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- PDB-3b7m: Crystal structure of a meso-active thermo-stable cellulase (MT Ce... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b7m
タイトルCrystal structure of a meso-active thermo-stable cellulase (MT Cel12A) derived by making non-contiguous mutations in the active surface of the Cel12A cellulase of Rhodothermus marinus
要素CELLULASE
キーワードHYDROLASE / cellulase / endoglucanase / crystal / beta-jelly / beta-sheet
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulase / cellulase activity / polysaccharide catabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase family 12 / Glycosyl hydrolase family 12 / Glycoside hydrolase family 11/12, catalytic domain / Glycoside hydrolase family 11/12 / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rhodothermus marinus (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Karthikeyan, S. / Guptasarma, P.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Transplantation of the active surface of a mesophile cellulase onto the structural scaffold of a homologous thermophile cellulase through engineering of a surface beta sheet
著者: Kapoor, D. / Kumar, V. / Chandrayan, S.K. / Ahmed, S. / Sharma, S. / Datt, M. / Singh, B. / Karthikeyan, S. / Guptasarma, P.
履歴
登録2007年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999SEQUENCE The sequence is based on PDB_ID 1H0B (gi:33356963). THE FOLLOWING MUTATIONS WERE MADE TO ...SEQUENCE The sequence is based on PDB_ID 1H0B (gi:33356963). THE FOLLOWING MUTATIONS WERE MADE TO TRANSFORM THE RHODOTHERMUS MARINUS CEL12A (PDB_ID 1H0B) TO MESO -ACTIVE THERMO-STABLE CEL12A, NAMED MT CEL12A (PDB _ID 3B7M). UNLESS OTHERWISE MENTIONED, THE MUTATIONS REPLACE RESIDUES CONSTITUTING THE ACTIVE SURFACE (CELLULOSE-BINDING AND CATALYTIC SITE RESIDUES)OF 1H0B (RHODOTHERMUS MARINUS CEL12A) BY RESIDUES OCCURRING AT STRUCTURALLY EQUIVALENT POSITIONS ON THE ACTIVE SURFACE OF 1OA2 (TRICHODERMA REESEI CEL12A), TO PRODUCE MT CEL12A. 1H0B SEQUENCE 3B7M SEQUENCE A1 MET A1 SER A8 ARG A8 GLN A11 ALA A11 THR A13 ASP A13 THR A20 ARG A20 THR A22 ILE A22 SER A49 ASP A49 GLU (SEQUENCE ACCORDING TO OUR CLONE) A61 ALA A61 ASN A63 TYR A63 GLN A65 GLY A65 ALA LOOP A66 CYS TO A77 LEU LOOP A66 ILE TO A68 GLN A108 TRP A99 PHE A110 SER A101 ALA A111 PRO A102 ALA A112 VAL A103 ASN A113 THR A104 PRO LOOP A115 SER TO A118 GLY LOOP A106 HIS TO A108 THR A122 GLY A112 ASP A131 TRP A121 LYS A134 GLY A124 ASP A138 GLY A128 ILE A159 TRP A149 ASN A160 ASP A150 GLY BETWEEN A160 ASP AND A161 TRP A151 ALA IS INSERTED A161 TRP A152 MET A163 TYR A154 VAL A165 ALA A156 SER A167 ARG A158 VAL A176 SER A167 THR (ADOPTED FROM APPL MICROBIOL BIOTECHNOL. V55, P578) A200 HIS A191 LEU A201 ALA A192 SER A203 GLU A194 GLN A209 TRP A200 PHE A210 GLU A201 THR

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CELLULASE
B: CELLULASE
C: CELLULASE
D: CELLULASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,0854
ポリマ－95,0854
非ポリマー00
水5,278293
1
A: CELLULASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7711
ポリマ－23,7711
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: CELLULASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7711
ポリマ－23,7711
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: CELLULASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7711
ポリマ－23,7711
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: CELLULASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7711
ポリマ－23,7711
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.398, 111.874, 133.707
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
CELLULASE


分子量: 23771.338 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodothermus marinus (バクテリア)
遺伝子: celA / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1 Blue / 参照: UniProt: O33897*PLUS, cellulase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 293 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.22 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 0.2M Sodium dihydrogen phosphate monohydrate, 20% W/V PEG 3350, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU ULTRAX 18 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年7月11日 / 詳細: Mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 52603 / Num. obs: 52326 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.53 % / Biso Wilson estimate: 27.9 Å2 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 3.38 % / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 4888 / Rsym value: 0.2867 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345CONTROLデータ収集
AUTOMARデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H0B

1h0b


解像度: 2.1→41.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 5.122 / SU ML: 0.136 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.231 / ESU R Free: 0.194 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23819 2666 5.1 %RANDOM
Rwork0.18596 ---
all0.205 ---
obs0.18861 49610 97.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.563 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.27 Å20 Å20 Å2
2--0.68 Å20 Å2
3----0.41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→41.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6769 0 0 293 7062
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0226950
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1291.9159551
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1165884
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.02323.909330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.483151004
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7051548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.21086
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025435
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.22780
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.24783
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1190.2307
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.210.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1190.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.71.54423
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.19127004
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.61332990
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7244.52535
LS精密化 シェル解像度: 2.101→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 175 -
Rwork0.244 3717 -
obs--99.13 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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