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- PDB-2znv: Crystal structure of human AMSH-LP DUB domain in complex with Lys... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2znv
タイトルCrystal structure of human AMSH-LP DUB domain in complex with Lys63-linked ubiquitin dimer
要素
  • (Ubiquitin) x 2
  • AMSH-like protease
キーワードHYDROLASE/Signaling Protein / protein complex / metal binding protein / Alternative splicing / Hydrolase / Metal-binding / Metalloprotease / Protease / Ubl conjugation pathway / Zinc / Cytoplasm / Nucleus / Phosphoprotein / HYDROLASE-Signaling Protein COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of PTEN localization / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex ...: / : / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of PTEN localization / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Downregulation of ERBB4 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Stabilization of p53 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Pexophagy / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by REV1 / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Translesion synthesis by POLK / Regulation of NF-kappa B signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Formation of a pool of free 40S subunits / NRIF signals cell death from the nucleus / Translesion synthesis by POLI / Regulation of BACH1 activity / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / p75NTR recruits signalling complexes / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Interferon alpha/beta signaling / Negative regulation of MAPK pathway / Spry regulation of FGF signaling / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Regulation of TP53 Degradation / Translesion Synthesis by POLH / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Negative regulation of MET activity / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Termination of translesion DNA synthesis / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Josephin domain DUBs / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Downregulation of ERBB2 signaling / Dual incision in TC-NER / Oncogene Induced Senescence / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Assembly of the pre-replicative complex / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / TCF dependent signaling in response to WNT / Metalloprotease DUBs / Formation of Incision Complex in GG-NER / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / EGFR downregulation / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Regulation of TNFR1 signaling / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / G2/M Checkpoints / Degradation of AXIN / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of RUNX3 expression and activity / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of PTEN stability and activity / Regulation of RUNX2 expression and activity
類似検索 - 分子機能
STAMBP/STALP-like, MPN domain / USP8 dimerisation domain / USP8 dimerisation domain / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily ...STAMBP/STALP-like, MPN domain / USP8 dimerisation domain / USP8 dimerisation domain / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40 / AMSH-like protease
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Sato, Y. / Azusa, Y. / Yamagata, A. / Mimura, H. / Wang, X. / Yamashita, M. / Ookata, K. / Nureki, O. / Iwai, K. / Komada, M. / Fukai, S.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Structural basis for specific cleavage of Lys 63-linked polyubiquitin chains
著者: Sato, Y. / Yoshikawa, A. / Yamagata, A. / Mimura, H. / Yamashita, M. / Ookata, K. / Nureki, O. / Iwai, K. / Komada, M. / Fukai, S.
履歴
登録2008年5月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AMSH-like protease
B: Ubiquitin
C: Ubiquitin
D: AMSH-like protease
E: Ubiquitin
F: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,74311
ポリマ－74,4266
非ポリマー3175
水10,899605
1
A: AMSH-like protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0443
ポリマ－19,9161
非ポリマー1272
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6672
ポリマ－8,6051
非ポリマー621
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6921
ポリマ－8,6921
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: AMSH-like protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0443
ポリマ－19,9161
非ポリマー1272
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6051
ポリマ－8,6051
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6921
ポリマ－8,6921
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.089, 97.363, 87.894
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.49, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
タンパク質 , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 AMSH-like protease / AMSH-LP / STAM-binding protein-like 1


分子量: 19916.230 Da / 分子数: 2 / 断片: MPN domain, DUB domain, UNP residues 264-436 / 変異: E292A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pCold GST / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: Q96FJ0, EC: 3.1.2.15
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8604.845 Da / 分子数: 2 / 変異: K63R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: P62991, UniProt: P0CG50*PLUS
#3: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8691.918 Da / 分子数: 2 / 変異: M77D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: P62991, UniProt: P0CG50*PLUS

-
非ポリマー , 3種, 610分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 605 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 180mM tri-ammonium citrate (pH 7.0), 24% PEG 3350, 3% 1,6-Hexanediol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月9日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→87.04 Å / Num. all: 83683 / Num. obs: 83683 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -0.5 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル解像度: 1.6→1.62 Å / Rmerge(I) obs: 0.267 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 90.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2ZNR and 1ubq

2znr

1ubq


解像度: 1.6→32.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 1.629 / SU ML: 0.059 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.097 / ESU R Free: 0.096 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS; The depositors have noticed that 1.7 A is out of range for the link between the GLY76 C atom and the LYS63 NZ atom. However, Refmac5 refined ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS; The depositors have noticed that 1.7 A is out of range for the link between the GLY76 C atom and the LYS63 NZ atom. However, Refmac5 refined the bond length up to 1.7 A, despite of the declaration of the link record. And, actually, the electron density map shows a little bit longer bonding. So, they concluded that this atypical bonding likely occurs in their structure.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21522 4051 5 %RANDOM
Rwork0.1835 ---
obs0.18511 77359 97.15 %-
all-83683 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.093 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.25 Å20 Å20.15 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3---0.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→32.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5072 0 14 605 5691
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0225177
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2651.9766987
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7475643
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.82224.955222
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.86315982
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3071526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2828
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023756
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.20.22246
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.23523
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1780.2447
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2180.266
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.140.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8581.53291
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4825228
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.24832040
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7244.51755
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.599→1.64 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 285 -
Rwork0.204 5197 -
obs--89.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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