[日本語] English
万見
- PDB-3bod: Structure of mouse beta-neurexin 1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bod
タイトルStructure of mouse beta-neurexin 1
要素Neurexin-1-alpha
キーワードCELL ADHESION / Neurexin1D / LNS6 / Alternative splicing / Calcium / EGF-like domain / Glycoprotein / Membrane / Metal-binding / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


Neurexins and neuroligins / trans-synaptic protein complex / gephyrin clustering involved in postsynaptic density assembly / neuroligin clustering involved in postsynaptic membrane assembly / regulation of trans-synaptic signaling by endocannabinoid, modulating synaptic transmission / trans-synaptic signaling, modulating synaptic transmission / postsynaptic density protein 95 clustering / postsynaptic membrane assembly / neuroligin family protein binding / positive regulation of synapse maturation ...Neurexins and neuroligins / trans-synaptic protein complex / gephyrin clustering involved in postsynaptic density assembly / neuroligin clustering involved in postsynaptic membrane assembly / regulation of trans-synaptic signaling by endocannabinoid, modulating synaptic transmission / trans-synaptic signaling, modulating synaptic transmission / postsynaptic density protein 95 clustering / postsynaptic membrane assembly / neuroligin family protein binding / positive regulation of synapse maturation / regulation of grooming behavior / synaptic membrane adhesion / regulation of postsynaptic specialization assembly / presynapse assembly / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / regulation of postsynaptic density assembly / neurotransmitter secretion / acetylcholine receptor binding / vesicle docking involved in exocytosis / regulation of synaptic vesicle cycle / positive regulation of synapse assembly / adult behavior / neuromuscular process controlling balance / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of presynapse assembly / prepulse inhibition / synapse assembly / cell adhesion molecule binding / presynaptic active zone membrane / calcium channel regulator activity / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / learning / GABA-ergic synapse / cell projection / Schaffer collateral - CA1 synapse / presynaptic membrane / chemical synaptic transmission / nuclear membrane / vesicle / neuronal cell body / calcium ion binding / nucleolus / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / : / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. ...Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / : / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / Epidermal growth factor-like domain. / Jelly Rolls - #200 / EGF-like domain profile. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Koehnke, J. / Jin, X. / Shapiro, L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Crystal Structures of beta-Neurexin 1 and beta-Neurexin 2 Ectodomains and Dynamics of Splice Insertion Sequence 4.
著者: Koehnke, J. / Jin, X. / Trbovic, N. / Katsamba, P.S. / Brasch, J. / Ahlsen, G. / Scheiffele, P. / Honig, B. / Palmer, A.G. / Shapiro, L.
履歴
登録2007年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Neurexin-1-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3522
ポリマ－19,3121
非ポリマー401
水3,387188
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.997, 49.137, 63.556
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Neurexin-1-alpha / Neurexin I-alpha


分子量: 19311.711 Da / 分子数: 1 / 断片: LNS domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Nrxn1, Kiaa0578 / プラスミド: pGEX-NRX1D / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9CS84
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 188 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 0.1 M Tris-HCl, 18% PEG 8000, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月8日 / 詳細: Si111
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→30 Å / Num. all: 16011 / Num. obs: 15154 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 27.3
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.193 / Mean I/σ(I) obs: 6.4 / Num. unique all: 1491 / % possible all: 95.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.7→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 2.301 / SU ML: 0.078 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.129 / ESU R Free: 0.123 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 796 5 %RANDOM
Rwork0.176 ---
obs0.178 15154 99.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.345 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1393 0 1 188 1582
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0221426
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4171.951943
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4865189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.1824.30865
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.40915235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.62159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2215
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021105
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.2624
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.2984
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1380.2158
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1360.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2350.262
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1990.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.1510.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8771.5921
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.40421448
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.353570
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4974.5490
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.745 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 63 -
Rwork0.21 1033 -
all-1096 -
obs--94.89 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る