excitatory postsynaptic potential / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / membrane depolarization / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / sodium ion transmembrane transport / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / potassium ion transmembrane transport / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / regulation of membrane potential / SNARE binding / excitatory postsynaptic potential / synaptic transmission, glutamatergic / establishment of localization in cell / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / regulation of synaptic plasticity / terminal bouton / presynaptic membrane / nervous system development / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / postsynaptic density / receptor complex / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-(CARBOXYMETHYL)-4-ISOPROPENYLPROLINE / : / Glutamate receptor ionotropic, kainate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.49 Å
データ登録者Mayer, M.L.
引用
ジャーナル: Neuron / 年: 2008
タイトル: Molecular basis of kainate receptor modulation by sodium.
著者: Plested, A.J. / Vijayan, R. / Biggin, P.C. / Mayer, M.L.
#1: ジャーナル: Neuron / 年: 2007
タイトル: Structure and mechanism of kainate receptor modulation by anions
著者: Plested, A.J. / Mayer, M.L.
#2: ジャーナル: Neuron / 年: 2005
タイトル: Crystal structures of the GluR5 and GluR6 ligand binding cores: molecular mechanisms underlying kainate receptor selectivity.
著者: Mayer, M.L.
履歴
登録2008年1月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年8月2日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE RECEPTOR, IONOTROPIC KAINATE 1
B: GLUTAMATE RECEPTOR, IONOTROPIC KAINATE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,55415
ポリマ－58,5072
非ポリマー1,04713
水12,430690
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2020 Å2
ΔGint-9.3 kcal/mol
Surface area23250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.529, 70.529, 234.128
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 GLUTAMATE RECEPTOR, IONOTROPIC KAINATE 1 / Glutamate receptor 5 / GluR-5 / GluR5


分子量: 29253.566 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 446-821 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: GRIK1, GLUR5 / プラスミド: Modified pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ORIGAMI B(DE3) / 参照: UniProt: P22756

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非ポリマー , 6種, 703分子

#2: 化合物 ChemComp-LI / LITHIUM ION / リチウムカチオン


分子量: 6.941 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Li
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-KAI / 3-(CARBOXYMETHYL)-4-ISOPROPENYLPROLINE / KAINATE / カイニン酸


分子量: 213.230 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15NO4 / コメント: 神経伝達物質, アゴニスト*YM
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 690 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE FIRST TWO RESIDUES OF THE SEQUENCE ARE VECTOR ENCODED. GLUR5 RESIDUES 446-559 AND 682-821 ARE ...THE FIRST TWO RESIDUES OF THE SEQUENCE ARE VECTOR ENCODED. GLUR5 RESIDUES 446-559 AND 682-821 ARE LINKED VIA GLY-THR DIPEPTIDE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 20% PEG 4000, 125 mM LiCl, 175 mM Li2(SO4), 100 mM Li cacodylate, 4 mM Kainic acid, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月19日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI-220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.49→35 Å / Num. all: 97909 / Num. obs: 97909 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 16.17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 1.49→1.54 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.415 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 92.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0037精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1TT1

1tt1


解像度: 1.49→34.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 1.867 / SU ML: 0.038 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.068 / ESU R Free: 0.069 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19024 4817 5.1 %RANDOM
Rwork0.16527 ---
all0.16655 90487 --
obs0.16655 90487 97.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.038 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.49→34.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4048 0 65 690 4803
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0224508
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7311.9936155
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8485601
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.64924.694196
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.29215870
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6411525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.2690
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023355
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.22226
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3170.23193
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1680.2565
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1450.26
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1650.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2140.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1551.52760
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.724425
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.75431973
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1564.51684
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.49→1.529 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 321 -
Rwork0.2 6131 -
obs--91.08 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.41350.0519-0.15630.68440.02361.1986-0.00420.1410.0738-0.06680.0043-0.06680.01860.0951-0.00010.03050.01650.00810.03670.02110.025610.27828.80144.685
20.8699-0.06270.16131.1533-0.49261.1143-0.0255-0.0407-0.03680.00430.06160.0675-0.0368-0.1261-0.0360.02460.02370.00890.02780.01190.0271-11.88839.88943.869
31.0590.17560.17711.2748-0.00441.40090.0186-0.00470.1545-0.0041-0.0206-0.0312-0.0840.09580.0020.0260.00210.01460.05070.01450.05510.55935.51755.464
40.61330.054-0.26380.5256-0.08020.9859-0.00370.00660.00550.03350.00620.01110.0537-0.0514-0.00240.02510.0094-0.00210.03960.010.0269-1.92723.19476.85
51.5026-0.30490.13621.07520.47931.67060.017-0.08620.0665-0.02550.0146-0.0991-0.25580.1336-0.03170.0316-0.02490.00480.01370.02340.01713.89547.37777.635
61.4514-0.2120.41940.8844-0.00281.4736-0.0175-0.01220.056-0.02570.02060.1119-0.0666-0.1172-0.00320.04160.00570.00480.06450.0280.0505-7.30427.69565.95
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA5 - 1075 - 107
2X-RAY DIFFRACTION2AA108 - 213108 - 213
3X-RAY DIFFRACTION3AA214 - 257214 - 257
4X-RAY DIFFRACTION4BB5 - 1075 - 107
5X-RAY DIFFRACTION5BB108 - 213108 - 213
6X-RAY DIFFRACTION6BB214 - 257214 - 257

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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