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万見
- PDB-3ai0: Crystal structure of beta-glucosidase from termite Neotermes kosh... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ai0
タイトルCrystal structure of beta-glucosidase from termite Neotermes koshunensis in complex with para-nitrophenyl-beta-D-glucopyranoside
要素beta-glucosidase
キーワードHYDROLASE / cellulases / glycosyl hydrolase / manganese enhancement
機能・相同性
機能・相同性情報


: / beta-glucosidase / beta-glucosidase activity / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase family 1, active site / Glycosyl hydrolases family 1 active site. / Glycosyl hydrolase family 1 / Glycoside hydrolase family 1 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-nitrophenyl beta-D-glucopyranoside / Beta-glucosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Neotermes koshunensis (コウシュンシロアリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Jeng, W.-Y. / Liu, C.-I. / Wang, A.H.-J.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2011
タイトル: Structural and functional analysis of three beta-glucosidases from bacterium Clostridium cellulovorans, fungus Trichoderma reesei and termite Neotermes koshunensis
著者: Jeng, W.-Y. / Wang, N.-C. / Lin, M.-H. / Lin, C.-T. / Liaw, Y.-C. / Chang, W.-J. / Liu, C.-I. / Liang, P.-H. / Wang, A.H.-J.
履歴
登録2010年5月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp / pdbx_chem_comp_identifier ...chem_comp / pdbx_chem_comp_identifier / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: beta-glucosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,0053
ポリマ－55,6111
非ポリマー3932
水14,070781
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)93.089, 68.755, 75.746
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.68, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1116-

HOH

21A-1681-

HOH

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要素

#1: タンパク質 beta-glucosidase


分子量: 55611.492 Da / 分子数: 1 / 変異: E193D / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neotermes koshunensis (コウシュンシロアリ)
遺伝子: NkBG / プラスミド: pET-21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 (DE3) / 参照: UniProt: Q8T0W7, beta-glucosidase
#2: 糖 ChemComp-PNW / 4-nitrophenyl beta-D-glucopyranoside / 4'-NITROPHENYL-BETA-D-GLUCOPYRANOSIDE / 4-nitrophenyl beta-D-glucoside / 4-nitrophenyl D-glucoside / 4-nitrophenyl glucoside


タイプ: D-saccharide / 分子量: 301.249 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C12H15NO8
識別子タイププログラム
4'-nitrophenyl-b-D-glucopyranosideIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 781 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細THE LIGAND PNW IS CALLED AS PNPG, P-NITROPHENYL-BETA-D-GLUCOPYRANOSIDE, IN THE ARTICLE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.28 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-Tris, 18-21%(w/v) PEG 3350, 0.1-0.25M MgCl2, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13C1 / 波長: 0.97315 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月22日 / 詳細: Vertically Focusing Mirror
放射モノクロメーター: Horizontally Focusing Single Crystal Si(111) Bent Monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97315 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→30 Å / Num. all: 93699 / Num. obs: 93220 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 18.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 31.2
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.428 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 9350 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
CNS精密化
REFMAC5.5.0072精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3AHZ

3ahz


解像度: 1.4→25.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.979 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.972 / SU B: 1.59 / SU ML: 0.029 / Isotropic thermal model: Isotropic with TLS / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.058 / ESU R Free: 0.052 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.15304 4491 5 %RANDOM
Rwork0.12184 ---
obs0.12341 84715 95.07 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.103 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.04 Å20 Å2-0.3 Å2
2---0.32 Å20 Å2
3---1.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→25.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3810 0 27 781 4618
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0223949
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4311.945377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4855471
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.82624.279208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.2915604
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.5641521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2554
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.0213127
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5071.52344
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.17923770
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.11931605
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4024.51607
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.70533949
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free7.0323784
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded3.76633837
LS精密化 シェル解像度: 1.398→1.474 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.222 575 -
Rwork0.176 10986 -
obs--84.83 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -29.3728 Å / Origin y: 87.6687 Å / Origin z: 15.9024 Å
111213212223313233
T0.014 Å20.0037 Å2-0.0013 Å2-0.0101 Å20.0007 Å2--0.0071 Å2
L0.3153 °2-0.032 °20.0581 °2-0.1053 °2-0.063 °2--0.148 °2
S-0.018 Å °-0.0516 Å °-0.0163 Å °0.0104 Å °0.0127 Å °-0.0178 Å °-0.0178 Å °-0.0034 Å °0.0053 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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