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万見
- PDB-3aqv: Human AMP-activated protein kinase alpha 2 subunit kinase domain ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3aqv
タイトルHuman AMP-activated protein kinase alpha 2 subunit kinase domain (T172D) complexed with compound C
要素5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Structural Genomics / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / Transferase / Signaling protein / Serine/threonine protein kinase / Phosphorylation / ATP-binding / Nucleotide-binding / Cholesterol biosynthesis / Fatty acid biosynthesis / Lipid synthesis / glucose metabolism / Magnesium / Metal-binding / Serine/threonine-protein kinase / Steroid biosynthesis / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


[hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / regulation of stress granule assembly / histone H2BS36 kinase activity / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / positive regulation of peptidyl-lysine acetylation / lipid droplet disassembly / Lipophagy / nucleotide-activated protein kinase complex / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK ...[hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / regulation of stress granule assembly / histone H2BS36 kinase activity / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / positive regulation of peptidyl-lysine acetylation / lipid droplet disassembly / Lipophagy / nucleotide-activated protein kinase complex / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / Carnitine shuttle / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / negative regulation of TOR signaling / protein localization to lipid droplet / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / response to muscle activity / Nuclear events mediated by NFE2L2 / lipid biosynthetic process / AMP-activated protein kinase activity / negative regulation of tubulin deacetylation / Macroautophagy / cholesterol biosynthetic process / positive regulation of macroautophagy / fatty acid homeostasis / regulation of macroautophagy / cellular response to nutrient levels / regulation of microtubule cytoskeleton organization / positive regulation of autophagy / cellular response to glucose starvation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / positive regulation of protein localization / energy homeostasis / negative regulation of TORC1 signaling / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / positive regulation of glycolytic process / cellular response to calcium ion / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / cellular response to glucose stimulus / regulation of circadian rhythm / Wnt signaling pathway / autophagy / fatty acid biosynthetic process / cytoplasmic stress granule / cellular response to prostaglandin E stimulus / rhythmic process / cellular response to xenobiotic stimulus / glucose homeostasis / cellular response to oxidative stress / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / nuclear speck / protein phosphorylation / axon / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / neuronal cell body / chromatin binding / dendrite / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PRKAA2, UBA-like autoinhibitory domain / 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2, C-terminal / : / AMP-activated protein kinase, alpha subunit, autoinhibitory domain / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain / Adenylate sensor of SNF1-like protein kinase / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...PRKAA2, UBA-like autoinhibitory domain / 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2, C-terminal / : / AMP-activated protein kinase, alpha subunit, autoinhibitory domain / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain / Adenylate sensor of SNF1-like protein kinase / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TAK / 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.08 Å
データ登録者Handa, N. / Takagi, T. / Saijo, S. / Kishishita, S. / Toyama, M. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2011
タイトル: Structural basis for compound C inhibition of the human AMP-activated protein kinase alpha 2 subunit kinase domain
著者: Handa, N. / Takagi, T. / Saijo, S. / Kishishita, S. / Takaya, D. / Toyama, M. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Suzuki, A. / Lee, S. / Yamauchi, T. / Okada-Iwabu, M. / Iwabu, M. / Kadowaki, T. / ...著者: Handa, N. / Takagi, T. / Saijo, S. / Kishishita, S. / Takaya, D. / Toyama, M. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Suzuki, A. / Lee, S. / Yamauchi, T. / Okada-Iwabu, M. / Iwabu, M. / Kadowaki, T. / Minokoshi, Y. / Yokoyama, S.
履歴
登録2010年11月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年4月11日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9712
ポリマ－31,5721
非ポリマー3991
水2,018112
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.476, 70.476, 130.508
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-2 / AMPK subunit alpha-2


分子量: 31571.730 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain / 変異: T172D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PX060824-01 / 発現宿主: Cell-free protein synthesis
参照: UniProt: P54646, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-TAK / 6-[4-(2-piperidin-1-ylethoxy)phenyl]-3-pyridin-4-ylpyrazolo[1,5-a]pyrimidine / Dorsomorphin / ドルソモルフィン


分子量: 399.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H25N5O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.07 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: 0.1M Bis-Tris (pH 6.5), 1.5M ammonium sulfate, 0.1M NaCl, 0.5mM Compound C, 5mM MgCl2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月13日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.08→50 Å / Num. obs: 20469 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 12.1 % / Biso Wilson estimate: 23 Å2 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 34.2
反射 シェル解像度: 2.08→2.19 Å / Mean I/σ(I) obs: 8.14 / Rsym value: 0.409 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0066精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2YZA

2yza


解像度: 2.08→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 5.069 / SU ML: 0.142 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.205 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28062 1044 5.1 %RANDOM
Rwork0.22133 ---
obs0.22423 19340 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.441 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.33 Å20 Å20 Å2
2--0.33 Å20 Å2
3----0.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.08→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2159 0 30 112 2301
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0222245
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0711.9773030
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3645265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.6623.137102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.30715397
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9581515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1630.2327
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0211680
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.351.51326
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.31122146
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3933919
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.2984.5884
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.081→2.134 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 73 -
Rwork0.213 1382 -
obs--98.78 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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