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万見
- PDB-3a5c: Inter-subunit interaction and quaternary rearrangement defined by... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a5c
タイトルInter-subunit interaction and quaternary rearrangement defined by the central stalk of prokaryotic V1-ATPase
要素
  • V-type ATP synthase alpha chain
  • V-type ATP synthase beta chain
  • V-type ATP synthase subunit D
  • V-type ATP synthase subunit F
キーワードHYDROLASE / V-ATPase / asymmetric / rotation / vacuolar type / ATP synthesis / ATP-binding / Hydrogen ion transport / Ion transport / Nucleotide-binding / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


plant-type vacuole / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / proton-transporting ATP synthase complex / vacuolar acidification / fungal-type vacuole membrane / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / phagocytic vesicle / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism ...plant-type vacuole / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / proton-transporting ATP synthase complex / vacuolar acidification / fungal-type vacuole membrane / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / phagocytic vesicle / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / lysosomal membrane / ATP binding
類似検索 - 分子機能
ATPase, V1 complex, subunit F, bacterial/archaeal / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit N-term extension ...ATPase, V1 complex, subunit F, bacterial/archaeal / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit N-term extension / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / V-type ATP synthase subunit D / V-type ATP synthase subunit F / V-type ATP synthase alpha chain / V-type ATP synthase beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 4.51 Å
データ登録者Numoto, N. / Hasegawa, Y. / Takeda, K. / Miki, K.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2009
タイトル: Inter-subunit interaction and quaternary rearrangement defined by the central stalk of prokaryotic V1-ATPase
著者: Numoto, N. / Hasegawa, Y. / Takeda, K. / Miki, K.
履歴
登録2009年8月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: V-type ATP synthase alpha chain
B: V-type ATP synthase alpha chain
C: V-type ATP synthase alpha chain
D: V-type ATP synthase beta chain
E: V-type ATP synthase beta chain
F: V-type ATP synthase beta chain
G: V-type ATP synthase subunit D
H: V-type ATP synthase subunit F
I: V-type ATP synthase alpha chain
J: V-type ATP synthase alpha chain
K: V-type ATP synthase alpha chain
L: V-type ATP synthase beta chain
M: V-type ATP synthase beta chain
N: V-type ATP synthase beta chain
O: V-type ATP synthase subunit D
P: V-type ATP synthase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)775,24720
ポリマ－773,53816
非ポリマー1,7094
水00
1
A: V-type ATP synthase alpha chain
B: V-type ATP synthase alpha chain
C: V-type ATP synthase alpha chain
D: V-type ATP synthase beta chain
E: V-type ATP synthase beta chain
F: V-type ATP synthase beta chain
G: V-type ATP synthase subunit D
H: V-type ATP synthase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)387,62310
ポリマ－386,7698
非ポリマー8542
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
I: V-type ATP synthase alpha chain
J: V-type ATP synthase alpha chain
K: V-type ATP synthase alpha chain
L: V-type ATP synthase beta chain
M: V-type ATP synthase beta chain
N: V-type ATP synthase beta chain
O: V-type ATP synthase subunit D
P: V-type ATP synthase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)387,62310
ポリマ－386,7698
非ポリマー8542
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)381.578, 381.578, 147.672
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

#1: タンパク質
V-type ATP synthase alpha chain / V-type ATPase subunit A


分子量: 63699.980 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56403, H+-transporting two-sector ATPase
#2: タンパク質
V-type ATP synthase beta chain / V-type ATPase subunit B


分子量: 53219.500 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56404, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 V-type ATP synthase subunit D / V-type ATPase subunit D


分子量: 24715.566 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: O87880, H+-transporting two-sector ATPase
#4: タンパク質 V-type ATP synthase subunit F / V-type ATPase subunit F


分子量: 11294.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: P74903, H+-transporting two-sector ATPase
#5: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.34 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 1.6M ammonium sulfate, 0.1M MES-NaOH (pH6.0), 10% dioxane, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器日付: 2009年3月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.5→50 Å / Num. obs: 70598 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 5.1 % / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 4.5→4.66 Å / 冗長度: 2.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 6683 / Rsym value: 0.417 / % possible all: 92.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 3A5D

3a5d


解像度: 4.51→29.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 11832712.93 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: DOMAIN / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED, REFINEMENTS WERE PERFORMED BY THE RIGID BODY AND B-DOMAIN REFINEMENTS. THE DOMAIN DEFINITIONS WERE SET TO FOUR DOMAINS IN THE A SUBUNIT (AI: RESIDUES 1-70; AII: 71- ...詳細: BULK SOLVENT MODEL USED, REFINEMENTS WERE PERFORMED BY THE RIGID BODY AND B-DOMAIN REFINEMENTS. THE DOMAIN DEFINITIONS WERE SET TO FOUR DOMAINS IN THE A SUBUNIT (AI: RESIDUES 1-70; AII: 71-198; AIII; 199-429; AIV: 430-577), THREE IN THE B SUBUNIT (BI: 7-80; BII: 81-359; BIII; 360-463), TWO IN THE D SUBUNIT (DI: 1-55 AND DII: 132-205), AND TWO REGIONS OF F (FI: 1-75 AND FII: 76-104), RESPECTIVELY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.437 3589 5.1 %RANDOM
Rwork0.429 ---
obs-70375 96.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 160.757 Å2 / ksol: 0.1 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 142.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.094 Å20 Å20 Å2
2---2.094 Å20 Å2
3---4.187 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error1 Å0.97 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a-0.96 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.51→29.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数32080 0 108 0 32188
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.023
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d3.31
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 4.5→4.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.494 308 4.8 %
Rwork0.483 6057 -
obs-6365 88.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2adp_xplor_paramadp_xplor_top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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