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- PDB-3bj4: The KCNQ1 (Kv7.1) C-terminus, a multi-tiered scaffold for subunit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bj4
タイトルThe KCNQ1 (Kv7.1) C-terminus, a multi-tiered scaffold for subunit assembly and protein interaction
要素Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Coiled coil / Alternative splicing / Deafness / Disease mutation / Glycoprotein / Ion transport / Ionic channel / Long QT syndrome / Membrane / Phosphoprotein / Polymorphism / Potassium / Potassium channel / Potassium transport / Short QT syndrome / Transmembrane / Transport / Voltage-gated channel
機能・相同性
機能・相同性情報


gastrin-induced gastric acid secretion / corticosterone secretion / voltage-gated potassium channel activity involved in atrial cardiac muscle cell action potential repolarization / basolateral part of cell / lumenal side of membrane / negative regulation of voltage-gated potassium channel activity / rhythmic behavior / regulation of gastric acid secretion / stomach development / iodide transport ...gastrin-induced gastric acid secretion / corticosterone secretion / voltage-gated potassium channel activity involved in atrial cardiac muscle cell action potential repolarization / basolateral part of cell / lumenal side of membrane / negative regulation of voltage-gated potassium channel activity / rhythmic behavior / regulation of gastric acid secretion / stomach development / iodide transport / voltage-gated potassium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential repolarization / Phase 3 - rapid repolarisation / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / membrane repolarization during action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell membrane repolarization / Phase 2 - plateau phase / intracellular chloride ion homeostasis / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / renal sodium ion absorption / potassium ion export across plasma membrane / atrial cardiac muscle cell action potential / voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization / auditory receptor cell development / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of sound / regulation of membrane repolarization / protein phosphatase 1 binding / delayed rectifier potassium channel activity / ventricular cardiac muscle cell action potential / Voltage gated Potassium channels / potassium ion homeostasis / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / non-motile cilium assembly / cardiac muscle cell contraction / outward rectifier potassium channel activity / intestinal absorption / inner ear morphogenesis / adrenergic receptor signaling pathway / cochlea development / regulation of heart contraction / renal absorption / ciliary base / protein kinase A regulatory subunit binding / protein kinase A catalytic subunit binding / potassium ion import across plasma membrane / social behavior / regulation of heart rate by cardiac conduction / inner ear development / action potential / voltage-gated potassium channel activity / monoatomic ion channel complex / positive regulation of heart rate / transport vesicle / cardiac muscle contraction / voltage-gated potassium channel complex / cellular response to cAMP / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / cellular response to epinephrine stimulus / potassium ion transmembrane transport / positive regulation of cardiac muscle contraction / cytoplasmic vesicle membrane / erythrocyte differentiation / regulation of membrane potential / response to insulin / sensory perception of sound / regulation of blood pressure / glucose metabolic process / cellular response to xenobiotic stimulus / late endosome / heart development / scaffold protein binding / basolateral plasma membrane / transmembrane transporter binding / early endosome / lysosome / calmodulin binding / neuron projection / apical plasma membrane / membrane raft / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage dependent, KCNQ1 / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Wiener, R. / Hirsch, J.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: The KCNQ1 (Kv7.1) COOH terminus, a multitiered scaffold for subunit assembly and protein interaction.
著者: Wiener, R. / Haitin, Y. / Shamgar, L. / Fernandez-Alonso, M.C. / Martos, A. / Chomsky-Hecht, O. / Rivas, G. / Attali, B. / Hirsch, J.A.
履歴
登録2007年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
B: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9073
ポリマ－10,8482
非ポリマー591
水95553
1
A: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
B: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
ヘテロ分子

A: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
B: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8146
ポリマ－21,6974
非ポリマー1172
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area7270 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area7660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.321, 51.321, 71.094
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1-

NI

21B-632-

HOH

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1 / Voltage-gated potassium channel subunit Kv7.1 / IKs producing slow voltage-gated potassium channel ...Voltage-gated potassium channel subunit Kv7.1 / IKs producing slow voltage-gated potassium channel subunit alpha KvLQT1 / KQT-like 1


分子量: 5424.181 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal Helix D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCNQ1 / プラスミド: pETDuet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Tuner / 参照: UniProt: P51787
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.63 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 12-16% PEG 8K, 0.1M Tris, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 7656 / Num. obs: 7656 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 32.3 Å2 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.8 % / Mean I/σ(I) obs: 3.36 / Num. unique all: 1432 / Rsym value: 0.33 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQuantumデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2→44.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 3.985 / SU ML: 0.111 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.177 / ESU R Free: 0.16
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25492 354 4.6 %RANDOM
Rwork0.22149 ---
obs0.22308 7283 99.28 %-
all-7336 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.302 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.59 Å2-0.29 Å20 Å2
2---0.59 Å20 Å2
3---0.88 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→44.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数640 0 1 53 694
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.021647
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3631.969877
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.35586
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.31324.83931
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.19415126
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.943156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2106
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02482
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1870.2312
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2730.2458
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1290.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1830.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1740.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8453422
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7125662
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.0347236
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.83810215
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 30 -
Rwork0.306 528 -
obs--98.76 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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