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万見
- PDB-3b2h: Iodide derivative of human LFABP at high resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b2h
タイトルIodide derivative of human LFABP at high resolution
要素Fatty acid-binding protein, liver
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / LFABP / Barium-SAD / Copper Kalpha / Palmitic acid
機能・相同性
機能・相同性情報


oleic acid binding / apical cortex / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / bile acid binding / intestinal absorption / cellular detoxification / response to vitamin B3 / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / Heme degradation / heterocyclic compound binding ...oleic acid binding / apical cortex / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / bile acid binding / intestinal absorption / cellular detoxification / response to vitamin B3 / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / Heme degradation / heterocyclic compound binding / Triglyceride catabolism / antioxidant activity / peroxisomal matrix / fatty acid transport / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / fatty acid binding / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / phospholipid binding / cellular response to hydrogen peroxide / cellular response to hypoxia / chromatin binding / protein-containing complex / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / PALMITIC ACID / Fatty acid-binding protein, liver
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Sharma, A. / Yogavel, M. / Sharma, A.
引用ジャーナル: J.Struct.Funct.Genom. / 年: 2012
タイトル: Utility of anion and cation combinations for phasing of protein structures.
著者: Sharma, A. / Yogavel, M. / Sharma, A.
履歴
登録2011年8月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fatty acid-binding protein, liver
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,63515
ポリマ－14,6001
非ポリマー2,03614
水3,945219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)30.278, 57.104, 74.723
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Fatty acid-binding protein, liver / Fatty acid-binding protein 1 / Liver-type fatty acid-binding protein / L-FABP


分子量: 14599.728 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FABP1, FABPL / プラスミド: PET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: P07148
#2: 化合物 ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2
#3: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 219 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.4 % / Mosaicity: 1.062 °
結晶化温度: 293 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 30% PEG MME 2000, 0.15M KBr, pH 8.0, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年9月10日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→50 Å / Num. all: 19499 / Num. obs: 19340 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 12.8 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Χ2: 1.742 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.55-1.6112.20.50818591.232197
1.61-1.6712.80.37319061.248199.4
1.67-1.7512.90.27818921.294198.9
1.75-1.8412.90.19319061.452199
1.84-1.9512.80.12619101.578199.5
1.95-2.112.90.09119331.821199.8
2.1-2.3213.10.07719612.1741100
2.32-2.6513.50.06719392.4261100
2.65-3.3413.30.05320102.2061100
3.34-5011.90.05121041.833199.6

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.55→8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / WRfactor Rfree: 0.2434 / WRfactor Rwork: 0.2143 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.21 / FOM work R set: 0.8303 / SU B: 1.895 / SU ML: 0.07 / SU R Cruickshank DPI: 0.1197 / SU Rfree: 0.1122 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.112 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2463 1961 10.2 %RANDOM
Rwork0.2167 ---
all0.2196 19499 --
obs-19340 99.23 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 98.81 Å2 / Biso mean: 21.8202 Å2 / Biso min: 10.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.92 Å20 Å20 Å2
2---0.26 Å20 Å2
3----0.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1009 0 48 219 1276
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0221157
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0381.9951561
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2925160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.63527.08348
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.34915243
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg7.435152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2180
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02828
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1760.2565
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2990.2776
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0950.2187
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1640.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0640.234
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4291.5695
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.80721144
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.1243477
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9464.5402
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.589 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.46 128 -
Rwork0.378 1196 -
all-1324 -
obs--96.64 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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