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- PDB-3a2y: E. coli Gsp amidase C59A complexed with Gsp -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a2y
タイトルE. coli Gsp amidase C59A complexed with Gsp
要素Bifunctional glutathionylspermidine synthetase/amidase
キーワードHydrolase / Ligase / Gsp amidase / ATP-binding / Multifunctional enzyme / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathionylspermidine amidase / glutathionylspermidine synthase / glutathionylspermidine amidase activity / glutathionylspermidine synthase activity / spermidine metabolic process / glutathione metabolic process / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Glutathionylspermidine synthase, pre-ATP-grasp-like domain / Glutathionylspermidine synthase preATP-grasp / CHAP domain profile. / CHAP domain / CHAP domain / endopeptidase domain like (from Nostoc punctiforme) / endopeptidase fold (from Nostoc punctiforme) / Pre-ATP-grasp domain superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily ...: / Glutathionylspermidine synthase, pre-ATP-grasp-like domain / Glutathionylspermidine synthase preATP-grasp / CHAP domain profile. / CHAP domain / CHAP domain / endopeptidase domain like (from Nostoc punctiforme) / endopeptidase fold (from Nostoc punctiforme) / Pre-ATP-grasp domain superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONYLSPERMIDINE / Bifunctional glutathionylspermidine synthetase/amidase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Pai, C.-H. / Ko, T.-P. / Chiang, B.-Y. / Lin, C.-H. / Wang, A.H.-J.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2011
タイトル: Structure and mechanism of Escherichia coli glutathionylspermidine amidase belonging to the family of cysteine; histidine-dependent amidohydrolases/peptidases
著者: Pai, C.-H. / Wu, H.-J. / Lin, C.-H. / Wang, A.H.-J.
履歴
登録2009年6月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年12月7日Group: Advisory / Database references
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional glutathionylspermidine synthetase/amidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6962
ポリマ－22,2621
非ポリマー4351
水2,360131
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Bifunctional glutathionylspermidine synthetase/amidase
ヘテロ分子

A: Bifunctional glutathionylspermidine synthetase/amidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3934
ポリマ－44,5242
非ポリマー8692
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_766-x+2,-x+y+1,-z+5/31
Buried area2360 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area17350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.962, 83.962, 104.937
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-3103-

HOH

21A-3107-

HOH

31A-3108-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional glutathionylspermidine synthetase/amidase / Glutathionylspermidine synthase / Glutathione:spermidine ligase [ADP-forming] / GSP synthetase / ...Glutathionylspermidine synthase / Glutathione:spermidine ligase [ADP-forming] / GSP synthetase / Glutathionylspermidine amidase / Glutathionylspermidine amidohydrolase [spermidine-forming] / GSP amidase


分子量: 22261.848 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-197 / 変異: C59A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: gsp, b2988, JW2956 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P0AES0, glutathionylspermidine synthase, glutathionylspermidine amidase
#2: 化合物 ChemComp-TS5 / GLUTATHIONYLSPERMIDINE / グルタチオニルスペルミジン


分子量: 434.554 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H34N6O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.71 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.5
詳細: 0.1M acetate, 0.8M NaH2PO4, 1.2M K2HPO4, 0.1M imidazole, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13C1 / 波長: 0.97315 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97315 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→30 Å / Num. obs: 16593 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 13.4 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 61.9 / Num. measured all: 222956
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 13.4 % / Rmerge(I) obs: 0.7 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
Blu-Iceデータ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2iob

2iob


解像度: 1.95→30 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2297 779 4.7 %random
Rwork0.2057 ---
all-16593 --
obs-15878 96.2 %-
溶媒の処理Bsol: 71.143 Å2
原子変位パラメータBiso max: 96.21 Å2 / Biso mean: 43.635 Å2 / Biso min: 23.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.384 Å2-0.925 Å20 Å2
2---0.384 Å20 Å2
3---0.768 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1479 0 29 131 1639
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5991.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.0962
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.6842
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.3262.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2567
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0062
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.02 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3011 81 -
Rwork0.252 --
obs-1598 96.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3TS5_par.par

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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