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- PDB-2zld: Structure of OmpF co-crystallized with T83 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2zld
タイトルStructure of OmpF co-crystallized with T83
要素
  • Colicin-E3
  • Outer membrane protein F
キーワードMEMBRANE PROTEIN / BtuB / colicin E3 / ribosomal RNAase / disordered T83 / Tol system / Ion transport / Membrane / Outer membrane / Phage recognition / Porin / Transmembrane / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


colicin transmembrane transporter activity / porin activity / pore complex / protein homotrimerization / monoatomic ion channel activity / monoatomic ion channel complex / cell outer membrane / lipopolysaccharide binding / disordered domain specific binding / protein transport ...colicin transmembrane transporter activity / porin activity / pore complex / protein homotrimerization / monoatomic ion channel activity / monoatomic ion channel complex / cell outer membrane / lipopolysaccharide binding / disordered domain specific binding / protein transport / monoatomic ion transmembrane transport / lipid binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Porin, gammaproteobacterial / Porin, Gram-negative type, conserved site / General diffusion Gram-negative porins signature. / Gram-negative porin / Porin domain, Gram-negative type / Porin, Gram-negative type / Porin / : / Porin domain superfamily / Porin ...Porin, gammaproteobacterial / Porin, Gram-negative type, conserved site / General diffusion Gram-negative porins signature. / Gram-negative porin / Porin domain, Gram-negative type / Porin, Gram-negative type / Porin / : / Porin domain superfamily / Porin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer membrane porin F
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Cramer, W.A. / Zakharov, S.D. / Yamashita, E.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2008
タイトル: Crystal structures of the OmpF porin: function in a colicin translocon.
著者: Yamashita, E. / Zhalnina, M.V. / Zakharov, S.D. / Sharma, O. / Cramer, W.A.
履歴
登録2008年4月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Outer membrane protein F
B: Outer membrane protein F
C: Colicin-E3
D: Colicin-E3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,4564
ポリマ－75,4564
非ポリマー00
水00
1
A: Outer membrane protein F
C: Colicin-E3

A: Outer membrane protein F
C: Colicin-E3

A: Outer membrane protein F
C: Colicin-E3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,1846
ポリマ－113,1846
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area8870 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area41130 Å2
手法PISA
2
B: Outer membrane protein F
D: Colicin-E3

B: Outer membrane protein F
D: Colicin-E3

B: Outer membrane protein F
D: Colicin-E3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,1846
ポリマ－113,1846
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area8890 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area41090 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area32100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.867, 116.867, 114.331
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: PHE / End label comp-ID: PHE / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 1 - 340 / Label seq-ID: 1 - 340

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Outer membrane protein F / Porin ompF / Outer membrane protein 1A / Outer membrane protein IA / Outer membrane protein B


分子量: 37114.250 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ompF, cmlB, coa, cry, tolF, b0929, JW0912 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02931
#2: タンパク質・ペプチド Colicin-E3 / Colicin-E3 A chain / Ribonuclease


分子量: 613.749 Da / 分子数: 2 / Fragment: T83 (RESIDUES 1-83) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
配列の詳細THE AUTHOR CO-CRYSTALLIZED THE OMPF WITH THE N-TERMINAL TRANSLOCATION DOMAIN OF COLICIN E3 (T83). ...THE AUTHOR CO-CRYSTALLIZED THE OMPF WITH THE N-TERMINAL TRANSLOCATION DOMAIN OF COLICIN E3 (T83). THE ELECTRON DENSITY RESEMBLED THAT OF A POLYPEPTIDE CHAIN CONSISTING AT LEAST SEVEN RESIDUES. BUT THE AUTHOR COULDN'T IDENTIFY SPECIFIC REGION OF T83 BECAUSE OF THE LACK OF THE ELECTRON DENSITY. THEREFORE THE SEQUENCE NUMBER IN THE PEPTIDE COORDINATES IS NOT ACTUAL NUMBER. THE SEQUENCE OF THE N-TERMINAL TRANSLOCATION DOMAIN OF T83 IS MSGGDGRGHN TGAHSTSGNI NGGPTGLGVG GGASDGSGWS SENNPWGGGS GSGIHWGGGS GHGNGGGNGN SGGGSGTGGN LSA. THIS SEQUENCE IS DESCRIBED AS THE RESIDUES 1-83 IN THE UNIPROT P00646, CEA3_ECOLX.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.82 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97935 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97935 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 3 Å / Num. obs: 17885 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.076

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-3000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OMF

2omf


解像度: 3→101.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.868 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.857 / SU B: 23.547 / SU ML: 0.438 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.502 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29392 896 5 %RANDOM
Rwork0.26555 ---
obs0.26697 16925 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 48.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.38 Å2-2.69 Å20 Å2
2---5.38 Å20 Å2
3---8.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→101.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5294 0 0 0 5294
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0225402
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9761.9327296
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4545686
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.32324.966290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.30915798
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg5.9071522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2734
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.024340
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1830.22082
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.23635
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1270.2220
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1480.2115
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1570.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.41.53427
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.72925270
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.47132292
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.7484.52026
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 2619 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
tight positional0.010.05
tight thermal0.050.5
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 63 -
Rwork0.322 1259 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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