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万見
- PDB-2zme: Integrated structural and functional model of the human ESCRT-II ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zme
タイトルIntegrated structural and functional model of the human ESCRT-II complex
要素
  • Vacuolar protein-sorting-associated protein 25
  • Vacuolar protein-sorting-associated protein 36
  • Vacuolar-sorting protein SNF8
キーワードPROTEIN TRANSPORT / ESCRT / Sorting / MBV / vps / Nucleus / Transcription / Transcription regulation / Transport / Endosome / Lipid-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


ESCRT II complex / negative regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of protein complex stability / multivesicular body sorting pathway / membrane fission / early endosome to late endosome transport / positive regulation of exosomal secretion / multivesicular body assembly / channel regulator activity ...ESCRT II complex / negative regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of protein complex stability / multivesicular body sorting pathway / membrane fission / early endosome to late endosome transport / positive regulation of exosomal secretion / multivesicular body assembly / channel regulator activity / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / endocytic recycling / regulation of protein catabolic process / localization / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / HCMV Late Events / ubiquitin binding / macroautophagy / recycling endosome / positive regulation of protein catabolic process / late endosome membrane / transcription regulator complex / lysosome / endosome membrane / endosome / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / structural molecule activity / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #260 / ESCRT-2 complex, Snf8 / "Winged helix" DNA-binding domain. Chain C. Domain 1 / ESCRT-II complex, Vps25 subunit, N-terminal winged helix / ESCRT-II complex, Vps25 subunit / ESCRT-II complex subunit / Vacuolar protein sorting protein 36, GLUE domain / Vacuolar protein sorting protein 36 / Snf8/Vps36 family / EAP30/Vps36 family ...Helix Hairpins - #260 / ESCRT-2 complex, Snf8 / "Winged helix" DNA-binding domain. Chain C. Domain 1 / ESCRT-II complex, Vps25 subunit, N-terminal winged helix / ESCRT-II complex, Vps25 subunit / ESCRT-II complex subunit / Vacuolar protein sorting protein 36, GLUE domain / Vacuolar protein sorting protein 36 / Snf8/Vps36 family / EAP30/Vps36 family / Vacuolar protein sorting protein 36 Vps36 / GLUE domain profile. / Helix Hairpins / Helix non-globular / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Special / PH-like domain superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein-sorting-associated protein 36 / Vacuolar-sorting protein SNF8 / Vacuolar protein-sorting-associated protein 25
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Im, Y.J. / Hurley, J.H.
引用ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2008
タイトル: Integrated structural model and membrane targeting mechanism of the human ESCRT-II complex
著者: Im, Y.J. / Hurley, J.H.
履歴
登録2008年4月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar-sorting protein SNF8
B: Vacuolar protein-sorting-associated protein 36
C: Vacuolar protein-sorting-associated protein 25
D: Vacuolar protein-sorting-associated protein 25


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,1334
ポリマ－80,1334
非ポリマー00
水1,29772
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8300 Å2
ΔGint-59.7 kcal/mol
Surface area31950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.480, 81.480, 226.244
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number153
Space group name H-MP3212

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar-sorting protein SNF8 / ELL-associated protein of 30 kDa


分子量: 28903.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNF8, EAP30 / プラスミド: pST39 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Star / 参照: UniProt: Q96H20
#2: タンパク質 Vacuolar protein-sorting-associated protein 36 / ELL-associated protein of 45 kDa


分子量: 26753.189 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 149-386 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS36, C13orf9, EAP45 / プラスミド: pST39 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Star / 参照: UniProt: Q86VN1
#3: タンパク質 Vacuolar protein-sorting-associated protein 25 / hVps25 / ELL-associated protein of 20 kDa / Dermal papilla-derived protein 9


分子量: 12238.329 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 1-102 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS25, DERP9, EAP20 / プラスミド: pST39 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Star / 参照: UniProt: Q9BRG1
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.54 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 40% PEG300, 0.1M Tris-HCl, pH8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月6日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. all: 19966 / Num. obs: 19408 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 100.5 Å2 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 41.3
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 4.2 % / Mean I/σ(I) obs: 3.25 / Num. unique all: 1915 / Rsym value: 0.429 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3CUQ

3cuq


解像度: 2.9→40.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.883 / SU B: 46.029 / SU ML: 0.423 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.488 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31277 990 5.1 %RANDOM
Rwork0.21423 ---
obs0.21928 18368 99.54 %-
all-19408 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 90.362 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.12 Å20.06 Å20 Å2
2--0.12 Å20 Å2
3----0.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→40.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5055 0 0 72 5127
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0225155
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7281.9716946
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1915624
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.9724.652230
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.49715991
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.1131528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.2773
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023781
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2710.22761
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3270.23536
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1840.2239
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.230.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1390.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7331.53201
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.31725038
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.74932212
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9814.51908
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.975 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.358 82 -
Rwork0.3 1306 -
obs--98.79 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.9722-3.086-1.54665.54643.41314.9478-0.26890.36091.4182-0.71260.1688-0.3138-0.58170.34740.10020.3583-0.3857-0.32940.13080.36070.0867-2.2571.013-16.443
22.64030.93781.20552.94111.38691.5809-0.15350.20580.2026-0.04360.23450.3075-0.13820.1106-0.0810.0864-0.2042-0.16790.17350.2041-0.008-16.522-17.806-13.995
31.0934-0.21821.03790.6749-0.96382.43110.04560.16990.03170.0576-0.1630.0716-0.1140.14820.11740.0331-0.0604-0.13490.1150.0630.0709-32.344-33.449-26.169
414.32283.1016-5.35931.3093-2.71225.7810.71050.8714-0.8227-1.2672-0.1736-1.55760.86380.1156-0.53690.2393-0.413-0.07390.236-0.08970.69314.136-15.701-21.125
53.3621.62330.35566.82421.19552.90740.0351-0.0182-0.41820.68580.3883-0.7146-0.00910.3998-0.42340.0111-0.0832-0.350.22060.0102-0.0003-0.06-28.785-8.359
64.89940.83042.92075.66413.88683.8240.06550.2513-0.02380.64040.2113-0.63210.58340.3403-0.27680.08980.0118-0.17020.05470.07720.0674-12.515-50.489-15.977
71.68262.1153-1.02972.9421-1.31593.10290.18050.0832-0.08240.4624-0.36180.42760.0235-0.12440.18130.1343-0.18030.09160.07490.05340.1238-42.292-43.39-5.182
81.27851.10990.45533.99193.21697.0787-0.20111.17560.259-0.19720.4353-0.17210.3095-0.1771-0.23420.0327-0.0919-0.02960.4937-0.0717-0.0872-21.228-59.077-39.661
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A34 - 74
2X-RAY DIFFRACTION1B172 - 201
3X-RAY DIFFRACTION2A75 - 173
4X-RAY DIFFRACTION3A174 - 250
5X-RAY DIFFRACTION4B202 - 236
6X-RAY DIFFRACTION5B237 - 316
7X-RAY DIFFRACTION6B317 - 385
8X-RAY DIFFRACTION7C4 - 102
9X-RAY DIFFRACTION8D6 - 101

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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