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- PDB-3c15: Complex of GS-Alpha with the Catalytic Domains of Mammalian Adeny... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c15
タイトルComplex of GS-Alpha with the Catalytic Domains of Mammalian Adenylyl Cyclase: Complex with Pyrophosphate and Mg
要素
  • (Adenylate cyclase type ...) x 2
  • Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
キーワードLYASE/LYASE INHIBITOR / ADENYLYL CYCLASE / GSALPHA / PYROPHOSPHATE / MAGNESIUM / Alternative splicing / cAMP biosynthesis / Glycoprotein / Lyase / Membrane / Metal-binding / Phosphoprotein / Transmembrane / GTP-binding / Lipoprotein / Nucleotide-binding / Palmitate / Transducer / LYASE-LYASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Adenylate cyclase activating pathway / Hedgehog 'off' state / PKA activation / Adenylate cyclase inhibitory pathway / sensory perception of chemical stimulus / adenylate cyclase / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / mu-type opioid receptor binding / cAMP biosynthetic process / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding ...Adenylate cyclase activating pathway / Hedgehog 'off' state / PKA activation / Adenylate cyclase inhibitory pathway / sensory perception of chemical stimulus / adenylate cyclase / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / mu-type opioid receptor binding / cAMP biosynthetic process / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding / G alpha (z) signalling events / adenylate cyclase activity / beta-2 adrenergic receptor binding / adenylate cyclase binding / D1 dopamine receptor binding / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / ionotropic glutamate receptor binding / insulin-like growth factor receptor binding / cellular response to forskolin / adenylate cyclase activator activity / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / heterotrimeric G-protein complex / manganese ion binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / intracellular signal transduction / cilium / membrane raft / GTPase activity / dendrite / GTP binding / magnesium ion binding / protein-containing complex / ATP binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenylate cyclase, conserved domain / Adenylate cyclase / Adenylate cyclase, N-terminal / Adenylate cyclase, conserved domain / Adenylyl cyclase N-terminal extracellular and transmembrane region / Nucleotide cyclase, GGDEF domain / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase, conserved site / Guanylate cyclase signature. ...Adenylate cyclase, conserved domain / Adenylate cyclase / Adenylate cyclase, N-terminal / Adenylate cyclase, conserved domain / Adenylyl cyclase N-terminal extracellular and transmembrane region / Nucleotide cyclase, GGDEF domain / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase, conserved site / Guanylate cyclase signature. / Adenylyl- / guanylyl cyclase, catalytic domain / Adenylate and Guanylate cyclase catalytic domain / Adenylyl cyclase class-3/4/guanylyl cyclase / Guanylate cyclase domain profile. / Nucleotide cyclase / G-protein alpha subunit, group S / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORSKOLIN / 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / PYROPHOSPHATE 2- / Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short / Adenylate cyclase type 2 / Adenylate cyclase type 5
類似検索 - 構成要素
生物種Canis lupus familiaris (イヌ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.78 Å
データ登録者Mou, T.-C. / Sprang, S.R.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2009
タイトル: Structural basis for inhibition of mammalian adenylyl cyclase by calcium.
著者: Mou, T.C. / Masada, N. / Cooper, D.M. / Sprang, S.R.
履歴
登録2008年1月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylate cyclase type 5
B: Adenylate cyclase type 2
C: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,1428
ポリマ－95,9563
非ポリマー1,1855
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.510, 133.080, 70.108
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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Adenylate cyclase type ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Adenylate cyclase type 5 / Adenylate cyclase type V / ATP pyrophosphate-lyase 5 / Adenylyl cyclase 5 / Ca2+ / -inhibitable ...Adenylate cyclase type V / ATP pyrophosphate-lyase 5 / Adenylyl cyclase 5 / Ca2+ / -inhibitable adenylyl cyclase


分子量: 25526.514 Da / 分子数: 1 / 断片: C1A DOMAIN / 変異: V476M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canis lupus familiaris (イヌ) / 遺伝子: ADCY5 / プラスミド: PQE60-H6-VC1(580) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P30803, adenylate cyclase
#2: タンパク質 Adenylate cyclase type 2 / Adenylate cyclase type II / ATP pyrophosphate-lyase 2 / Adenylyl cyclase 2


分子量: 23717.033 Da / 分子数: 1 / 断片: C2A DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Adcy2 / プラスミド: PQE60-ARGC-IIC2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P26769, adenylate cyclase

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タンパク質 , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short / Adenylate cyclase-stimulating G alpha protein


分子量: 46712.500 Da / 分子数: 1 / 断片: TRYPSINIZED FRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: GNAS, GNAS1 / プラスミド: PQE60-GSALPHA-H6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P04896

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非ポリマー , 6種, 17分子

#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-FOK / FORSKOLIN / ホルスコリン


分子量: 410.501 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H34O7
#6: 化合物 ChemComp-POP / PYROPHOSPHATE 2-


分子量: 175.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O7P2
#7: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#8: 化合物 ChemComp-GSP / 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / GTP-γ-S


分子量: 539.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3S
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.94 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 7.5-7.8% PEG 8000, 0.5M NACL, 0.1M PHOSPHATE BUFFER, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.0393 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年3月17日
詳細: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal monochromator. LN2 cooled first crystal, sagittal focusing 2nd crystal, Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror, beam defining slits
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0393 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.78→25 Å / Num. obs: 25942 / 冗長度: 3.1 % / Rsym value: 13.9
反射 シェル解像度: 2.78→2.9 Å / 冗長度: 2.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AZS

1azs


解像度: 2.78→24.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.907 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.848 / SU B: 20.11 / SU ML: 0.38 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.667 / ESU R Free: 0.425 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29145 1250 5 %RANDOM
Rwork0.23704 ---
obs0.23981 23684 88.15 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.057 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.06 Å20 Å20 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.78→24.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5691 0 72 12 5775
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0225875
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1281.9627959
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3195708
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.58524.105285
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.78151023
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0091539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2885
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.024404
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.22926
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.24056
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1460.2218
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1970.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1570.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1090.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.78→2.853 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.432 70 -
Rwork0.37 1328 -
obs--68.56 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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