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- PDB-3bju: Crystal Structure of tetrameric form of human lysyl-tRNA synthetase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bju
タイトルCrystal Structure of tetrameric form of human lysyl-tRNA synthetase
要素Lysyl-tRNA synthetase
キーワードLIGASE / tRNA synthetase / Lysyl-tRNA / Aminoacyl-tRNA synthetase / ATP-binding / Cytoplasm / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / Protein biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP:ADP adenylyltransferase activity / basophil activation involved in immune response / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Mitochondrial tRNA aminoacylation / lysine-tRNA ligase / Selenoamino acid metabolism / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / Cytosolic tRNA aminoacylation ...ATP:ADP adenylyltransferase activity / basophil activation involved in immune response / positive regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Mitochondrial tRNA aminoacylation / lysine-tRNA ligase / Selenoamino acid metabolism / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / positive regulation of macrophage activation / tRNA processing / amino acid binding / response to X-ray / ERK1 and ERK2 cascade / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / tRNA binding / mitochondrial matrix / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / mitochondrion / extracellular space / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 ...Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / LYSINE / Lysine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Guo, M. / Yang, X.L. / Schimmel, P.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of tetrameric form of human lysyl-tRNA synthetase: Implications for multisynthetase complex formation
著者: Guo, M. / Ignatov, M. / Musier-Forsyth, K. / Schimmel, P. / Yang, X.L.
履歴
登録2007年12月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysyl-tRNA synthetase
B: Lysyl-tRNA synthetase
C: Lysyl-tRNA synthetase
D: Lysyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)244,34424
ポリマ－241,2454
非ポリマー3,09820
水18,0511002
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Lysyl-tRNA synthetase
B: Lysyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,17212
ポリマ－120,6232
非ポリマー1,54910
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10680 Å2
手法PISA
3
C: Lysyl-tRNA synthetase
D: Lysyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,17212
ポリマ－120,6232
非ポリマー1,54910
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)152.013, 152.013, 108.838
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質
Lysyl-tRNA synthetase / Lysine--tRNA ligase / LysRS


分子量: 60311.301 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 70-579 / 変異: V582L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KARS, KIAA0070 / プラスミド: pET20b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Codon plus / 参照: UniProt: Q15046, lysine-tRNA ligase
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物
ChemComp-LYS / LYSINE / 2-アンモニオ-2-デアミノ-L-リシンアニオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.195 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N2O2
#4: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1002 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.13 %
結晶化温度: 277 K / pH: 5.75
詳細: 12% PEG8000, 16% Glycerol, 0.08M Na Cacodylate, 0.16M Ca(OAc)2, pH 5.75, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月14日
詳細: Si(111) Double Crystal Monochrometer. Adjustable focusing mirrors in K-B geometry.
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→40 Å / Num. obs: 160180 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 0.87 / % possible all: 98.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
直接法位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1E24

1e24


解像度: 2.31→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / SU B: 6.683 / SU ML: 0.165 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.285 / ESU R Free: 0.232 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 5985 5 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.197 114762 98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.21 Å2-0.61 Å20 Å2
2---1.21 Å20 Å2
3---1.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.31→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16201 0 176 1002 17379
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.02216748
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3131.98322648
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.93952001
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.33924.045796
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.43153038
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.45415108
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.22449
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212620
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.38034
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3230.511248
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2230.51754
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1670.539
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2570.373
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2070.520
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7591.510300
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.227216261
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8337235
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8644.56382
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.31→2.37 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 438 -
Rwork0.245 8518 -
obs--98.62 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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