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万見
- PDB-3aad: Structure of the histone chaperone CIA/ASF1-double bromodomain co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3aad
タイトルStructure of the histone chaperone CIA/ASF1-double bromodomain complex linking histone modifications and site-specific histone eviction
要素
  • Histone chaperone ASF1A
  • Transcription initiation factor TFIID subunit 1
キーワードTRANSCRIPTION/CHAPERONE / PROTEIN-PROTEIN COMPLEX / BROMODOMAIN / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION REGULATION / CHAPERONE / CHROMATIN REGULATOR / TRANSCRIPTION-CHAPERONE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of androgen receptor signaling pathway / histone chaperone activity / negative regulation of protein autoubiquitination / RNA polymerase I general transcription initiation factor activity / regulation of cell cycle G1/S phase transition / histone H4K16ac reader activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / muscle cell differentiation / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / RNA polymerase II general transcription initiation factor binding ...positive regulation of androgen receptor signaling pathway / histone chaperone activity / negative regulation of protein autoubiquitination / RNA polymerase I general transcription initiation factor activity / regulation of cell cycle G1/S phase transition / histone H4K16ac reader activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / muscle cell differentiation / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / RNA polymerase II general transcription initiation factor binding / cellular response to ATP / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / transcription factor TFIID complex / DNA repair-dependent chromatin remodeling / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / midbrain development / ubiquitin conjugating enzyme activity / replication fork processing / transcription initiation at RNA polymerase I promoter / histone acetyltransferase activity / MLL1 complex / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / transcription regulator inhibitor activity / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / histone acetyltransferase / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TBP-class protein binding / regulation of signal transduction by p53 class mediator / nuclear receptor binding / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / mRNA transcription by RNA polymerase II / protein polyubiquitination / osteoblast differentiation / cellular response to UV / p53 binding / kinase activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / nucleosome assembly / site of double-strand break / protein autophosphorylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / histone binding / transcription by RNA polymerase II / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein stabilization / protein heterodimerization activity / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / TAFII-230 TBP-binding / Transcription initiation factor TFIID subunit 1, animal / TAFII-230 TBP-binding domain superfamily / TATA box-binding protein binding / Zinc knuckle / Zinc knuckle ...Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / TAFII-230 TBP-binding / Transcription initiation factor TFIID subunit 1, animal / TAFII-230 TBP-binding domain superfamily / TATA box-binding protein binding / Zinc knuckle / Zinc knuckle / Transcription initiation factor TFIID subunit 1, histone acetyltransferase domain / Transcription initiation factor TFIID subunit 1 / Protein of unknown function (DUF3591) / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription initiation factor TFIID subunit 1 / Histone chaperone ASF1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Akai, Y. / Adachi, N. / Hayashi, Y. / Eitoku, M. / Sano, N. / Natsume, R. / Kudo, N. / Tanokura, M. / Senda, T. / Horikoshi, M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Structure of the histone chaperone CIA/ASF1-double bromodomain complex linking histone modifications and site-specific histone eviction
著者: Akai, Y. / Adachi, N. / Hayashi, Y. / Eitoku, M. / Sano, N. / Natsume, R. / Kudo, N. / Tanokura, M. / Senda, T. / Horikoshi, M.
履歴
登録2009年11月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22014年1月29日Group: Database references
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription initiation factor TFIID subunit 1
B: Histone chaperone ASF1A
D: Histone chaperone ASF1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,2154
ポリマ－70,1193
非ポリマー961
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)102.120, 102.120, 271.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Transcription initiation factor TFIID subunit 1 / Transcription initiation factor TFIID 250 kDa subunit / TAF(II)250 / TAFII-250 / TAFII250 / TBP- ...Transcription initiation factor TFIID 250 kDa subunit / TAF(II)250 / TAFII-250 / TAFII250 / TBP-associated factor 250 kDa / p250 / Cell cycle gene 1 protein


分子量: 34183.207 Da / 分子数: 1 / 断片: Bromodomain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCG1, TAF1, TAFII250 / プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) CODON PLUS-RIL
参照: UniProt: P21675, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 Histone chaperone ASF1A / Anti-silencing function protein 1 homolog A / hAsf1 / hAsf1a / CCG1-interacting factor A / CIA / hCIA


分子量: 17968.043 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 1-155 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASF1A, CIA-I / プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) CODON PLUS-RIL / 参照: UniProt: Q9Y294
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.65
詳細: 0.1M MES, 1.1M AMMONIUM SULFATE, 0.25M LITHIUM SULFATE, pH 5.65, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月11日
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→37.18 Å / Num. obs: 17814 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 12.5 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 10.6 % / Rmerge(I) obs: 0.517 / Mean I/σ(I) obs: 6.3 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.3→31.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.891 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.84 / SU B: 78.508 / SU ML: 0.584 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.608 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS, TLS-PARAMETERS WERE REFINED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.293 -5 %RANDOM
Rwork0.237 ---
obs0.24 12345 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.32 Å2-0.16 Å20 Å2
2---0.32 Å20 Å2
3---0.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→31.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4612 0 5 0 4617
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0224724
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5241.9656430
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2095565
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.14924.958238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.39815807
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.4031526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2720
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023625
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2530.22210
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3240.23132
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1870.2169
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2890.260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2330.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it01.52935
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it024701
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it032007
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it04.51729
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.38 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 49 -
Rwork0.285 887 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
121.23517.36252.620524.086110.58968.27770.5247-0.2971.6131.2898-0.23671.194-0.17180.2605-0.28790.1841-0.05840.0254-0.23440.1507-0.3623-63.12943.53622.206
29.3064-1.7692-4.16964.53581.09944.2261-0.37830.6889-0.5667-1.0757-0.16920.7862-0.1319-0.65470.54740.5497-0.567-0.00140.3233-0.35070.4942-72.73415.995-8.788
36.3592-4.4766-0.9979.7553-2.08362.25190.14550.34690.0889-0.8188-0.1081-0.0652-0.05340.4782-0.03740.0092-0.16640.0131-0.11890.0089-0.4728-52.88430.58810.894
420.27728.84442.147513.16081.703111.4370.0434-0.41661.25280.2605-0.13752.1657-0.367-1.41910.09420.26820.0844-0.0903-0.13450.10740.0436-73.37841.8414.684
56.70090.3934.8813.17110.766213.78980.07190.23780.17160.4592-0.37520.25432.0905-0.15220.30330.813-0.23120.6147-0.75960.2327-0.2212-36.68611.991-8.9
64.3029-0.5812-0.730513.17853.74746.8629-0.35460.67580.4894-0.83820.4523-0.3213-0.55830.962-0.09770.3468-0.2982-0.19050.16880.4051-0.1568-63.50956.178-2.326
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1353 - 1366
2X-RAY DIFFRACTION2A1379 - 1495
3X-RAY DIFFRACTION3A1496 - 1608
4X-RAY DIFFRACTION4A1609 - 1628
5X-RAY DIFFRACTION5B1 - 153
6X-RAY DIFFRACTION6D1 - 152

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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