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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 3bcz | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of Memo | ||||||
Components | Protein MEMO1 | ||||||
Keywords | PEPTIDE BINDING PROTEIN / alpha/beta structure | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationregulation of microtubule-based process / ERBB2 Regulates Cell Motility / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Qiu, C. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2008Title: Memo Is Homologous to Nonheme Iron Dioxygenases and Binds an ErbB2-derived Phosphopeptide in Its Vestigial Active Site. Authors: Qiu, C. / Lienhard, S. / Hynes, N.E. / Badache, A. / Leahy, D.J. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 3bcz.cif.gz | 249.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb3bcz.ent.gz | 201.4 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 3bcz.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 3bcz_validation.pdf.gz | 468.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 3bcz_full_validation.pdf.gz | 486.7 KB | Display | |
| Data in XML | 3bcz_validation.xml.gz | 55.3 KB | Display | |
| Data in CIF | 3bcz_validation.cif.gz | 73 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bc/3bcz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bc/3bcz | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| 3 | ![]()
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| 4 | ![]()
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| Unit cell |
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| Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: VAL / Beg label comp-ID: VAL / End auth comp-ID: HIS / End label comp-ID: HIS
|
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Components
| #1: Protein | Mass: 33659.734 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: MEMO1, C2orf4, NS5ATP7 / Plasmid: pHT / Production host: ![]() #2: Chemical | ChemComp-GOL / #3: Water | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.26 Å3/Da / Density % sol: 45.64 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.5 Details: 22.5% PEG 3350, 0.1 M MES pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X25 / Wavelength: 0.9799 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Apr 1, 2005 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.9799 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 2.1→30 Å / Num. obs: 71140 / % possible obs: 99 % / Redundancy: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.136 / Net I/σ(I): 7.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 2.1→29.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 9.755 / SU ML: 0.13 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.233 / ESU R Free: 0.189 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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| Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 13.812 Å2
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| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→29.97 Å
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| Refine LS restraints |
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| Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| LS refinement shell | Resolution: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
Citation










PDBj









