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万見
- PDB-3a8t: Plant adenylate isopentenyltransferase in complex with ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a8t
タイトルPlant adenylate isopentenyltransferase in complex with ATP
要素Adenylate isopentenyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Rossmann fold protein
機能・相同性
機能・相同性情報


adenylate dimethylallyltransferase (ADP/ATP-dependent) / isopentenyl adenine biosynthetic process / ATP/ADP dimethylallyltransferase activity / adenylate dimethylallyltransferase (AMP-dependent) / AMP dimethylallyltransferase activity / tRNA dimethylallyltransferase activity / tRNA modification / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Crystal structure of tRNA isopentenylpyrophosphate transferase (bh2366) domain / Dimethylallyltransferase / IPP transferase / Helix Hairpins / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Adenylate isopentenyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Humulus lupulus (セイヨウカラハナソウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.37 Å
データ登録者Chu, H.-M. / Ko, T.-P. / Wang, A.H.-J.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure and substrate specificity of plant adenylate isopentenyltransferase from Humulus lupulus: distinctive binding affinity for purine and pyrimidine nucleotides
著者: Chu, H.-M. / Ko, T.-P. / Wang, A.H.-J.
履歴
登録2009年10月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年12月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylate isopentenyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5243
ポリマ－37,9221
非ポリマー6022
水3,567198
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.422, 75.887, 81.128
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Adenylate isopentenyltransferase


分子量: 37921.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Humulus lupulus (セイヨウカラハナソウ)
遺伝子: AIPT / プラスミド: pQE80L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q5GHF7, adenylate dimethylallyltransferase (AMP-dependent)
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 198 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.28 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20mM HEPES, 2mM ATP, 1mM DTT, 5mM DMASPP, 0.2M ammonium tartrate, 20% (w/v) PEG 3350, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月8日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.37→50 Å / Num. all: 12210 / Num. obs: 12174 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 22.1
反射 シェル解像度: 2.37→2.45 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.442 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Num. unique all: 1191 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
Blu-Iceデータ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2QGN

2qgn


解像度: 2.37→25.47 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 582 4.9 %RANDOM
Rwork0.1814 10545 --
all0.1845 11891 --
obs0.1845 11127 93.6 %-
溶媒の処理Bsol: 29.781 Å2
原子変位パラメータBiso max: 90.43 Å2 / Biso mean: 33.225 Å2 / Biso min: 9.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.543 Å20 Å20 Å2
2--0.157 Å20 Å2
3---0.387 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.37→25.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2277 0 36 198 2511
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.971
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0182
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5371.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.3142
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.5992
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.4882.5
LS精密化 シェル解像度: 2.37→2.45 Å / Rfactor Rfree error: 0.0636
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2605 54 -
Rwork0.1969 --
obs-989 86.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:ion.param
X-RAY DIFFRACTION4ATP.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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