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- PDB-3a7a: Crystal structure of E. coli lipoate-protein ligase A in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a7a
タイトルCrystal structure of E. coli lipoate-protein ligase A in complex with octyl-amp and apoH-protein
要素
  • Glycine cleavage system H protein
  • Lipoate-protein ligase A
キーワードLIGASE / ADENIYLATE-FORMING ENZYME / ATP-binding / Nucleotide-binding / Transferase / Lipoyl
機能・相同性
機能・相同性情報


lipoyltransferase activity / lipoate-protein ligase / lipoate-protein ligase activity / glycine cleavage complex / glycine decarboxylation via glycine cleavage system / protein lipoylation / one-carbon metabolic process / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lipoate-protein ligase A / Lipoate protein ligase, C-terminal / Bacterial lipoate protein ligase C-terminus / Lipoyltransferase/lipoate-protein ligase / Glycine cleavage system H-protein, subgroup / Glycine cleavage system H-protein / Glycine cleavage system H-protein/Simiate / Glycine cleavage H-protein / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) catalytic domain profile. ...Lipoate-protein ligase A / Lipoate protein ligase, C-terminal / Bacterial lipoate protein ligase C-terminus / Lipoyltransferase/lipoate-protein ligase / Glycine cleavage system H-protein, subgroup / Glycine cleavage system H-protein / Glycine cleavage system H-protein/Simiate / Glycine cleavage H-protein / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) catalytic domain profile. / Biotin/lipoate A/B protein ligase family / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL), catalytic domain / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Enolase-like; domain 1 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / N-OCTANE / Glycine cleavage system H protein / Lipoate-protein ligase A
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Fujiwara, K. / Hosaka, H. / Nakagawa, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Global conformational change associated with the two-step reaction catalyzed by Escherichia coli lipoate-protein ligase A.
著者: Fujiwara, K. / Maita, N. / Hosaka, H. / Okamura-Ikeda, K. / Nakagawa, A. / Taniguchi, H.
履歴
登録2009年9月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipoate-protein ligase A
B: Glycine cleavage system H protein
C: Lipoate-protein ligase A
D: Glycine cleavage system H protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,9828
ポリマ－103,0594
非ポリマー9234
水00
1
A: Lipoate-protein ligase A
B: Glycine cleavage system H protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9914
ポリマ－51,5302
非ポリマー4612
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Lipoate-protein ligase A
D: Glycine cleavage system H protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9914
ポリマ－51,5302
非ポリマー4612
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.013, 102.016, 159.934
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Lipoate-protein ligase A / Lipoate-protein ligase


分子量: 37840.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: lplA, yjjF, b4386, JW4349 / プラスミド: pET-3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS
参照: UniProt: P32099, 合成酵素; C-N結合を形成; その他のC-N結合を形成
#2: タンパク質 Glycine cleavage system H protein / apoH-protein


分子量: 13688.902 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: gcvH, b2904, JW2872 / プラスミド: pET-3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P0A6T9
#3: 化合物 ChemComp-OCT / N-OCTANE / オクタン


分子量: 114.229 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18
#4: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 16.2% PEG 3350, 0.045M MgSO4, 0.045M NaCl, 1mM NiCl2, 2% Polyethylene glycol monomethyl ether 2000, 0.01M Tris-Cl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: Bruker DIP-6040 / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.96→50 Å / Num. obs: 23803 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.484 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 97

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0102精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2E5A

2e5a


解像度: 3.1→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / SU B: 23.909 / SU ML: 0.433 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.513 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27855 1626 7.7 %RANDOM
Rwork0.22839 ---
obs0.23223 19375 98.29 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 48.457 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.28 Å20 Å20 Å2
2--0.44 Å20 Å2
3----0.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7238 0 62 0 7300
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.0227452
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.6361.96210120
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.2645924
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.04824.389360
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.186151216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.6841552
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0430.21124
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0215712
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2321.54614
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.42527394
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.32132838
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.5884.52726
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.179 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 119 -
Rwork0.319 1393 -
obs--98.69 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7780.752-0.10031.0044-0.27780.3510.01530.1037-0.0033-0.07750.0361-0.11670.0696-0.1287-0.05140.19170.06890.01840.26980.00520.1867-5.6606-18.669829.9611
21.49140.71130.27364.34460.39833.1703-0.17770.33880.0769-0.60990.0795-0.23410.18630.14350.09820.30510.06030.08730.44620.08030.043-6.6258-13.52991.6707
31.35640.4979-0.65250.8401-0.13350.84190.0693-0.1290.0052-0.16190.00370.0502-0.25390.0971-0.0730.2741-0.02730.0110.18150.0130.150822.339925.532717.074
42.68071.0124-0.65264.42262.5894.8373-0.30320.1144-0.3896-0.28020.06450.20750.02420.28660.23870.19690.08440.09780.1016-0.02520.292831.13262.04371.5412
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 337
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 128
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 337
4X-RAY DIFFRACTION4D2 - 128

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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