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万見
- PDB-3aa6: Crystal structure of Actin capping protein in complex with the Cp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3aa6
タイトルCrystal structure of Actin capping protein in complex with the Cp-binding motif derived from CD2AP
要素
  • 23mer peptide from CD2-associated protein
  • F-actin-capping protein subunit alpha-1
  • F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2
キーワードPROTEIN BINDING / ACTIN CAPPING PROTEIN / BARBED END REGULATION / CARMIL FAMILY PROTEIN / CONFORMATIONAL CHANGE / CELL MOTILITY / CD2AP / Actin capping / Actin-binding / Cytoskeleton / Cell cycle / Cell division / Cell projection / Mitosis / SH3 domain / SH3-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / response to glial cell derived neurotrophic factor / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of small GTPase mediated signal transduction / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / transforming growth factor beta1 production ...Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / response to glial cell derived neurotrophic factor / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of small GTPase mediated signal transduction / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / transforming growth factor beta1 production / localization of cell / Rab protein signal transduction / WASH complex / : / F-actin capping protein complex / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / slit diaphragm / negative regulation of filopodium assembly / response to transforming growth factor beta / podocyte differentiation / immunological synapse formation / endothelium development / nerve growth factor signaling pathway / cell-cell adhesion mediated by cadherin / collateral sprouting / protein heterooligomerization / renal albumin absorption / substrate-dependent cell migration, cell extension / membrane organization / cell junction assembly / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / cell-cell junction organization / filopodium assembly / barbed-end actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / regulation of cell morphogenesis / podosome / regulation of lamellipodium assembly / Nephrin family interactions / lamellipodium assembly / clathrin binding / cortical cytoskeleton / maintenance of blood-brain barrier / nuclear envelope lumen / cell leading edge / glucose import / filamentous actin / brush border / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / centriolar satellite / protein secretion / lymph node development / adipose tissue development / stress-activated MAPK cascade / ruffle / cytoskeleton organization / ERK1 and ERK2 cascade / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / actin filament polymerization / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / trans-Golgi network membrane / liver development / positive regulation of protein secretion / regulation of actin cytoskeleton organization / actin filament organization / synapse organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / protein catabolic process / response to virus / response to insulin / regulation of synaptic plasticity / neuromuscular junction / cell morphogenesis / lipid metabolic process / structural constituent of cytoskeleton / fibrillar center / Z disc / response to wounding / SH3 domain binding / positive regulation of protein localization to nucleus / male gonad development / actin filament binding / cell migration / actin cytoskeleton / late endosome / lamellipodium / T cell receptor signaling pathway / growth cone / actin cytoskeleton organization / protein-containing complex assembly / vesicle / response to oxidative stress / negative regulation of neuron apoptotic process / cell population proliferation / postsynaptic density / inflammatory response / cadherin binding / cell cycle / cell division / axon
類似検索 - 分子機能
F-actin capping protein, alpha/beta subunit, N-terminal domain / F-actin capping protein, alpha subunit / F-actin capping protein, beta subunit / CD2-associated protein, first SH3 domain / CD2-associated protein, second SH3 domain / CD2-associated protein, third SH3 domain / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit ...F-actin capping protein, alpha/beta subunit, N-terminal domain / F-actin capping protein, alpha subunit / F-actin capping protein, beta subunit / CD2-associated protein, first SH3 domain / CD2-associated protein, second SH3 domain / CD2-associated protein, third SH3 domain / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / Ribosomal protein S3 C-terminal domain / Variant SH3 domain / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2 / CD2-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Takeda, S. / Minakata, S. / Narita, A. / Kitazawa, M. / Yamakuni, T. / Maeda, Y. / Nitanai, Y.
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2010
タイトル: Two distinct mechanisms for actin capping protein regulation--steric and allosteric inhibition
著者: Takeda, S. / Minakata, S. / Koike, R. / Kawahata, I. / Narita, A. / Kitazawa, M. / Ota, M. / Yamakuni, T. / Maeda, Y. / Nitanai, Y.
履歴
登録2009年11月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: F-actin-capping protein subunit alpha-1
B: F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2
C: 23mer peptide from CD2-associated protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,2344
ポリマ－63,0973
非ポリマー1371
水7,404411
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10300 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area23250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.119, 63.871, 141.089
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細THE ORIGOMETRIC STATE OF THE ACTIN CAPPING PROTEIN IS A HETERO DIMER COMPOSE OF SUBUNIT A (CHAIN A) AND SUBUNIT B (CHAIN B) IN VIVO AND IN VITRO.

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要素

#1: タンパク質 F-actin-capping protein subunit alpha-1 / CapZ 36/32 / Beta-actinin subunit I


分子量: 33001.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: CAPZA1 / プラスミド: PETDUET1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2 (DE3) / 参照: UniProt: P13127
#2: タンパク質 F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2 / CapZ B1 and B2 / CapZ 36/32 / Beta-actinin subunit II


分子量: 27473.070 Da / 分子数: 1 / Mutation: residues 244-277 deletion mutation / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: BETA TENTACLE DELETION / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: CAPZB / プラスミド: PETDUET1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2 (DE3) / 参照: UniProt: P14315
#3: タンパク質・ペプチド 23mer peptide from CD2-associated protein / CD2AP / Cas ligand with multiple SH3 domains / Adapter protein CMS


分子量: 2622.107 Da / 分子数: 1 / Fragment: recidues 485-507 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: THE PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. / 由来: (合成) homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y5K6
#4: 化合物 ChemComp-BA / BARIUM ION / バリウムジカチオン


分子量: 137.327 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ba
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 411 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 10% PEG 400, 20MM BACL2, 100MM MES-NAOH, PH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月10日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 41167 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 31.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 17.43
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.282 / Mean I/σ(I) obs: 4.71 / Num. unique all: 3026 / % possible all: 71.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1IZN

1izn


解像度: 1.9→45.311 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 3.502 / SU ML: 0.105 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.178 / ESU R Free: 0.164 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 2079 5.1 %RANDOM
Rwork0.18373 ---
obs0.18652 39034 96.05 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.624 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.42 Å20 Å20 Å2
2---0.77 Å20 Å2
3---1.19 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.195 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→45.311 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4290 0 1 411 4702
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0224520
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5051.9536150
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.635577
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.30624.526232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.53815820
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4171534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2669
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213495
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0511.52737
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.92324454
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.83531783
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6954.51672
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.902→1.951 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 127 -
Rwork0.226 2038 -
obs--69.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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