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万見
- PDB-3bsz: Crystal structure of the transthyretin-retinol binding protein-Fa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bsz
タイトルCrystal structure of the transthyretin-retinol binding protein-Fab complex
要素
  • (Fab fragment ...) x 2
  • Plasma retinol-binding protein
  • Transthyretin
キーワードTRANSPORT PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / retinol / Vitamin A / protein-protein complex / RBP / TTR / Amyloid / Disease mutation / Glycoprotein / Hormone / Polyneuropathy / Retinol-binding / Secreted / Thyroid hormone / Transport / Sensory transduction / Vision / TRANSPORT PROTEIN-IMMUNE SYSTEM COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Retinoid metabolism disease events / urinary bladder development / vitamin A import into cell / embryonic retina morphogenesis in camera-type eye / retinol transport / female genitalia morphogenesis / retinol transmembrane transporter activity / embryonic organ morphogenesis / maintenance of gastrointestinal epithelium / embryonic skeletal system development ...Retinoid metabolism disease events / urinary bladder development / vitamin A import into cell / embryonic retina morphogenesis in camera-type eye / retinol transport / female genitalia morphogenesis / retinol transmembrane transporter activity / embryonic organ morphogenesis / maintenance of gastrointestinal epithelium / embryonic skeletal system development / molecular carrier activity / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / detection of light stimulus involved in visual perception / retinal metabolic process / eye development / heart trabecula formation / retinal binding / cardiac muscle tissue development / retinol metabolic process / retinol binding / positive regulation of immunoglobulin production / Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / response to muscle activity / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / uterus development / vagina development / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / Non-integrin membrane-ECM interactions / phototransduction, visible light / response to retinoic acid / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / gluconeogenesis / response to insulin / lung development / hormone activity / positive regulation of insulin secretion / male gonad development / azurophil granule lumen / glucose homeostasis / heart development / spermatogenesis / response to ethanol / response to xenobiotic stimulus / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Retinol binding protein/Purpurin / Lipocalin, ApoD type / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Lipocalin family conserved site / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase ...Retinol binding protein/Purpurin / Lipocalin, ApoD type / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Lipocalin family conserved site / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Lipocalin signature. / Immunoglobulins / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RETINOL / Retinol-binding protein 4 / Transthyretin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.38 Å
データ登録者Zanotti, G. / Cendron, L. / Gliubich, F. / Folli, C. / Berni, R.
引用
ジャーナル: Febs J. / 年: 2008
タイトル: Structural and mutational analyses of protein-protein interactions between transthyretin and retinol-binding protein.
著者: Zanotti, G. / Folli, C. / Cendron, L. / Alfieri, B. / Nishida, S.K. / Gliubich, F. / Pasquato, N. / Negro, A. / Berni, R.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1995
タイトル: Structure of a complex of two plasma proteins: transthyretin and retinol-binding protein.
著者: Monaco, H.L. / Rizzi, M. / Coda, A.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: The structure of human retinol-binding protein (RBP) with its carrier protein transthyretin reveals an interaction with the carboxy terminus of RBP.
著者: Naylor, H.M. / Newcomer, M.E.
#3: ジャーナル: ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.D / 年: 1999
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray data for the human transthyretin-retinol-binding protein (RBP) complex bound to an anti-RBP Fab.
著者: Malpeli, G. / Zanotti, G. / Gliubich, F. / Rizzotto, A. / Nishida, S.K. / Folli, C. / Berni, R.
履歴
登録2007年12月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年9月18日Group: Derived calculations
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transthyretin
B: Transthyretin
C: Transthyretin
D: Transthyretin
E: Plasma retinol-binding protein
F: Plasma retinol-binding protein
L: Fab fragment heavy chain
H: Fab fragment light chain
M: Fab fragment heavy chain
N: Fab fragment light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)189,43112
ポリマ－188,85810
非ポリマー5732
水6,017334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)159.620, 223.180, 121.430
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number21
Space group name H-MC222

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要素

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タンパク質 , 2種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
Transthyretin / Prealbumin / TBPA / TTR / ATTR


分子量: 13777.360 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTR, PALB / プラスミド: pET11B-hTTR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P02766
#2: タンパク質 Plasma retinol-binding protein / PRBP / RBP


分子量: 20226.605 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / Secretion: Plasma / 参照: UniProt: P02753

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抗体 , 2種, 4分子 LMHN

#3: 抗体 Fab fragment heavy chain


分子量: 23708.055 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: A8P3 MAb
#4: 抗体 Fab fragment light chain


分子量: 22939.566 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: A8P3 MAb

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非ポリマー , 2種, 336分子

#5: 化合物 ChemComp-RTL / RETINOL / レチノ-ル


分子量: 286.452 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H30O
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 334 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.04 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 2.35M ammonium phosphate, 10mM sodium citrate, 10mM beta-mercaptoethanol, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1.3 Å
検出器タイプ: MAR scanner 180 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年10月21日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.3 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.36→55 Å / Num. all: 25746 / Num. obs: 25746 / % possible obs: 84.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 3.3
反射 シェル解像度: 3.36→3.51 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 1622 / % possible all: 77.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MAR345dtbデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1RBP, 1F41

1rbp

1f41


解像度: 3.38→15.72 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 8281753.41 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.312 1190 4.9 %RANDOM
Rwork0.239 ---
all0.241 25746 --
obs0.239 24044 78.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.9765 Å2 / ksol: 0.32803 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--16.97 Å20 Å20 Å2
2--8.37 Å20 Å2
3---8.59 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.55 Å0.44 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.78 Å0.62 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.38→15.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13052 0 42 334 13428
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.03
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 3.36→3.57 Å / Rfactor Rfree error: 0.034 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.357 108 3.8 %
Rwork0.313 2760 -
obs--55.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2param19x_ret.paramparam19x_ret.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater_rep.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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