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- PDB-3aae: Crystal structure of Actin capping protein in complex with CARMIL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3aae
タイトルCrystal structure of Actin capping protein in complex with CARMIL fragment
要素
  • 32mer peptide from Leucine-rich repeat-containing protein 16A
  • F-actin-capping protein subunit alpha-1
  • F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2
キーワードPROTEIN BINDING / ACTIN CAPPING PROTEIN / BARBED END REGULATION / CARMIL FAMILY PROTEIN / CONFORMATIONAL CHANGE / CELL MOTILITY / Actin capping / Actin-binding / Cytoskeleton / Isopeptide bond / Leucine-rich repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


barbed-end actin filament uncapping / positive regulation of lamellipodium organization / negative regulation of barbed-end actin filament capping / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / COPI-mediated anterograde transport / macropinosome ...barbed-end actin filament uncapping / positive regulation of lamellipodium organization / negative regulation of barbed-end actin filament capping / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / COPI-mediated anterograde transport / macropinosome / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / actin filament network formation / F-actin capping protein complex / WASH complex / macropinocytosis / negative regulation of filopodium assembly / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / urate metabolic process / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / cell junction assembly / ruffle organization / actin polymerization or depolymerization / barbed-end actin filament capping / regulation of cell morphogenesis / regulation of lamellipodium assembly / intermediate filament cytoskeleton / lamellipodium assembly / positive regulation of actin filament polymerization / establishment or maintenance of cell polarity / cortical cytoskeleton / filamentous actin / brush border / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeleton organization / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / cell morphogenesis / Schaffer collateral - CA1 synapse / Z disc / actin filament binding / cell migration / lamellipodium / actin cytoskeleton organization / postsynaptic density / nuclear speck / positive regulation of cell migration / protein-containing complex binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CARMIL, C-terminal domain / CARMIL, pleckstrin homology domain / CARMIL C-terminus / Carmil pleckstrin homology domain / : / F-actin capping protein, alpha/beta subunit, N-terminal domain / F-actin capping protein, alpha subunit / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site ...CARMIL, C-terminal domain / CARMIL, pleckstrin homology domain / CARMIL C-terminus / Carmil pleckstrin homology domain / : / F-actin capping protein, alpha/beta subunit, N-terminal domain / F-actin capping protein, alpha subunit / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / Ribosomal protein S3 C-terminal domain / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Leucine Rich repeat / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / PH-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
F-actin-capping protein subunit alpha-1 / F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2 / F-actin-uncapping protein LRRC16A
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Takeda, S. / Minakata, S. / Narita, A. / Kitazawa, M. / Yamakuni, T. / Maeda, Y. / Nitanai, Y.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Two distinct mechanisms for the regulation of actin capping protein-competitive or allosteric inhibitions
著者: Takeda, S. / Minakata, S. / Narita, A. / Kitazawa, M. / Yamakuni, T. / Maeda, Y. / Nitanai, Y.
履歴
登録2009年11月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: F-actin-capping protein subunit alpha-1
B: F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2
C: F-actin-capping protein subunit alpha-1
D: F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2
E: F-actin-capping protein subunit alpha-1
F: F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2
G: F-actin-capping protein subunit alpha-1
H: F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2
I: F-actin-capping protein subunit alpha-1
J: F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2
X: 32mer peptide from Leucine-rich repeat-containing protein 16A
Y: 32mer peptide from Leucine-rich repeat-containing protein 16A
Z: 32mer peptide from Leucine-rich repeat-containing protein 16A
W: 32mer peptide from Leucine-rich repeat-containing protein 16A
V: 32mer peptide from Leucine-rich repeat-containing protein 16A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)342,86515
ポリマ-342,86515
非ポリマー00
00
1
A: F-actin-capping protein subunit alpha-1
B: F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2
X: 32mer peptide from Leucine-rich repeat-containing protein 16A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,5733
ポリマ-68,5733
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11580 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area26080 Å2
手法PISA
2
C: F-actin-capping protein subunit alpha-1
D: F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2
Y: 32mer peptide from Leucine-rich repeat-containing protein 16A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,5733
ポリマ-68,5733
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11500 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area26100 Å2
手法PISA
3
E: F-actin-capping protein subunit alpha-1
F: F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2
Z: 32mer peptide from Leucine-rich repeat-containing protein 16A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,5733
ポリマ-68,5733
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11490 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area24500 Å2
手法PISA
4
G: F-actin-capping protein subunit alpha-1
H: F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2
W: 32mer peptide from Leucine-rich repeat-containing protein 16A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,5733
ポリマ-68,5733
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11140 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area24510 Å2
手法PISA
5
I: F-actin-capping protein subunit alpha-1
J: F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2
V: 32mer peptide from Leucine-rich repeat-containing protein 16A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,5733
ポリマ-68,5733
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10690 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area24200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)231.153, 104.358, 186.633
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.09, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
31E
41G
51I
12B
22D
32F
42H
52J
13X
23Y
33Z
43W
53V
14B
24D
15X
25Y
35Z
45W
55V

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1112A8 - 276
2112C8 - 276
3112E8 - 276
4112G8 - 276
5112I8 - 276
1122B4 - 249
2122D4 - 249
3122F4 - 249
4122H4 - 249
5122J4 - 249
1133X986 - 999
2133Y986 - 999
3133Z986 - 999
4133W986 - 999
5133V986 - 999
1145B252 - 264
2145D252 - 264
1155X974 - 985
2155Y974 - 985
3155Z974 - 985
4155W974 - 985
5155V974 - 985

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
詳細THE ORIGOMETRIC STATE OF THE ACTIN CAPPING PROTEIN IS A HETERO DIMER COMPOSE OF SUBUNIT A (CHAIN A) AND SUBUNIT B (CHAIN B) IN VIVO AND IN VITRO.

