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- PDB-3ab4: Crystal structure of feedback inhibition resistant mutant of aspa... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3ab4 | ||||||
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Title | Crystal structure of feedback inhibition resistant mutant of aspartate kinase from Corynebacterium glutamicum in complex with lysine and threonine | ||||||
![]() | (Aspartokinase) x 2 | ||||||
![]() | TRANSFERASE / aspartate kinase / concerted inhibition / Alternative initiation / Amino-acid biosynthesis / ATP-binding / Diaminopimelate biosynthesis / Kinase / Lysine biosynthesis / Nucleotide-binding | ||||||
Function / homology | ![]() aspartate kinase / aspartate kinase activity / homoserine biosynthetic process / threonine biosynthetic process / diaminopimelate biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / phosphorylation / ATP binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Yoshida, A. / Tomita, T. / Kuzuyama, T. / Nishiyama, M. | ||||||
![]() | ![]() Title: Mechanism of concerted inhibition of {alpha}2{beta}2-type heterooligomeric aspartate kinase from Corynebacterium glutamicum Authors: Yoshida, A. / Tomita, T. / Kuzuyama, T. / Nishiyama, M. #1: ![]() Title: Structural Insight into concerted inhibition of alpha 2 beta 2-type aspartate kinase from Corynebacterium glutamicum Authors: Yoshida, A. / Tomita, T. / Kurihara, T. / Fushinobu, S. / Kuzuyama, T. / Nishiyama, M. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 756.7 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 154 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 205.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3aawSC ![]() 3ab2C S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 44858.621 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 19444.848 Da / Num. of mol.: 8 / Fragment: ACT 1/2 domains, UNP residues 251-421 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Chemical | ChemComp-THR / #4: Chemical | ChemComp-LYS / #5: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | THESE RESIDUES AT 301 IN CHAIN A,C,E,G,I,K,M,O AND 52 IN CHAIN B,D,F,H,J,L,N,P ARE INTRODUCED BY ...THESE RESIDUES AT 301 IN CHAIN A,C,E,G,I,K,M,O AND 52 IN CHAIN B,D,F,H,J,L,N,P ARE INTRODUCED | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.33 Å3/Da / Density % sol: 47.19 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.6 Details: 15% PEG 4000, 0.05M Sodium citrate, 0.1M Ammonium acetate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 95 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210r / Detector: CCD / Date: Mar 15, 2009 / Details: mirror |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.47→50 Å / Num. obs: 166233 / % possible obs: 96.3 % / Redundancy: 2 % / Biso Wilson estimate: 67.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Rsym value: 0.045 / Net I/σ(I): 18.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.47→2.52 Å / Redundancy: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Rsym value: 0.363 / % possible all: 93.9 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 3AAW Resolution: 2.47→39.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / SU B: 26.493 / SU ML: 0.267 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.597 / ESU R Free: 0.331 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 55.385 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.393 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.47→39.74 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.471→2.535 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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