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万見
- PDB-3a5n: Crystal Structure of a Dictyostelium P109A Ca2+-Actin in Complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a5n
タイトルCrystal Structure of a Dictyostelium P109A Ca2+-Actin in Complex with Human Gelsolin Segment 1
要素
  • Gelsolin
  • Major actin
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / ACTIN / ADP / HYDROLYSIS / ACTIN CAPPING / ACTIN-BINDING / CYTOSKELETON / ATP-BINDING / NUCLEOTIDE-BINDING / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


intranuclear rod / phototaxis / leading edge of lamellipodium / macropinocytic cup / phagolysosome / cell pole / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering ...intranuclear rod / phototaxis / leading edge of lamellipodium / macropinocytic cup / phagolysosome / cell pole / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / regulation of podosome assembly / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / : / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / actin cap / sequestering of actin monomers / myosin II binding / negative regulation of viral entry into host cell / plasma membrane repair / actin filament severing / actin filament capping / actin filament depolymerization / early phagosome / actin polymerization or depolymerization / barbed-end actin filament capping / hyperosmotic response / cell projection assembly / cardiac muscle cell contraction / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / relaxation of cardiac muscle / podosome / myosin binding / phagocytosis, engulfment / cortical actin cytoskeleton / hepatocyte apoptotic process / cell leading edge / pseudopodium / mitotic cytokinesis / phagocytic cup / endocytic vesicle / sarcoplasm / cilium assembly / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / phagocytosis / phagocytic vesicle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / vesicle-mediated transport / response to cAMP / response to muscle stretch / actin filament polymerization / lipid droplet / actin filament organization / central nervous system development / actin filament / protein destabilization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cell morphogenesis / cellular response to type II interferon / structural constituent of cytoskeleton / endocytosis / chemotaxis / actin filament binding / cell-cell junction / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin binding / cell cortex / secretory granule lumen / blood microparticle / ficolin-1-rich granule lumen / amyloid fibril formation / hydrolase activity / Amyloid fiber formation / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain ...Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Gelsolin / Major actin
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
DICTYOSTELIUM DISCOIDEUM (キイロタマホコリカビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.36 Å
データ登録者Murakami, K. / Yasunaga, T. / Noguchi, T.Q. / Uyeda, T.Q. / Wakabayashi, T.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2010
タイトル: Structural basis for actin assembly, activation of ATP hydrolysis, and delayed phosphate release.
著者: Kenji Murakami / Takuo Yasunaga / Taro Q P Noguchi / Yuki Gomibuchi / Kien X Ngo / Taro Q P Uyeda / Takeyuki Wakabayashi /
要旨: Assembled actin filaments support cellular signaling, intracellular trafficking, and cytokinesis. ATP hydrolysis triggered by actin assembly provides the structural cues for filament turnover in vivo. ...Assembled actin filaments support cellular signaling, intracellular trafficking, and cytokinesis. ATP hydrolysis triggered by actin assembly provides the structural cues for filament turnover in vivo. Here, we present the cryo-electron microscopic (cryo-EM) structure of filamentous actin (F-actin) in the presence of phosphate, with the visualization of some α-helical backbones and large side chains. A complete atomic model based on the EM map identified intermolecular interactions mediated by bound magnesium and phosphate ions. Comparison of the F-actin model with G-actin monomer crystal structures reveals a critical role for bending of the conserved proline-rich loop in triggering phosphate release following ATP hydrolysis. Crystal structures of G-actin show that mutations in this loop trap the catalytic site in two intermediate states of the ATPase cycle. The combined structural information allows us to propose a detailed molecular mechanism for the biochemical events, including actin polymerization and ATPase activation, critical for actin filament dynamics.
履歴
登録2009年8月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
S: Gelsolin
C: Major actin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,2656
ポリマ－55,6372
非ポリマー6274
水6,630368
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3230 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area20600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.533, 68.679, 181.717
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Gelsolin / Actin-depolymerizing factor / ADF / Brevin / AGEL


分子量: 14205.001 Da / 分子数: 1 / 断片: GELSOLIN-LIKE 1, residues 53-176 / 変異: N35C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PTIKL / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P06396
#2: タンパク質 Major actin / Actin-1 / Actin-2 / Actin-2-sub 1 / Actin-4 / Actin-5 / Actin-6 / Actin-7 / Actin-8 / Actin A8 / ...Actin-1 / Actin-2 / Actin-2-sub 1 / Actin-4 / Actin-5 / Actin-6 / Actin-7 / Actin-8 / Actin A8 / Actin-IEL1 / Actin-9 / Actin-11 / Actin-12 / Actin A12 / Actin-13 / Actin-14 / Actin-15 / Actin A1 / Actin III / Actin-3a / Actin-16 / Actin M6 / Actin-19 / Actin-20 / Actin-21


分子量: 41432.203 Da / 分子数: 1 / 変異: P109A/E208A/R206A/E207A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DICTYOSTELIUM DISCOIDEUM (キイロタマホコリカビ)
発現宿主: DICTYOSTELIUM (真核生物) / 参照: UniProt: P07830
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 368 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年1月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→6 Å / Num. obs: 29796 / Biso Wilson estimate: 34.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.183
反射 シェル解像度: 2.35→2.44 Å / Rmerge(I) obs: 0.292 / Mean I/σ(I) obs: 3.97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1C0G

1c0g


解像度: 2.36→6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 5.878 / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.349 / ESU R Free: 0.211 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 1322 5.1 %RANDOM
Rwork0.192 24727 --
obs0.193 26049 86.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 87.86 Å2 / Biso mean: 26.887 Å2 / Biso min: 6.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2 Å20 Å20 Å2
2---0.2 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.36→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3780 0 34 368 4182
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0223895
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7081.9725285
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9945480
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.41124.012172
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.76615642
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.9961521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2576
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.022955
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.21906
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3180.22624
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1760.2343
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1480.212
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.220.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2020.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6731.52454
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.99423852
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.43831536
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.14.51433
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.36→2.42 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 105 -
Rwork0.266 1693 -
all-1798 -
obs--83.16 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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