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万見
- PDB-3ai8: Cathepsin B in complex with the nitroxoline -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ai8
タイトルCathepsin B in complex with the nitroxoline
要素Cathepsin B
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / cathepsin B / reversible inhibitor / Nitroxoline / 8-Hydroxy-5-nitroquinoline / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin B / peptidase inhibitor complex / thyroid hormone generation / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / decidualization ...cathepsin B / peptidase inhibitor complex / thyroid hormone generation / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / decidualization / collagen catabolic process / epithelial cell differentiation / cysteine-type peptidase activity / collagen binding / MHC class II antigen presentation / proteolysis involved in protein catabolic process / melanosome / peptidase activity / collagen-containing extracellular matrix / regulation of apoptotic process / ficolin-1-rich granule lumen / lysosome / symbiont entry into host cell / apical plasma membrane / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Peptidase C1A, propeptide / Peptidase family C1 propeptide / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease ...Peptidase C1A, propeptide / Peptidase family C1 propeptide / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-nitroquinolin-8-ol / Cathepsin B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.11 Å
データ登録者Renko, M. / Mirkovic, B. / Gobec, S. / Kos, J. / Turk, D.
引用ジャーナル: Chemmedchem / 年: 2011
タイトル: Novel mechanism of cathepsin B inhibition by antibiotic nitroxoline and related compounds
著者: Mirkovic, B. / Renko, M. / Turk, S. / Sosic, I. / Jevnikar, Z. / Obermajer, N. / Turk, D. / Gobec, S. / Kos, J.
履歴
登録2010年5月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年1月29日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Cathepsin B
A: Cathepsin B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,5514
ポリマ－56,1712
非ポリマー3802
水5,116284
1
B: Cathepsin B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2752
ポリマ－28,0851
非ポリマー1901
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Cathepsin B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2752
ポリマ－28,0851
非ポリマー1901
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)153.682, 29.976, 119.198
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 126.250, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Cathepsin B / Cathepsin B1 / APP secretase / APPS / Cathepsin B light chain / Cathepsin B heavy chain


分子量: 28085.316 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSB / プラスミド: PET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21de3 / 参照: UniProt: P07858, cathepsin B
#2: 化合物 ChemComp-HNQ / 5-nitroquinolin-8-ol / NITROXOLINE


分子量: 190.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H6N2O3 / コメント: 抗生剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 284 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 3
詳細: 0.1M citric acid, 21% PEG6000, pH 3.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年4月5日 / 詳細: Collimating and focusing, Pt-coated mirrors
放射モノクロメーター: Double Crystal Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. all: 25966 / Num. obs: 25966 / % possible obs: 92.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.096
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 96.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3K9M

3k9m


解像度: 2.11→29.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / WRfactor Rwork: 0.178 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.881 / SU R Cruickshank DPI: 0.36 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY. The structure was refined also with MAIN
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 1134 -random
Rwork0.183 ---
all0.198 22508 --
obs0.183 22508 86.22 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 76.93 Å2 / Biso mean: 22.877 Å2 / Biso min: 6.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.16 Å20 Å20.64 Å2
2---0.16 Å20 Å2
3---0.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.11→29.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3938 0 28 284 4250
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0294081
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9861.9295560
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.0495510
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.74223.989183
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.60715595
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0541518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.180.2564
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0180.0213236
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7341.52528
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.45224052
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.84831553
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5264.51508
LS精密化 シェル解像度: 2.107→2.162 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.22 1264 -
obs--65.59 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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