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要素

#1: タンパク質
F-actin-capping protein subunit alpha-1 / CapZ 36/32 / Beta-actinin subunit I


分子量: 33001.789 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: CAPZA1 / プラスミド: PETDUET1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2 (DE3) / 参照: UniProt: P13127
#2: タンパク質
F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2 / CapZ B1 and B2 / CapZ 36/32 / Beta-actinin subunit II


分子量: 31403.449 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: CAPZB / プラスミド: PETDUET1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2 (DE3) / 参照: UniProt: P14315
#3: タンパク質・ペプチド
32mer peptide from Leucine-rich repeat-containing protein 16A / CARMIL / CAPPING PROTEIN ARP2/3 MYOSIN I LINKER / CARMIL homolog


分子量: 4167.751 Da / 分子数: 5 / Fragment: CP-BINDING MOTIF, residues 971-1002 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Lrrc16a / プラスミド: PGEX6P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2 (DE3) / 参照: UniProt: Q6EDY6

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 14% PEG 3350, 180MM TRI-AMMONIUM CITRATE, 100MM MES-NAOH, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月23日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→49.7 Å / Num. obs: 58413 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 38.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.126 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.382 / Mean I/σ(I) obs: 5.56 / Num. unique all: 5823 / % possible all: 99.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
DPSデータ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3AA0
解像度: 3.3→49.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.869 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.843 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 27.301 / SU ML: 0.45 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.576 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27092 2955 5.1 %RANDOM
Rwork0.24333 ---
obs0.24472 55462 99.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 99.82 Å2 / Biso mean: 50.947 Å2 / Biso min: 27.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.48 Å20 Å21.07 Å2
2--0.51 Å20 Å2
3---1.02 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.67 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→49.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22177 0 0 0 22177
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.02222623
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1561.95330582
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.36152743
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.38724.7281159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.693154069
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.58615157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.23310
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02117294
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6121.513744
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.144222231
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.01838879
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8944.58351
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1A1076TIGHT POSITIONAL0.030.05
1C1076TIGHT POSITIONAL0.030.05
1E1076TIGHT POSITIONAL0.030.05
1G1076TIGHT POSITIONAL0.030.05
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1A1109MEDIUM POSITIONAL0.060.5
1C1109MEDIUM POSITIONAL0.040.5
1E1109MEDIUM POSITIONAL0.040.5
1G1109MEDIUM POSITIONAL0.040.5
1I1109MEDIUM POSITIONAL0.050.5
1A1076TIGHT THERMAL0.060.5
1C1076TIGHT THERMAL0.060.5
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1G1076TIGHT THERMAL0.050.5
1I1076TIGHT THERMAL0.050.5
1A1109MEDIUM THERMAL0.072
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1E1109MEDIUM THERMAL0.052
1G1109MEDIUM THERMAL0.052
1I1109MEDIUM THERMAL0.062
2B984TIGHT POSITIONAL0.040.05
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2H984TIGHT POSITIONAL0.030.05
2J984TIGHT POSITIONAL0.030.05
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2F952MEDIUM POSITIONAL0.050.5
2H952MEDIUM POSITIONAL0.040.5
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2F984TIGHT THERMAL0.050.5
2H984TIGHT THERMAL0.060.5
2J984TIGHT THERMAL0.060.5
2B952MEDIUM THERMAL0.092
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2F952MEDIUM THERMAL0.052
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2J952MEDIUM THERMAL0.072
3X52TIGHT POSITIONAL0.030.05
3Y52TIGHT POSITIONAL0.020.05
3Z52TIGHT POSITIONAL0.030.05
3W52TIGHT POSITIONAL0.030.05
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3X65LOOSE POSITIONAL0.035
3Y65LOOSE POSITIONAL0.035
3Z65LOOSE POSITIONAL0.035
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3V65LOOSE POSITIONAL0.035
3X52TIGHT THERMAL0.060.5
3Y52TIGHT THERMAL0.030.5
3Z52TIGHT THERMAL0.040.5
3W52TIGHT THERMAL0.050.5
3V52TIGHT THERMAL0.070.5
3X65LOOSE THERMAL0.0810
3Y65LOOSE THERMAL0.0410
3Z65LOOSE THERMAL0.0410
3W65LOOSE THERMAL0.0510
3V65LOOSE THERMAL0.0510
4B52MEDIUM POSITIONAL0.30.5
4D64LOOSE POSITIONAL1.115
4B52MEDIUM THERMAL0.512
4D64LOOSE THERMAL0.5310
5X32MEDIUM POSITIONAL0.450.5
5Y32MEDIUM POSITIONAL0.360.5
5Z32MEDIUM POSITIONAL0.30.5
5W32MEDIUM POSITIONAL0.520.5
5V32MEDIUM POSITIONAL0.460.5
5X33LOOSE POSITIONAL1.515
5Y33LOOSE POSITIONAL1.235
5Z33LOOSE POSITIONAL1.295
5W33LOOSE POSITIONAL1.375
5V33LOOSE POSITIONAL1.455
5X32MEDIUM THERMAL1.32
5Y32MEDIUM THERMAL0.532
5Z32MEDIUM THERMAL0.222
5W32MEDIUM THERMAL0.442
5V32MEDIUM THERMAL0.332
5X33LOOSE THERMAL0.9510
5Y33LOOSE THERMAL0.3410
5Z33LOOSE THERMAL0.3310
5W33LOOSE THERMAL0.3810
5V33LOOSE THERMAL0.3110
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.385 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.351 217 -
Rwork0.312 4072 -
all-4289 -
obs--99.26 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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